ALTERATIONS OF MUSCLE PROTEIN FUNCTIONALITY BY OXIDATIVE AND ANTIOXIDATIVE PROCESSES¹

Abstract

Oxidation and resulting changes in physical and chemical properties of lipids and proteins occur widely in muscle foods, but oxidatively induced alterations in protein functionality have not been fully assessed. Recent studies have shown that sarcoplasmic, myofibrillur and stromal proteins, whether from red meat, poultry, orBsh species, are all susceptible to oxidative damage caused by oxidizing lipids, metal ions, and other prooxidants indigenous to muscle or generated during meat processing. This is demonstrated by changes in protein structure, peptide chain scission, formation of amino acid derivatives and polymers, and decreases in solubility, gelation and hydration properties. However, utilization of antioxidants can minimize fwtctional deteriorations in proteins during processing and storage, thereby assuring the supply of high-quality muscle food products.

Carbonyl and sulfhydryl groups of chicken meat proteins after dietary modulation with selenium

“…As muscle tissue is rich in substances initiating oxidative reactions, like metal ions, free radicals generated during lipid oxidation and other pro-oxidants, proteins are susceptible to oxidative alteration, especially during long lasting storage and processing [18,37]. Amino acid residues are modified as a direct consequence of the oxidative damage leading to the generation of oxidized derivatives, such as protein carbonyls and the formation of cross-links and aggregates [37].…”

“…In muscle foods, oxidative reactions continue postmortem and are a leading cause of quality deterioration during processing and storage. There are also limited numbers of studies available in the literature on protein oxidation in chicken meat [18]. The measurement of sulfhydryl and carbonyl content are an interesting way to evaluate free radical attack on proteins in muscles [17].…”

Reducción de sodio en lomo y jamón curados. Efecto sobre la proteolisis y las características sensoriales

“…Sin embargo, recientemente varios autores han demostrado que las proteínas pueden ser susceptibles de sufrir también daño oxidativo (Xiong et al, 1995;Lund et al, 2007). Las causantes del daño oxidativo de las proteínas musculares sarcoplásmicas y miofibrilares son los productos de la oxidación lipídica (hidroperóxidos y aldehidos), iones metálicos (Cu 2+ y Fe 2+ ), agentes pro-oxidantes endógenos del músculo (mioglobina y/o ferritina) y otros productos generados durante el procesamiento del producto (Park et al, 2006).…”

Διερεύνηση Της Οξειδωτικής Σταθερότητας Των Λιπιδίων Και Των Πρωτεϊνών Κρέατος Χοίρου Μετά Από Προσθήκη Εκχυλισμάτων Φύλλων Ελιάς

“…Άλλοι ερευνητές (Xiong & Decker 1995) ανακοίνωσαν ότι οι συγκεντρώσεις καρβονυλικών ενώσεων σε μυικό ιστό γαλόπουλων που είχε υποβληθεί σε τεχνητή οξείδωση με ιόντα σιδήρου και ασκορβικό οξύ παρουσίαζαν αύξηση σε σχέση με τους μάρτυρες. Αξίζει να σημειωθεί ότι οι ίδιοι ερευνητές παρατήρησαν ότι η αύξηση των καρβονυλικών ενώσεων συνέπιπτε με μείωση κατά 24% των ε-αμινοομάδων στα ίδια δείγματα.…”

“… αντιδράσεις κατά τις οποίες η αλδεϋδομάδα οξειδώνεται προς το αντίστοιχο καρβοξυλικό οξύ (Sell et al 2008)  αντιδράσεις με αλδεϋδομάδες άλλων καρβονυλικών ενώσεων πρωτεϊνών προς σχηματισμό προϊόντων αλδολικής συμπύκνωσης (Eyre 1984, Dolz & Heidemann 1989 ,  αντιδράσεις με α-αμινομάδες γειτονικών αμινοξέων πρωτεϊνών, κυρίως της λυσίνης, προς σχηματισμό ομοιοπολικών δεσμών διαμέσου σχηματισμού βάσεων Schiff (Eyre 1984, Dolz & Heidemann 1989, και  αντιδράσεις με α-αμινομάδες ελευθέρων αμινοξέων προς σχηματισμό αλδεϋδών τύπου Strecker διαμέσου οξειδωτικής απαμίνωσης και αποκαρβοξυλίωσης των αμινοξέων παρουσία των καρβονυλικών ενώσεων Έτσι όταν η καρβονυλική ομάδα μιας οξειδωμένης πρωτεϊνης βρεθεί σε άμεση γειτονία με την πυρηνόφιλη ομάδα άλλης πρωτεϊνης όπως η ελεύθερη αμινομάδα της λυσίνης, μπορεί να αντιδράσει μαζί της σχηματίζοντας έναν ομοιοπολικό δεσμό (βάση Schiff) και προκαλώντας τη σύζευξη των δύο πρωτεϊνών. Τέτοιοι δεσμοί βάσεων Schiff συμβάλλουν στον πολυμερισμό, τη συσσωμάτωση και, σε ορισμένες περιπτώσεις, την απώλεια της ικανότητας διαλυτοποίησης των οξειδωμένων πρωτεϊνών, γεγονός που παρατηρείται συχνά σε συμπυκνωμένα προϊόντα με βάση το κρέας και είναι μεγάλης σημασίας για τη βιομηχανία της επεξεργασίας του κρέατος (Xiong & Decker 1995). Επιπλέον, οι δεσμοί υδρογόνου μεταξύ δύο οξειδωμένων πρωτεϊνών μπορούν επίσης να συνεισφέρουν στο σχηματισμό συσσωματωμάτων των πρωτεϊνών καθώς και συζεύξεων μεταξύ των πρωτεϊνών και των λιπιδίων (Gardner 1979).…”