Introdução: As lacases são o grupo de enzimas mais amplamente estudado entre as oxidases, pois podem catalisar a oxidação de compostos fenólicos usando oxigênio molecular como aceitador de elétrons. Além disso, usando mediadores de baixo peso molecular os substratos de lacase podem ser ampliados para incluir compostos não fenólicos. As lacases são aplicadas a nível industrial em diversos setores, na remediação de diversos tipos de contaminante, na degradação de corantes sintéticos de efluentes de indústrias têxteis e sucroalcooleiras no solo, na deslignificação de compostos celulósicos, entre outros. A produção dessa classe de enzimas ocorre principalmente por fungos filamentosos. Objetivo: O presente trabalho objetivou selecionar e produzir a enzima lacase por meio de fungos filamentosos do gênero Aspergillus. Material e Métodos: Foram estudadas sete linhagens fúngicas, as quais foram reativadas da solução de óleo mineral em meio caldo glicosado e posteriormente foram inoculadas em meio Batata- Dextrose-Agar (BDA) sendo mantidas por sete dias para esporulação. Em seguida foi realizada a fermentação em estado sólido, utilizando como substrato o resíduo agroindustrial, farelo de trigo, com teor de umidade de 40% e concentração de esporos de 107 esporos/mL, a fermentação ocorreu durante 72h à 30°C. Resultados: Todas as linhagens fúngicas estudadas foram produtoras de lacase, porém a linhagem Aspergillus serratalhadensis URM 79/18 apresentou a maior atividade enzimática de 450,429 U/mL, sendo a atividade específica para lacase desta linhagem de 268,176 U/mL. Conclusão: Percebe-se que o potencial desse microrganismo para produção de lacase é inédito e rendeu resultados satisfatórios quando comparado com outros estudos de diversos microrganismos encontrados na literatura.
Fibrinolytic proteases are a promising alternative in the pharmaceutical industry, they are used in the treatment of cardiovascular diseases, especially thrombosis. Microorganisms are the most interesting source of fibrinolytic proteases. The aim of this study was the production of fibrinolytic protease from Streptomyces parvulus DPUA 1573, the recovery of the protease by aqueous two-phase system and partial biochemical characterization of the enzyme. The aqueous two-phase system was performed according to a 2 4 -full factorial design using polyethylene glycol molar mass, polyethylene glycol concentration, citrate concentration and pH as independent variables. It was analyzed the effect of different ions, surfactants, inhibitors, pH and temperature on enzyme activity.The best conditions for purifying the enzyme were 17.5% polyethylene glycol 8,000, 15% Phosphate and pH 8.0, it was obtained a partition coefficient of 7.33, a yield of 57.49% and a purification factor of 2.10-fold. There was an increase in enzyme activity in the presence of Fe 2+ and a decrease in the presence of β-Mercaptoethanol, phenylmethylsulfonyl fluoride and Iodoacetic acid. The optimum pH was 7.0 and the optimum temperature was 40 ºC. The purified protease exhibited a molecular mass of 41 kDa. The fibrinolytic protease from Streptomyces parvulus proved to be a viable option for the development of a possible drug with fibrinolytic action.
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