Enzymes and toxins of the scorpion venom Palamneus gravimanus

Wright, Richard P.; Chan, Tak K.; Honetschlager, Loren; Howell, D. E.; Odell, George V.

doi:10.1016/0041-0101(77)90045-9

Cited by 12 publications

(2 citation statements)

References 14 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Scorpion venom hyaluronidases were first identified in 1975 in the venom of the South Indian scorpion Heterometrus scaber [ 69 ]. Although several studies have demonstrated the presence of hyaluronidases in scorpion venoms, few studies have reported their isolation from these sources [ 70 – 72 ]. This may happen because hyaluronidases are difficult to isolate, only small amounts of them are found in venoms (when compared to other toxins) and their enzymatic activity is abolished very easily [ 73 ].…”

Section: Reviewmentioning

confidence: 99%

Arthropod venom Hyaluronidases: biochemical properties and potential applications in medicine and biotechnology

Bordon¹,

Wiezel²,

Amorim³

et al. 2015

J Venom Anim Toxins Incl Trop Dis

View full text Add to dashboard Cite

Hyaluronidases are enzymes that mainly degrade hyaluronan, the major glycosaminoglycan of the interstitial matrix. They are involved in several pathological and physiological activities including fertilization, wound healing, embryogenesis, angiogenesis, diffusion of toxins and drugs, metastasis, pneumonia, sepsis, bacteremia, meningitis, inflammation and allergy, among others. Hyaluronidases are widely distributed in nature and the enzymes from mammalian spermatozoa, lysosomes and animal venoms belong to the subclass EC 3.2.1.35. To date, only five three-dimensional structures for arthropod venom hyaluronidases (Apis mellifera and Vespula vulgaris) were determined. Additionally, there are four molecular models for hyaluronidases from Mesobuthus martensii, Polybia paulista and Tityus serrulatus venoms. These enzymes are employed as adjuvants to increase the absorption and dispersion of other drugs and have been used in various off-label clinical conditions to reduce tissue edema. Moreover, a PEGylated form of a recombinant human hyaluronidase is currently under clinical trials for the treatment of metastatic pancreatic cancer. This review focuses on the arthropod venom hyaluronidases and provides an overview of their biochemical properties, role in the envenoming, structure/activity relationship, and potential medical and biotechnological applications.

show abstract

Section: Reviewmentioning

confidence: 99%

Arthropod venom Hyaluronidases: biochemical properties and potential applications in medicine and biotechnology

Bordon¹,

Wiezel²,

Amorim³

et al. 2015

J Venom Anim Toxins Incl Trop Dis

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…A massa molar das hialuronidases varia de 7.000 a 320.000 (ARONSON; DAVIDSON, 1967aDAVIDSON, , 1967bBRENDA, 2009;BRUNISH;MOZERSKY, 1958;SILBERT;NAGAI;GROSS, 1965;TAM;CHAN, 1985;WRIGHT et al, 1977; ZANEVELD; POLAKOSKI; SCHUMACHER, 1973), sendo que peçonhas de (GIRISH et al, 2009). A inibição da hialuronidase aumentaria a eficiência da terapia antiofídica por retardar a difusão das toxinas e atenuar os efeitos adversos desta terapia, visto que uma menor dose seria capaz de neutralizar a peçonha (GIRISH; KEMPARAJU, 2011).…”

Section: Algumas Propriedades Das Hialuronidases: Ph Pi E Massa Molarunclassified

Caracterização funcional e estrutural da hialuronidase isolada da peçonha de serpente Crotalus durissus terrificus

Bordon¹

View full text Add to dashboard Cite

A Deus, por me ajudar a superar todas as dificuldades e por nunca me desamparar nas horas em que eu mais preciso. Aos meus pais, Marisa e Marcos, meus exemplos de retidão, moral e desprendimento, pelo amor incondicional, educação, por diversas vezes terem deixado suas vidas de lado para me ajudar com minhas obrigações e por terem cuidado tão bem do Lucas inúmeras vezes para eu poder trabalhar, apesar da distância. À Profa. Dra. Eliane Candiani Arantes Braga, minha orientadora, por ter me incentivado a fazer Doutorado, por compartilhar seu conhecimento de forma tão empolgante, por ter me ensinado o verdadeiro significado de dedicação e entusiasmo (do grego "en" + "theos", que significa "em Deus") a cada dia. Foi mais fácil e prazeroso trabalhar no ambiente harmonioso de seu laboratório! Obrigada também por ensinar que é importante comemorar cada conquista, cada acontecimento e dar boas gargalhadas. Sorrir faz bem à saúde! À minha coorientadora, Profa. Dra. Maria Cristina Nonato Costa, pelo apoio, incentivo, sugestões e correções rigorosas, que me ajudaram a amadurecer como pesquisadora e a crescer cientificamente. Que bom que você possui o olhar atento e minucioso necessário para um cristalógrafo! À Faculdade de Ciências Farmacêuticas, pela estrutura que foi colocada à minha disposição. Ao Programa de Pós-Graduação em Toxicologia, principalmente à secretária Rose pela ajuda e carinho. À bibliotecária Maria Cristina Manduca Ferreira, da Biblioteca Central da USP de Ribeirão Preto, pela correção desta Tese quando era apenas um exemplar para Qualificação de Doutorado. Ao serpentário do Biotério Central, principalmente ao Luís Henrique Pedrosa. À Maria Aparecida de Almeida Consuli Segato, minha querida amiga Cidinha, pelo ombro amigo nas horas de lágrimas, pelos conselhos motivadores, pelas inúmeras caronas, por toda a ajuda com a burocracia, pelas conversas tão prazerosas... Cidinha, você é uma excelente secretária e uma amiga melhor ainda. Obrigada por todo apoio e grande amizade. Às amigas Flávia Pine Leite, Juliana Serafim David Costacurta e Iara Aimêe Cardoso, que, como eu, sabem como é difícil ser aluna e funcionária, pela ajuda técnica, pelo apoio emocional, por escutarem meus desabafos e indignações... Super Nanny, saiba que todo o tempo que passamos juntas e nossas coversas dão-me força no dia-a-dia. Ao amigo Fernando Pino Anjolette, pela paciência e pelos infindáveis auxílios com o sequenciador de proteínas e com o liofilizador. Obrigada por sempre estar por perto e disposto a ajudar! Aos amigos do Laboratório de Cristalografia de Proteínas (LCP-RP), Matheus, Paty, Ricardo, Aline, Giovani (Adam) e Joane pelos bons momentos juntos e pelas discussões, artigos e sugestões sobre cristalografia de proteínas. Ao Matheus e à Joane pela ajuda com as caixinhas, por me ajudarem a "enxergar" os cristais e por esclarecerem dúvidas sobre alinhamentos. Aos meus amigos Antônio José Luiz, Amália Lúcia Basso e Maria Angélica dos Santos Cunha Chellegatti (Gelly) pela amizade verdadeira e por estarem sempre dipostos a me auxil...

show abstract

Neurotoxins, protease inhibitors and histamine releasers in the venom of the Indian red scorpion (Buthus tamulus): Isolation and partial characterization

Chhatwal

Habermann

1981

Toxicon

View full text Add to dashboard Cite

Enzymes and toxins of the scorpion venom Palamneus gravimanus

Cited by 12 publications

References 14 publications

Arthropod venom Hyaluronidases: biochemical properties and potential applications in medicine and biotechnology

Arthropod venom Hyaluronidases: biochemical properties and potential applications in medicine and biotechnology

Caracterização funcional e estrutural da hialuronidase isolada da peçonha de serpente Crotalus durissus terrificus

Neurotoxins, protease inhibitors and histamine releasers in the venom of the Indian red scorpion (Buthus tamulus): Isolation and partial characterization

Contact Info

Product

Resources

About