Physicochemical properties of three food proteins treated with transglutaminase

Soares, Luís Henrique de Barros; Albuquerque, Patrícia Melchionna; Assmann, Francine; Ayub, Marco Antônio Záchia

doi:10.1590/s0103-84782004000400039

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“…After dialysis, the protein content of the samples was adjusted to 1 mg/ mL. Stability of emulsions was then determined according to the method of Soares et al (2004) with some modifications. Emulsions were prepared by adding 0.25 mL soybean oil to 1.5 mL of the protein solution followed by homogenization for 30 s at maximum rpm using a Heidolph Diax 900 homogenizer.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

Physicochemical and Functional Characterization of Cocosin, the Coconut 11S Globulin

Angelia

Garcia

Caldo

et al. 2010

FSTR

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The physicochemical and functional characteristics of the major coconut storage protein, 11S globulin or cocosin, were investigated. Cocosin was purified by a combination of salt extraction, selective precipitation, and gel filtration chromatography. The solubility of cocosin at different pH was higher at µ=0.5 than at µ=0.08. The 24 and 21 kDa basic polypeptides of cocosin were more resistant to chymotrypsin digestion than the 35 and 32 kDa acidic polypeptides. Cocosin emulsions were most stable at 0 M NaCl, followed by emulsions in 0.1 M and 0.4 M NaCl. The available SH groups were found to be 21.6 mole SH/mole cocosin. Cocosin was observed to be stable under various pasteurization conditions from 63℃, 30 min to 100℃, 10 sec. However, heating at 100℃ for 10 min and longer degraded cocosin up to 60%. The thermal denaturation midpoint temperature, T m , of the trimeric cocosin was 77.6℃ while that of the hexameric form was 100.5℃.

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Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

Physicochemical and Functional Characterization of Cocosin, the Coconut 11S Globulin

Angelia

Garcia

Caldo

et al. 2010

FSTR

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“…TGase supplementation was reported to provide firmer and tighter gel net formation through intermolecular ε (γ-glutamyl)-lysyl cross bindings (Nio et al, 1986;Tseng et al, 2000;Soares et al, 2004;Yokoyama et al, 2004;Sun & Arntfield, 2011;Bourneow et al, 2012).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

A research on determination of quality characteristics of chicken burgers produced with transglutaminase supplementation

Uran

Yılmaz

2017

Food Sci. Technol

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Transglutaminases are enzymes that catalyze the cross-linking between peptides or proteins. They play an important role in heat stability, gel-formation capability, water-holding capacity, emulsification and nutritional properties of proteins. They are preferred in the use of a variety of meat products due to the binding properties. In this study the effect of transglutaminase on the quality characteristics of chicken burgers were investigated. The enzyme was added at 5 different concentrations (0.2%, 0.4%, 0.6%, 0.8% and 1%) and the other treatments applied in burger production were followed. After the product was formed, it was left in the cold for a while and then analyses were carried out. According to the results, the enzyme contribution did not cause changes in the nutritional items (ash, fat, protein) of the product groups. However, there was a significant decrease in the cooking loss and a significant increase in the texture values in the groups in which the enzyme amount was increased. Although the texture of the products have been increased, the transglutaminase treatment did not effect sensory parameters of burgers compared to the control samples. Scanning Electron Microscopy (SEM) images also supported to the texture values of samples with the increase of cross-linking in microstructure.Keywords: transglutaminase; chicken burger; quality; textural properties; microstructure.Practical Application: The transglutaminase enzyme is able to reduce cooking loss by improving the textural properties of chicken burgers.

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“…Para T2, foi empregado temperatura de 20 °C e hipoclorito de sódio, enquanto que para T8 foi empregado 50° C e hidróxido de sódio. Em estudo com isolado de caseína láctea, proteína isolada de soja, e proteína animal hidrolisada, Soares et al(2004), obtiveram valores de solubilidade de 80 %, 95 % e 95 %, respectivamente.…”

Section: Propriedades Funcionais Do Courinho Obtido Nos Testes De Desunclassified

“…A solubilidade das proteínas é determinada por um conjunto de características, tais como a massa molecular, a conformação estrutural e a flexibilidade, carga líquida e hidrofobicidade, além das suas interações com outros componentes alimentares (Soares et al, 2004). Interações hidrofílicas são mais estáveis a temperaturas mais baixas, enquanto as hidrofóbicas são instáveis (Fennema, 2000).…”

Section: Propriedades Funcionais Do Courinho Obtido Nos Testes De Desunclassified

“…Porém, como os tratamentos realizados consistiram em simples desengraxe e moagem grosseira, verifica-se uma potencialidade no uso desta matéria prima em matrizes alimentares, por ter sido utilizada a o courinho bruto, apenas desengraxado e triturado (sem característica de pó). Possivelmente, menor granulometria do courinho bruto e/ou tratamentos específicos, tais como hidrólise enzimática, podem melhorar consideravelmente as propriedades funcionais, conforme observado em Soares et al, 2004;Takeiti et al, 2004;Fontanari et al, 2007;Liu et al, 2010e Yeming e Tomotada, 2014 …”

Section: Propriedades Funcionais Do Courinho Obtido Nos Testes De Desunclassified

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Metodologias Para Desengraxe De Resíduo Da Produção De Gelatina (Courinho) E Posterior Determinação Das Suas Propriedades Funcionais

Kempka

Cruz²,

Fagundes³

et al. 2015

Anais Do XX Congresso Brasileiro De Engenharia Química

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RESUMO -O processo de extração de colágeno para a obtenção de gelatina gera um resíduo sólido chamado de courinho, que se caracteriza por conter alto teor de proteína. O resíduo sólido contém ainda uma fração de proteína. Esta proteína pode ser utilizada na formulação de alimentos e deve possuir propriedades funcionais compatíveis com a matriz alimentar. O objetivo do presente trabalho foi testar 9 diferentes testes para o desengraxe do courinho e as propriedades funcionais do produto seco. Obteve-se 1 % de gordura e 7 % de proteína para o teste T6 (50 °C durante 30 min com NaOH). A menor extração de gordura foi obtida utilizando-se o teste T7 (20 °C, durante 30 min com NaOH). As propriedades funcionais apresentaram diferenças quanto a solubilidade, com valores de 5,41 % (T8) a 8,13 % (T2) e para a capacidade de formação de espuma (T7 e T8 apresentaram formação). Para a capacidade de absorção de água e a capacidade de retenção de óleo não foi observada diferença estatística nos resultados. INTRODUÇÃOTradicionalmente, o colágeno extraído para a produção de gelatina é isolado a partir da pele e de ossos de animais terrestres, como bovinos e suínos (Wang et al., 2014), sendo necessários diversos tratamentos químicos que objetivam sua extração e que podem ser determinantes na qualidade do colágeno e/ou gelatina obtidos. Para obtenção de colágeno a partir da pele suína, uma etapa fundamental a ser executada é a retirada da gordura (desengraxe) sendo, posteriormente, resfriada (Schrieber e Gareis, 2007;Gómez-Guillén et al., 2011).Após o desengraxe, a pele suína segue para o tratamento com ácido ou base (diluídos). Neste tratamento, ocorre uma clivagem parcial das ligações cruzadas que mantém as cadeias de colágeno intactas. Além de ácidos e álcalis, enzimas ou uma combinação de enzimas e produtos químicos também são utilizadas para clivar as ligações cruzadas (Schrieber e Gareis, 2007; Prestes, 2013;Wang et al., 2014). Ao final desta etapa, o colágeno pode seguir para o pré-tratamento por processo ácido ou alcalino e posteriormente para extração, que consiste em um tratamento por 24 horas em ácido sulfúrico 2 a 4 % a temperatura ambiente com ou sem auxílio da agitação mecânica. Após o tratamento ácido o pH é elevado pela adição de álcali. Na etapa de purificação, são realizadas a Área temática: Engenharia e Tecnologia de Alimentos 1

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Physicochemical properties of three food proteins treated with transglutaminase

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Physicochemical and Functional Characterization of Cocosin, the Coconut 11S Globulin

Physicochemical and Functional Characterization of Cocosin, the Coconut 11S Globulin

A research on determination of quality characteristics of chicken burgers produced with transglutaminase supplementation

Metodologias Para Desengraxe De Resíduo Da Produção De Gelatina (Courinho) E Posterior Determinação Das Suas Propriedades Funcionais

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