Identification and characterization of a polyurethanase with lipase activity from Serratia liquefaciens isolated from cold raw cow's milk

Two polyurethanases PueA and PueB are major extracellular lipases partly secreted by the mediation of their cognate ABC exporter AprDEF in Pseudomonas protegens Pf‐5

“…According to the amino acid sequence alignment of AprF in the BL21(DE3) genome (KEGG entry number T02096, GenBank accession number AM946981) by tblastn of BLAST at the NCBI, the ABC exporter with TolC (B21_02857) was deduced to assist the extracellular secretion of PueA and PueB. Similarly, PueA and PueB from P. chlororaphis have also been reported to be directly secreted into the extracellular environment in E. coli XL1-Blue MRF' (Stern and Howard 2000;Howard et al 2001), and a single glycine-rich repeat of PueA (aa 349-402) can mediate the secretion of a GST fusion protein in XL1-Blue MRF' independent of an additional ABC exporter (Langlois and Howard 2002). Moreover, subfamily I.3 lipases LipPS1 from P. synxantha PS1 (Cai et al 2016) and LipI.3_KE38 from P. fuorescence KE38 (Karakas ß and Arslano glu 2020) are also released into the extracellular environment in the form of direct secretion in BL21(DE3).…”

“…Letters in Applied Microbiology 73, 652--657 © 2021 The Society for Applied Microbiology Although polyurethanases are reported to hydrolyse polyurethane plastics widely used as raw materials in various industries (Loredo-Treviño et al 2012;Mahajan and Gupta 2015), they are more precisely classified as lipases or esterases (Hung et al 2016). So far, several bacterial polyurethanases, including PulA from P. fluorescens (Ruiz and Howard 1999), PueA and PueB from P. chlororaphis (Stern and Howard 2000;Howard et al 2001), PueA and PueB from Pseudomonas protegens (Hung et al 2016), and a polyurethanase from Serratia liquefaciens (Salgado et al 2021), have been identified and characterized. It is worth noting that they all belong to the members of subfamily I.3 lipases based on the phylogenetic analysis of their amino acid sequence.…”

Lipases bacterianas: impactos na qualidade de produtos lácteos e potencial biotecnológico

“…Este grupo de lipases também apresenta o pentapeptídeo consenso GXSXG e tem características diferentes da subfamília I.1, pois não possui o resíduo de cisteína, não apresenta uma sequência sinal N-terminal e não necessita de quaisquer foldases específicas de lipase para serem dobradas (Arpigny;. Sabe-se que lipases de P. fluorescens (Kumura;Mikawa;Saito, 1993), S. marcescens (Akatsuka et al, 1995) e S. liquefaciens (Figura 1) (Salgado et al, 2021) são desta subfamília. As lipases de subfamília I.3 não têm uma sequência típica de sinal N-terminal e utilizam o sistema de secreção do tipo I chamado transportador ABC (Rosenau & Jaeger, 2000;Son et al, 2012).…”

“…Outra bactéria psicrotrófica capaz de produzir lipase e comumente encontrada em leite cru refrigerado é S. liquefaciens. Tal lipase, estável ao calor, foi identificada como poliuretanase, sendo que as análises in silico desta lipase mostraram alta especificidade para uretano, o que sugere potencial de biodegradação de poliuretanos, que são polímeros plásticos (Salgado et al, 2021). À medida que os resíduos de poliuretano se acumulam, métodos estão sendo buscados para degradar e reciclar este polímero recalcitrante e artificial.…”

“…As lipases são consideradas enzimas versáteis e tem ampla aplicação biotecnológica, sendo que, as de origem bacteriana são as de maior interesse, devido à recuperação fácil e barata, além de outras vantagens. Lipases derivadas de bactérias psicrotróficas comumente encontradas no leite cru refrigerado têm sido exploradas pelo potencial biotecnológico que apresentam, como a capacidade de degradar poliuretano, polímero plástico altamente poluente (Salgado et al, 2021).…”