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Die Hydrolysen in den Organismen sind wie die Oxydoreduktionsvorgange katalytische Prozesse, sie werden durch Emyme bmirkt. Allein die Kenntnis hydrolytischer Enzymwrirkungen im Organismus ist alter und reicht weiter als die der oxydativen. Dies riihrt daher, daD hydrolytische Prozesse sich nioht nur wie die Oxydationsvorgange im wesentlichen intrazell~ular abspielen, sondern $aD sie vor allem extrazellular, im Verdauungstrakte, beobachtet werden. Hier findet man eine Anzahl von Emymen mit ganz besonderen Aufgaben, die in dem andersartigen physiologischen Bediirhis begriindet sind; urwl es haben die neueren Erfahrungeu, insbesondere am Beispiel eiweiaspaltender Enzyme, gem g t , da13 die Emyme des Verdauungstmktes hineichtlich ihrer Wirkungsbedingungen und ihrer Wirkungsweise in der Tat eine Sonderstellung einnehmen, wlihrend dagegen die intrazellukr wirkenden Enzyme des tierischen Organismus mit denen des Pflanzenreichs weitgehende Obereinstimmung zeigen. Bei einer Besprechung der hydrolytischen Vorgange im Organismus crscheint es daher auch innerlich gerechtfertigt, die Hydrolysen im tierischen VerdauuILgstrakt und die intmzellular sich abspielenden vondnander zu scheiden. Die ersteren, deren Auflosung am weitesten vorgeschritten ist, miichte ich hier vor allem behandela Von den Umsetzungen der Nucleinauren, die noch zu wenig erforscht sind, und von den ihrer Menge mch nicht bedeutenden einiger anderer StoMe abgesehen, beschranken sioh die Hydrolysen im Vedauungstrakt im wesentlichen auf den Abbau von Stoffen aus den drei groi3en Gruppen der Fette, der Kohlenhydmte und der EiweiBkorper; unter den fur ihre Hydrolyse verantwortlichen Katalysatoren unterscheiden wir dementsprechend Lipasen, Carbahydrasen und Proteasen. Die Hydrolyse der Fette zu Glycerin @ den Fettsiivren volhieht sich zum Teil im Magen, zum iibemigenden T d l im Darmtraktus; an ihr sind die Magen-und die Pankreaslipase, aus Magen-und Pankreassekret, beteiligt. Allein die Unterscheidung dieser beiden Emyme, die plan friiher auf G r d der pH-Abhangigkeit ihrer Wirkungen vornahm, ist nach den Untersuchungen R. W i l ls t a t t e r s und seiner Schiilerl) sehr unsicher, wenn niaht hinfallig geworden; in rdnerem Zustande cfindet man fur &is Enzym aue den beiden Sekreten keine Unterschiede in den Wipkungsbedingungen mehr. Auch die Spezifitlit der fett-und esterspaltenden Enzyme schdnt allgemein keine sehr ausgepriigte, nur eine relative zu sein. Es hat ,den Anschein, dab der Organisnus fur die Hydrolyse der Glyceride beispielsweise von nie-1) R. W i l l s t a t t e r u. Fr. M e m m e n , Ztsohr. physiol. Cheni. 133, 247 [19"24]; R. W i l l s t a t t e r , F. H a u r ow i t r u. Fr. M e m m e n , ebenda 140, 203 [19!24]; F. H a u r ow i t r u. W. P e t r o u , ebenda 144, 68 [1926]; R. W i l ls t a t t e r u. E. B a m a n n , ebenda 173, 17 [ICES]; R. W i l ls t i i t t e r , E. B a m a n n u. J. W a l d e c h m i d t -G r a e e r , ebenda 173, 155 [lm]. Angew. Chemie, 1931. Nr. 28 deren und von hiiherrnolekuhren Fetkiuren keine absolut spezilischen Emy...
Die Hydrolysen in den Organismen sind wie die Oxydoreduktionsvorgange katalytische Prozesse, sie werden durch Emyme bmirkt. Allein die Kenntnis hydrolytischer Enzymwrirkungen im Organismus ist alter und reicht weiter als die der oxydativen. Dies riihrt daher, daD hydrolytische Prozesse sich nioht nur wie die Oxydationsvorgange im wesentlichen intrazell~ular abspielen, sondern $aD sie vor allem extrazellular, im Verdauungstrakte, beobachtet werden. Hier findet man eine Anzahl von Emymen mit ganz besonderen Aufgaben, die in dem andersartigen physiologischen Bediirhis begriindet sind; urwl es haben die neueren Erfahrungeu, insbesondere am Beispiel eiweiaspaltender Enzyme, gem g t , da13 die Emyme des Verdauungstmktes hineichtlich ihrer Wirkungsbedingungen und ihrer Wirkungsweise in der Tat eine Sonderstellung einnehmen, wlihrend dagegen die intrazellukr wirkenden Enzyme des tierischen Organismus mit denen des Pflanzenreichs weitgehende Obereinstimmung zeigen. Bei einer Besprechung der hydrolytischen Vorgange im Organismus crscheint es daher auch innerlich gerechtfertigt, die Hydrolysen im tierischen VerdauuILgstrakt und die intmzellular sich abspielenden vondnander zu scheiden. Die ersteren, deren Auflosung am weitesten vorgeschritten ist, miichte ich hier vor allem behandela Von den Umsetzungen der Nucleinauren, die noch zu wenig erforscht sind, und von den ihrer Menge mch nicht bedeutenden einiger anderer StoMe abgesehen, beschranken sioh die Hydrolysen im Vedauungstrakt im wesentlichen auf den Abbau von Stoffen aus den drei groi3en Gruppen der Fette, der Kohlenhydmte und der EiweiBkorper; unter den fur ihre Hydrolyse verantwortlichen Katalysatoren unterscheiden wir dementsprechend Lipasen, Carbahydrasen und Proteasen. Die Hydrolyse der Fette zu Glycerin @ den Fettsiivren volhieht sich zum Teil im Magen, zum iibemigenden T d l im Darmtraktus; an ihr sind die Magen-und die Pankreaslipase, aus Magen-und Pankreassekret, beteiligt. Allein die Unterscheidung dieser beiden Emyme, die plan friiher auf G r d der pH-Abhangigkeit ihrer Wirkungen vornahm, ist nach den Untersuchungen R. W i l ls t a t t e r s und seiner Schiilerl) sehr unsicher, wenn niaht hinfallig geworden; in rdnerem Zustande cfindet man fur &is Enzym aue den beiden Sekreten keine Unterschiede in den Wipkungsbedingungen mehr. Auch die Spezifitlit der fett-und esterspaltenden Enzyme schdnt allgemein keine sehr ausgepriigte, nur eine relative zu sein. Es hat ,den Anschein, dab der Organisnus fur die Hydrolyse der Glyceride beispielsweise von nie-1) R. W i l l s t a t t e r u. Fr. M e m m e n , Ztsohr. physiol. Cheni. 133, 247 [19"24]; R. W i l l s t a t t e r , F. H a u r ow i t r u. Fr. M e m m e n , ebenda 140, 203 [19!24]; F. H a u r ow i t r u. W. P e t r o u , ebenda 144, 68 [1926]; R. W i l ls t a t t e r u. E. B a m a n n , ebenda 173, 17 [ICES]; R. W i l ls t i i t t e r , E. B a m a n n u. J. W a l d e c h m i d t -G r a e e r , ebenda 173, 155 [lm]. Angew. Chemie, 1931. Nr. 28 deren und von hiiherrnolekuhren Fetkiuren keine absolut spezilischen Emy...
193I)I WaE d s c hmid t -Le it z , Ball 8. Tabelle V. 45 Angew . Angew. Hemmunps-Leucylsubstanz glycin Mol Mol Zeit Angew. Puffer Miu. Mol Angew . E n q m Di.-e.Die Erscheinung der sterischen Auslese bei enzymatischen Reaktionen ist zuerst durch Emil Fiscber in dem Sinne gedeutet worden, ,,d& mischen den Enzynen und ihrem Angriffs-Objekt eine h l i c h k e i t der molekularen Konfiguration bestehen muB, wenn Reaktion erfolgen s01l"~). Das bekannte Gleichnis von W o l 3 und Schliissel veranschaulichte diesen Gedanken. Fur das Verstandnis enzymatischer Reaktionen iiberhaupt hat es sich als sehr fruchtbar erwiesen; fur die Annahme der Bildung intermediarer Enzym-S u b s t r a t -Ver bin dung en bei en z y m a t i sc hen K a t a1 y se n bilden die Erscheinungen der sterischen Spezifi t a t eine der wichtigsten Stiitzen.Auf Grund seiner Beobachtungen iiber die spezifiscbe Spaltbarkeit sterisch isomerer Glucoside und Peptide gelangte E mi 1 Fi s c he r bekanntlich zu der Schldfolgerung, dal3 nur die aus den natiirlich vorkommenden Antipoden zusammengesetzten Substrate, z. B. Peptide, enzymatisch zerlegbar seien. Diese Aussage bat durch neuere Erfahrungen an peptid-spaltenden Enzymen eine Einschrankung erfahren. Wiihrend sie fiir die Hydrolyse von Dipeptiden, d u r h Dipeptidase, durchwegs zu gelten scheint e), wird die sterische Auslese bei der Wirkung polypeptid-spaltender Enzyme, z. B. Amino-Polypeptidase oder Carboxy-Polypeptidase, oft nur durch die Konfiguration der an der Vereinigung mit dem Enzym beteiligten Amino-saurel) Ztschr. physiol. Chem. 26, Go, u. zw. S. S z [1898]. 2) vergl. die zahlreichen Arbeiten von E. Abderhalden und Mitarbeitern, Ferment-Forsch., sowie neuerdings P. Rona u. Th. Marsson, Biochem. Ztschr. 224, 384 CI9301. 8 ) E. Waldschmidt-Leitz u. G . J . Schuckmann, Ztscbi. physiol.'Chem. 184. 56. u. zw. s. 58 [~gzg]. Ztschr. physiol. Chem. 188, 279 [1923/24]. 10) vergl. E! Waldschmidt-Leitz, Ztschr. angew. Chem. 48, 377 [rg30]. 11) vergl. z. B. H. v. Euler u. K. Josephson, Ztschr. physiol. Chem. 157, 122, u. zw. S. 124 u. 137 [1926]; I ( . Josephson u. H. v. Euler, ebenda 163,85 [1926/27]. I*) Voranstehende Abhandlung; vergl. dam E. Waldschmid t-Leitz, Ztschr. angew. Chem. 48. 377 [I930]. la) Journ. biol. Chem. 82, 155, u. ZW. S. 157 [1929].14) Nach unveroffentlichten Versuchen.
1931)l B a m a n n , Laeverenz. ") Th. W. R i c h a r d s , Ztschr. physikal. Chem. 44, 563 (1903); I,. E b e r t u. l) Fortsetzung der 11. und 111. Mitteil. dieser Reihe: E B a m a n n . B. 62, 1538 *) R W i l l s t a t t e r , R. K u h n u. E. B a m a n n . I. Mitteil., B. 61, 886 [1928]. __ . J. L a n g e , Ztschr. physikal. Chem. (A) 149, 389 [rg30].T1g2g]; E. B a m a n n 11. P. L a e v e r e n z . B. 68, 394 L I~~o ] . 6 8" 14) Wir mochten weniger annehmen, dalj der elektrochemische Charakter der Iminogruppt nur ,,ad die AffinitIt zum Eazym von EinfluB sei"; ist seine Bedeutung nicht vielmehr in dem Einflull auf die Stabilitat der Enzym-Substrat-Verbindung, also ihren Zerfall, zu suchen? l6) Ztschr. physiol. Chem. 188, 279 [I923/24]. 18) vergl. hierzu E. Waldschmidt-Leitz, Ztschr. angew. Chem. 48, 377 [1930]-171 Biochem. Journ. Cambridge 23, 292 [Igzg].
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