Fibrinolytic proteases operate directly on fibrin clot and are able to maintain blood flow. Fungi show up as viable sources for obtaining this enzyme. The purpose of this systematic review is to is to unveil all the information concerning production, purification and characterization of fibrinolytic proteases by fungi. The search was conducted in ScienceDirect, PubMed and Scopus databases, using as keywords “(Fibrinolytic enzyme) OR (Fibrinolytic protease) AND (Fungal or Fungus or Fungi)”. Delimiting period of 10 years (2011-2021). The results obtained were filtered by selection criteria, and review articles or articles outside the scope of this work were excluded. The articles were evaluated and scored (0-10) according to pre-established criteria. None of the studies obtained the score 10, however the study with the highest score (9) presented relevant data in all criteria analyzed, obtaining fibrinolytic enzyme from Xylaria curta. Among the 21 selected articles, 12 different genera appear and Submerged Fermentation and purification of Serino-proteases were more described. This work also observed a greater representation of purification and characterization steps, indicating the need for attention to cultivation process and enzymatic application. It is clear that the production of these enzymes by fungi is pertinent towards the high recovery observed even after purification and its tendency for pharmaceutical application.

The aim of this study was to document the records of bat species collected at the Estação de Pesquisa Treinamento e Educação Ambiental (EPTEA) da Mata do Paraíso, a small fragment of Atlantic Rainforest of 200 ha in Viçosa, Minas Gerais, Brazil. Original data was obtained by capture sessions with mist nets from November 2007 to October 2008, and complemented with material from the collection database of Museu de Zoologia João Moojen, Universidade Federal de Viçosa. We found a total of 17 bat species distributed in five families at the EPTEA Mata do Paraíso.

Enzimas são proteínas capazes de acelerar reações químicas e podem ser organizadas em seis classes de acordo com seu sítio ativo. Na Classe 3 estão as proteases, enzimas que atuam na hidrólise de ligações peptídicas e indispensáveis na coagulação, digestão de alimentos e até mesmo o melhoramento de produtos industrializados, como em detergentes, medicamentos e couro por exemplo. Por agir em muitas reações, as proteases se tornam uma grande aliada das indústrias de alimentos que utilizam essas enzimas para otimizarem seus produtos, modificando seu sabor, cor, forma, textura ou até mesmo a funcionalidade nutricional. O objetivo desta revisão é descrever características das proteases e o modo como elas são aplicadas em alguns ramos da indústria de alimentos. No setor de carnes as proteases são frequentemente utilizadas no amaciamento de carnes, sua ação de ocorre na degradação de proteínas presentes em todo o sistema conjuntivo. Autores afirmaram a eficiência de proteases de origem vegetal sobre as miofibrilas e o sarcômero carne de frango e de bacteriana de carne bovina. Para a produção de queijos as proteases são peças fundamentais na etapa de coagulação do leite para que ocorra normalmente o processo de fabricação. Na panificação o uso de proteases é bastante voltado para a degradação do glúten proteína que concede dureza a massa, foi constatado que seu uso aumenta a viscosidade da massa, diminui a dureza, melhora a textura e o sabor do produto. Já na indústria cervejeira as enzimas com atividade proteolítica são utilizadas para deixar o produto menos turvo, ou seja, na clarificação, na maturação do sabor e até mesmo na quantidade de espumas formadas pela bebida. Pesquisadores também testaram o uso de proteases na gradação do glúten presente na cerveja e constataram que a enzima foi capaz de diminuir o teor de glúten. Os dados observados demonstram que as proteases são bastante eficazes quando aplicadas em alimentos, suas propriedades podem agir em vários aspectos do produto levando a inovações, mudanças, melhoramentos e agregação de valores. Palavras-chave: Peptidases, biotecnologia, indústrias de alimentos e bebidas.

We report the rediscovery of Lonchophylla bokermanni – a species threatened by extinction in Brazil – in Minas Gerais after 25 years (where it was known only from the type-locality), and add three new localities from Espírito Santo, southeastern Brazil. The external and craniodental measurements of the additional specimens fall within the expected range of values for L. bokermanni, although specimens from the Atlantic Rainforest (Rio de Janeiro and Espírito Santo) show a tendency to be smaller.

Fibrinolytic proteases are a promising alternative in the pharmaceutical industry, they are used in the treatment of cardiovascular diseases, especially thrombosis. Microorganisms are the most interesting source of fibrinolytic proteases. The aim of this study was the production of fibrinolytic protease from Streptomyces parvulus DPUA 1573, the recovery of the protease by aqueous two-phase system and partial biochemical characterization of the enzyme. The aqueous two-phase system was performed according to a 2 4 -full factorial design using polyethylene glycol molar mass, polyethylene glycol concentration, citrate concentration and pH as independent variables. It was analyzed the effect of different ions, surfactants, inhibitors, pH and temperature on enzyme activity.The best conditions for purifying the enzyme were 17.5% polyethylene glycol 8,000, 15% Phosphate and pH 8.0, it was obtained a partition coefficient of 7.33, a yield of 57.49% and a purification factor of 2.10-fold. There was an increase in enzyme activity in the presence of Fe 2+ and a decrease in the presence of β-Mercaptoethanol, phenylmethylsulfonyl fluoride and Iodoacetic acid. The optimum pH was 7.0 and the optimum temperature was 40 ºC. The purified protease exhibited a molecular mass of 41 kDa. The fibrinolytic protease from Streptomyces parvulus proved to be a viable option for the development of a possible drug with fibrinolytic action.

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Nós reportamos dez novas localidades para o morcego nectarívoro Lionycteris spurrelli Thomas, 1913 no Brasil, com novas ocorrências para a Amazônia, Mata Atlântica e Cerrado. Novos registros para o estado de Minas Gerais representam os limites de distribuição austral para a espécie. Ainda reportamos a segunda localidade conhecida de L. spurrelli para o estado do Mato Grosso, a terceira para o estado do Amazonas e os primeiros registros para a região sudeste do estado do Pará. Apresentamos dados morfométricos e discutimos os caracteres diagnósticos da espécie, comparando-os com dados publicados.

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