Par hydrolyse acide totale on a mis en evidence dans l'iturine 3 Asp (NHz), Glu (NHz), Pro, Ser, Tyr. L'enchainement de ces acides, qui forment un cycle, a ete determine par l'etude des peptides obtenus par hydrolyse partielle. Leur forme optique a ttC dkduite de I'action des Let Daminoacide-oxydases. L'iturine differe des autres antibiotiques antifongiques, dont la structure est connue, par sa composition en acides amines et par ses proprietes.L'isolement et la purification finale de l'iturine, antibiotique antifongique obtenu a partir d'une culture de Bacillus subtilis, ainsi que des mesures de masse molkculaire, sont dCcrits dans notre publication prtckdente (1).
D~TERMINATION DES ACIDES AMINESCONSTITUTIFS L'hydrolyse totale est effectude en milieu acide (HCI 6N), en tubes scellCs, a 120°C. On sait que dans ces conditions il y a une destruction totale du Try (*) et partielle des autres acides aminb, variable avec la structure de l'echantillon traitt. Le Try, recherchk B part sur un hydro-~~ (1) L. DELCAMBE, BULL SOC. Chim. Belges, 74, 315-328, (1965). (*) Nous utiliserons les abrkviations proposees par 1'Union Internationale de Chimie Pure et Appliquee et I'Union Internationale de Biochimie (2) : Asp = acide aspartique, Asp(NH2) = asparagine, Glu = acide glutamique, Glu (NH2) = glutamine, Ileu = isoleucine, Leu = leucine, Pro = proline, Ser = serine, Tyr = tyrosine, Try = trytophane, Val = valine, -+ signifie une liaison peptidique dans Ie sens : CO-tNH. (2) D. BERTRAND, Bull. SOC. Chim. Biol., 42, 717-736, (1960).