Подобраны условия ферментативного гидролиза с применением эндопротеиназы Glu-C, рабочая область рН которой соответствовала рН-диапазону стабильности белка. Экспериментально подтверждено отсутствие аутогидролиза фермента. Анализ полученных пептидных карт, основанный на оценке стабильности времен удерживания и интенсивности 7 основных пиков, позволил выбрать их в качестве реперных. Масс-спектрометрический анализ состава фракций, соответствующих данным пикам, позволил идентифицировать 81 аминокислотный остаток, что соответствует 50 % аминокислотного покрытия первичной последовательности исходной молекулы. Разработана методика пептидного картирования с последующим разделением продуктов ферментативного гидролиза методом ВЭЖХ. Полученные результаты свидетельствуют о специфичности и стабильности полученных пептидных карт. Методика может быть использована при подтверждении подлинности структуры рекомбинантного интерферона бета-1b, не содержащего вспомогательных веществ белковой природы.