MicroRNAs (miRs) are small non-pro tein-en cod ing RNAs of 20-30 nu cleo tides long. In eukaryotic cells miRs play the role of bioregulators of gene ex pres sion through the mech a nisms of trans la tion re pression/mod u la tion. Here we both fa mil iar ize the read ers with miRs biogenesis, func tion ing mech a nisms, and strat egy of their dis cov ery and pres ent the list of bi o log i cal pro cesses, reg u lated by miRs. We also list the pub li ca tions, ded i cated to miRs role in hu man pa thol o gies (carcinogenesis in par tic u lar) and their ap pli cation for mark ing, pre ven tion, di ag nos tics, and ther apy of can cer.

No abstract

Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины 252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150 Институт биохимии им. А. В. Палладина НАН Украины 250030, Киев, ул. Леонтовича, 9 Изучено строение девяти бромциановых фрагментов каталазы гриба P. vitale, вюіючающих в сумме 477 остатков аминокислот, что составляет 68 % длины полипептидной цепи каталазы.

Восстановленный и карбоксиметилированный полиэдрин расщепляли трипсином. Из триптического гидролизата методом гель-фильтрования, высоковольтного электрофореза и хроматографии на бумаге выделено 48 пептидов. Определено их строение или аминокислотный состав. 30 пептидов с уникальными аминокислотными последовательностями насчитывают 246 остатков аминокислот. Обсуждаются особенности взаимодействия протеазы полиэдров ВЯП М. neustria с полиэдрином. Введение. Ранее [1] мы сообщили о том, что в нашей лаборатории завершается выяснение первичной структуры полиэдрина ВЯП шестого по счету (или десятого в мире) насекомого М. neustria. Мы осуществляем подобные исследования непосредственно на белке [2, 3], в других лабораториях мира основываются на нуклеотидной последовательности соответствующих генов [4, 5]. Стратегия выяснения аминокислотной последовательности, выбранная нами, предельно проста, так как полиэдрины относятся к разряду высокогомологичных белков [4, 6]. В этом случае изучается строение только триптических пептидов. Результаты таких исследований на полиэдрине ВЯП М. neustria приведены в настоящем сообщении. Физико-химический анализ этого белка был проведен ранее [7]. Материалы и методы. Полиэдрин получали растворением полиэдров в 0,1 н. NaOH (30 мин) при комнатной температуре. Раствор центрифугировали на ультрацентрифуге в течение 1,5 ч при 20 000 об/мин и 8 °С. Белок осаждали из надосадочной жидкости 14 %-м раствором трихлоруксусной кислоты и промывали дистиллированной водой. Осажденный белок восстанавливали, карбоксиметилировали [8] (ВКМ-белок) и расщепляли трипсином («Worthington», США). Протеолиз проводили в 0,2 н. NH 4 HCO 3 (рН 7,8, 37 °С) в течение 12 ч с промежуточной добавкой свежего фермента через 6 ч. Фермент-субстратное соотношение 1 : 50. Реакцию останавливали подкислением реакционной смеси

Выяснено строение 76 триптических пептидов каталазы P. vitale. 63 пептида содержат неперекрывающиеся аминокислотные последовательности, включающие 584 остатка аминокис лот. Это составляет 83 % длины полипептидной цепи, установленной с помощью рентгеноструктурного анализа [Ї].

No abstract

No abstract

No abstract