The physiology of blood platelets and changes of their biological activities in multiple sclerosis

Wachowicz, Barbara; Morel, Agnieszka; Miller, Elżbieta; Saluk‐Bijak, Joanna

doi:10.21307/ane-2017-026

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“…Although the first study of a possible role of platelets in central nervous system demyelination was performed in 1935, the role of platelets in MS was not taken into consideration until 1960s [7]. Presently, blood platelets activation in multiple sclerosis is widely know [8]. Sheremata et al tested platelet activation in untreated, stable MS patients.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Do catalase and glutathione peroxidase protect blood platelets from lipid peroxidation in multiple sclerosis?

Fijałkowski¹,

Jędrzejczak-Pospiech²,

Błaszczyk³

2018

ppn

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Purpose: Catalase (cat) and glutathione peroxidase (GSH-Px) activities and thiobarbituric acid reactive substances (TBARS) concentration in blood platelets were determined in patients with multiple sclerosis (MS). Methods: The study was carried out in a group of 36 patients, men and women, aged 21-50 years old. They were divided into groups dependently on the degree of motor disability and duration of the disease. The control group included 15 healthy individuals of similar age to the study group. The activity of catalase was estimated according to the method by Beers and Sizer. Glutathione peroxidase activity was determined by the method of Sedlak and Lindsay, modified by Little and O'Brien. The concentration of thiobarbituric acid reactive substances in blood platelets was carried out using the method by Placer et al. Results: We observed a lower level of TBARS concentration in platelets of MS patients than in control group with an enhanced activities of both antioxidative enzymes on the basis of disability degree and duration of the disease. Conclusions: Catalase and glutathione peroxidase protect blood platelets from lipid peroxidation process in multiple sclerosis patients and may play a role in the course of the disease. It may also suggest involvement of lipid peroxidation in the activity of multiple sclerosis.

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Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Do catalase and glutathione peroxidase protect blood platelets from lipid peroxidation in multiple sclerosis?

Fijałkowski¹,

Jędrzejczak-Pospiech²,

Błaszczyk³

2018

ppn

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“…Platelets are anucleate cells that are continuously formed within the human body (1 × 10 11 cells/d) as a result of complex processes of differentiation, maturation, and fragmentation of megakaryocytes . They circulate in the blood for 8‐10 days under normal conditions …”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

The regulatory role of curcumin on platelet functions

Tabeshpour

Hashemzaei

Sahebkar

2018

J of Cellular Biochemistry

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Curcumin, the main ingredient of Curcuma longa L., has been used as a spice and as a herbal medicine with different therapeutic characteristics for centuries in Asian countries. This phytochemical has been shown to possess beneficial antiplatelet activity that has introduced it as a promising candidate for the treatment of thromboembolism, atherothrombosis, and inflammatory diseases. Platelet dysfunction under different circumstances may lead to cardiovascular disease, and curcumin has been shown to have beneficial effects on platelet dysfunction in several studies. Therefore, this narrative review is aimed to summarize available evidence on the antiplatelet activity of curcumin and related molecular mechanisms for this activity.

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“…Además, la expresión de diversos y numerosos receptores de membrana (Tabla 1.III), tanto constitutiva como dependiente de la activación (P-selectina, PSGL-1, CD40, el complejo GPIb/IX/V y la integrina α IIb β 3 ) intervienen en la adhesión y agregación de las plaquetas, no sólo en la hemostasia y la trombosis, sino también en la inflamación (Wachowicz et. al., 2016).…”

Section: Siglec-7unclassified

“…Consistentemente con este hallazgo, se cree que una mayor infiltración de los leucocitos activados al SNC sería uno de los mayores factores de riesgo que contribuyen a la progresión de HAND, debido al desarrollo de un proceso pro-inflamatorio, progresivamente neurotóxico. En consecuencia, se puede concluir que el exceso de SCD40L contribuye a la permeabilidad de la barrera hematoencefálica (BBB) y se cree que regula la permeabilidad en los trastornos inflamatorios del SNC (Wachowicz et. al., 2016).…”

Section: Siglec-7unclassified

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Galectina-1: detección, caracterización, actividades biológicas e interacciones en plaquetas humanas

Gonzalez¹

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Las galectinas, previamente conocidas como lectinas de tipo S o S-Lac, son una familia filogenéticamente conservada que tienen homología de secuencias aminoacídicas y dominios de reconocimiento a carbohidratos (CRD). Todas las galectinas unen lactosa y otros oligosacáridos β-galactosídicos ejerciendo múltiples funciones. Se han identificado 15 galectinas de mamíferos, siendo designadas Gal-1 a la Gal-15. A través de estudios de localización de las galectinas se sabe que estas proteínas pueden secretarse en múltiples compartimentos celulares dependiendo del estatus celular. La Gal-1 pertenece a las galectinas prototipo, tiene un único CDR y puede formar homodímeros a través de interacciones no covalentes, lo que le confiere la habilidad de formar complejos multivalentes con glicoconjugados específicos en una amplia variedad de tejidos. La Gal-1 presenta una diversidad de comportamientos, presentando efectos estimulatorios o inhibitorios, de adhesividad o de anti-adhesividad, de proliferación o de inhibición de la proliferación, dependiendo del tipo celular, su estado de activación, expresión y su estado de glicosilación de receptores en su superficie, de la proporción monómero-dímero y de la distribución intra vs. extracelular. Las plaquetas son células sanguíneas anucleadas de forma discoide que circulan en una concentración de 150 a 450 x 109/L, formadas a partir de los megacariocitos como discos celulares pequeños que funcionan preservando la integridad del sistema vascular y sus acciones también están vinculadas con procesos complejos como inflamación y cáncer. Se sabe que aproximadamente el 15% del complejo GPIIb/IIIa plaquetario está compuesto por hidratos de carbono y que la interacción de la Gal-1 recombinante humana con plaquetas homólogas, provoca cambios conformacionales en los receptores GPIIb/IIIa los que favorecerían el fenómeno de activación. Debido a que la Gal-1 tiene un rol crucial en la homeostasis celular, inflamación y progresión tumoral, al igual que las plaquetas, y participa del funcionalismo plaquetario interaccionando a través de receptores/ligandos de la misma, nos propusimos purificar y caracterizar a la Gal-1 plaquetaria y plasmática humana, así como también establecer las interacciones con proteínas que participan en el funcionalismo de dichas células. En nuestro laboratorio, previamente demostramos que existía expresión de Gal-1endógena en plaquetas en reposo, tanto por IFI como por CF. Para el aislamiento de Gal-1 de las plaquetas y del plasma humano, realizamos cromatografía de intercambio iónico y cromatografía de afinidad en lactosa-agarosa. Encontramos que la Gal-1 plaquetaria co-purifica con actina, formando un complejo difícil de disociar. La presencia del complejo fue confirmada por western blot y por RP-HPLC-MS. Se estudió la actividad biológica de la Gal-1-actina mediante ensayos de hemoaglutinación utilizando glóbulos rojos de conejo tratados con neuraminidasa. A su vez, mediante microscopía confocal, se demostró que ambas proteínas co-localizaban tanto en plaquetas en reposo como en las activadas con Tr. Por otro lado, se realizaron estudios mediante IFI, para estudiar la interacción de Gal-1 con sus ligandos en plaquetas tanto en reposo como activadas con Tr y Gal-1, para dilucidar posibles interacciones con Ta y otras proteínas de la MEC. También purificamos la Gal-1 plasmática, pudiendo solo realizar la caracterización parcial de la misma. En base a nuestros resultados demostramos que la Gal- 1 se encuentra en muy baja concentración en plaquetas humanas, coincidentemente con los estudios de proteómica previos. Proponemos que la Gal-1 podría generar un complejo interactivo con la actina, la Ta y otras proteínas de la MEC en las plaquetas humanas.

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The physiology of blood platelets and changes of their biological activities in multiple sclerosis

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