In this study, the biodegradability of synthetic dyes used in the textile industry by Basidiomycetes collected in woods of the Atlantic Forest of Pernambuco, Brazil, was evaluated. Among the fungi, the following species were identified: Caripia montagnei, Datronia caperata, Earliella scabrosa, Fomitopsis feei, Ganoderma stiptatum, Hexagonia hydnoides, Pleurotus ostreatus, Pycnoporus sanguineus and Trametes membranacea. Mycelium discs (2 cm 2 ) of each fungal isolate were transferred to 30 ml of King medium supplemented with 0.05% m/v of each of the following dyes: methyl orange, bromophenol blue (BB), methylene blue, Congo red, phenol red (PR) and methyl green (MG). All these species showed potential to decolorize the tested dyes, with decolorization efficiency varying from 7.26 to 99.2%. H. hydnoides and T. membrancea were the only species able to degrade all dyes. BB was effectively metabolized by P. sanguineus (97.4%), H. hydnoides (95.6%), E. scabrosa (96.6%) and T. membranacea (99.2%). E. scabrosa stood out among the isolates in dyes decolorization, allowing for efficiencies [90% for MG, PR, and BB.

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RESUMO.Colagenases são grupos de enzimas capazes de clivar a tripla-hélice do colágeno não tendo ação sobre outro tipo de proteína. São obtidas a partir de uma vasta gama de fontes, tais como tecido animal e vegetal. Uma fonte promissora na atualidade é a partir de resíduos negligenciados do processamento do pescado, tais como vísceras internas (intestino). Esta revisão objetivou realizar um levantamento quantitativo da produção cientifica relacionada à colagenase do pescado, bem como dissertar sobre as principais características bioquímicas e aplicações industriais dessa protease, com ênfase nas colagenases extraídas a partir de organismos aquáticos. Dessa forma, através de análise do Scopus, no período de 1963 a 2016, foram detectadas 274 citações ao termo "collagenase fish". A produção cientifica pertinente a colagenase do pescado está intrinsicamente relacionada a necessidade industrial de fontes alternativas dessas proteases colagenolíticas, devido sua extensa aplicação industrial, tais como nos segmentos alimentícios, biomédicos, terapêuticos e têxtil.Palavras chave: Biotecnologia, enzimas, pescado, protease, resíduos Fish collagenases and its industrial applicationsABSTRACT. Collagenases are a group of enzymes capable of cleaving the triple-helix collagen, having no action on another type of protein. They are obtained from a wide range of sources, such as animal and plant tissue. A promising source at present is from neglected fish processing residues, such as internal viscera (intestine). This review aimed to quantify the scientific production related to fish collagenase, as well as to discuss the main biochemical characteristics and industrial applications of this protease, with emphasis on collagenases extracted from aquatic organisms. Thus, through analysis of Scopus, from 1963 to 2016, 274 citations were detected to the term "collagenase fish". The scientific production relevant to fish collagenase is intrinsically related to the industrial need for alternative sources of these collagenolytic proteases, due to their extensive industrial application, such as in the food, biomedical, therapeutic and textile segments.

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Clavulanic acid is a β-lactam antibiotic which has a potent β-lactamase inhibiting activity. In order to optimize its production by the new isolate Streptomyces DAUFPE 3060, the influence of two independent variables, temperature and soybean flour concentration, on clavulanic acid and biomass concentrations was investigated in 250 mL-Erlenmeyers according to a 2² central composite design. To this purpose, temperature and soybean flour (SF) concentration were varied in the ranges 26-34°C and 10-50 g/L, respectively, and the results evaluated utilizing the Response Surface Methodology. The experimental maximum production of clavulanic acid (629 mg/L) was obtained at 32°C and 40 g/L SF after 48 h, while the maximum biomass concentration (3.9 g/L) at 30°C and 50 g/L soybean flour, respectively. These values are satisfactorily close to those (640 mg/L and 3.75 g/L, respectively) predicted by the model, thereby demonstrating the validity of the mathematical approach adopted in this study

Avaliou-se a capacidade de 71 actinomicetos isolados de líquens da região amazônica em produzir inibidores de β-lactamases com atividade antimicrobiana sobre Staphylococcus aureus, resistentes à penicilina, isolados de mastite bovina do estado de Pernambuco. A seleção dos actinomicetos produtores de inibidores de β-lactamases foi realizada pela técnica de bloco de gelose contra Klebsiella pneumoniae ATCC 29665, e os actinomicetos selecionados foram testados frente a 17 linhagens de Staphylococcus aureus resistentes à penicilina. Os melhores produtores de inibidores de β-lactamases foram Streptomyces sp. DPUA 1542 e Nocardia sp. DPUA 1571, os quais foram submetidos ao cultivo submerso para determinação da curva de crescimento, pH e atividade antimicrobiana. Os maiores halos de inibição foram obtidos pelos metabólitos produzidos após 96 horas de cultivo tanto para Nocardia sp. - 13,5 e 12,0mm - como para Streptomyces sp. - 8,0 e 14,0mm - com os testes de difusão nos discos e poços, respectivamente. Os resultados permitiram concluir que os actinomicetos são fonte promissora de inibidores de β-lactamases, com potencial uso no tratamento de mastites bovinas

RESUMO As enzimas fibrinolíticas podem ser obtidas de micro-organismos por meio de processos fermentativos. O presente trabalho teve como objetivo avaliar a produção e extração integrada da protease fibrinolítica de Mucor subtilissimus UCP 1262 usando sistema de duas fases aquosas (SDFA). O processo integrado foi realizado para avaliar a produção, partição e recuperação da protease fibrinolítica, segundo planejamento experimental 23, utilizando como variáveis independentes a massa molar do polietileno glicol (PEG), a concentração do PEG e a concentração do sulfato de sódio. A maior atividade fibrinolítica (15,40U/mL) foi obtida na fase rica em sulfato de sódio no ensaio composto por 10% de sal e 18% de PEG 8000 (g/mol). Recuperações superiores a 80% foram obtidas. A protease fibrinolítica apresentou pH ótimo 7,0, estabilidade entre os pH 6,0 e 8,5, temperatura ótima 50°C, sendo estável de 10°C a 50°C. A enzima foi classificada como uma serino protease, com massa molecular de 52kDa. Como resultado, o processo é notavelmente eficaz para pré-purificar a protease fibrinolítica com baixo custo e rapidez significativa. Quando comparada a outras técnicas de produção e purificação isoladas, a fermentação extrativa é um processo digno a ser substituto das etapas iniciais de separação convencionais

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