Isolamento da globulina majoritária, digestibilidade in vivo e in vitro das proteínas do tremoço-doce (Lupinus albus L.), var. Multolupa

Abstract

RESUMOOs objetivos do trabalho foram isolar, purificar e estudar algumas propriedades da fração globulina majoritária de tremoço-doce, var. Multolupa; assim como avaliar as características de digestibilidade da farinha e frações isoladas. As frações protéicas foram separadas por fracionamento diferencial com uso de diferentes solventes. A globulina majoritária de tremoço-doce foi isolada, purificada por cromatografia em Q-Sepharose, revelando um único pico de proteína. Apresentou um peso molecular de 162,5 ± 10,0 kDa, determinado por cromatografia em Sephacryl S-300, e subunidades entre 20-70 kDa em PAGE-SDS. A solubilidade em função do pH e concentrações de NaCl revelaram curva típica dessa fração. A digestibilidade da proteína da farinha e das frações albumina, globulina e glutelina foi avaliada por experimentos in vitro e in vivo e se revelou alta para a fração globulina, seguida pela glutelina, albumina e farinha. A digestibilidade in vivo da fração globulina, tanto aparente quanto verdadeira, não diferiu significativamente daquela determinada para a caseína. Apesar da alta digestibilidade da fração majoritária e frações protéicas, a utilização como única fonte de proteína nas dietas revelou valores baixos de RPLR (razão protéica líquida relativa), indicando ser insuficiente para sustentar o crescimento dos animais, comparativamente à caseína. Palavras-chave: Lupinus albus, frações protéicas, globulina principal, digestibilidade in vitro e in vivo, ensaio biológico. SUMMARY ISOLATION OF MAJOR GLOBULIN, IN VIVO AND IN VITRO DIGESTIBILITY OF PROTEINS FROM SWEET LUPIN (Lupinus albus L.)VAR. MULTOLUPA. The aim of the present work was to isolate, purify and study some properties of the major globulin fraction from sweet lupin, var. Multolupa; as well as to evaluate the digestibility features of flour and isolated fractions. The protein fractions were separated by differential fractionation with different solvents. The lupin major globulin was isolated, purified by Q-Sepharose chromatography when it showed only one protein peak. The major protein presented a molecular weight of 162.5 ± 10.0 kDa, determined on Sephacryl S-300 chromatography; and subunits between 20 to 70 kDa on SDS-PAGE. The protein solubility in relation to pH and NaCl concentrations showed a typical S-like curve for globulins. The flour and the isolated protein fractions, albumins, globulins and glutelins were evaluated by in vitro and in vivo experiments. The in vitro and in vivo digestibility assays revealed a high digestibility for the globulin, followed by glutelin, albumin and the flour. The globulin in vivo digestibility did not differ significantly from that obtained to casein. Despite the high digestibility encountered for the major protein fraction and protein fractions, the use as the only protein source in the diets revealed low values for RNPR (relative net protein ratio), showing it to be insufficient in terms of sustaining the growth of animals, comparatively to casein. Keywords: Lupinus albus, protein fractions, major globulin, in ...

Study of the proteins in the defatted flour and protein concentrate of baru nuts (Dipteryx alata Vog)

“…The value for the baru protein concentrate was very similar to that found for the defatted flour of white lupine seeds (Lupinus albus L.) (NEVES et al, 2006) (Table 5). …”

Produtividade e qualidade do feijoeiro cultivado sobre palhadas de gramíneas e adubado com nitrogênio em plantio direto

“…bras., Brasília, v.51, n.9, p.1602-1609, set. 2016 DOI: 10.1590/S0100-204X2016000900060 peso molecular das proteínas (Neves et al, 2006), cujo aumento do conteúdo nos grãos dificultaria o processo de cozimento dos grãos. Não se observou alteração no tempo para máxima hidratação com o incremento das doses de N, e a máxima hidratação ocorreu entre 13 e 15 horas após a embebição (Tabela 1).…”

Proteins of Bacuri almonds: nutritional value and in vivo digestibility

“…The bio-availability of amino acids depends on the digestibility of proteins (Neves et al, 2006) and is a determinant of the protein quality of a diet (Pires et al, 2006). Low protein digestibility is usually found in nuts (Neves et al, 2006).…”

“…Low protein digestibility is usually found in nuts (Neves et al, 2006). Heat treatment can increase protein digestibility and reduce anti-nutritional factors present in foods (Silva et al, 2010;Naves et al, 2010).…”