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RESUMO-O objetivo deste trabalho foi selecionar as condições mais adequadas para a produção de protease utilizando planejamento fatorial pelo Streptomyces parvulus DPUA 1573. As variáveis de produção (concentrações da fonte de carbono-0g/L; 0,5 g/L; 1,0 g/L, de nitrogênio-0,5%; 1,0%; 1,5%; agitação-150, 200 e 250 rpm; temperatura-28, 32 e 37°C) foram determinadas e analisadas por um planejamento fatorial 2 4 tendo como variável resposta produção de protease e biomassa celular. Foi verificado que as variáveis independentes que mais influenciaram na produção foram a temperatura e agitação, sendo o ensaio 3 selecionado (0,5% de farinha de soja, 1,0g/L de glicose em 150 rpm a 28ºC) com 347 U/mL. A maior atividade proteásica foi obtida em 48 horas. Logo, a bactéria filamentosa Streptomyces parvulus DPUA 1573, apresentou atividade proteásica significativa podendo ser inserida no mercado enzimático.

Foram investigadas a termodinâmica e a cinética da poligalacturonase (PG) produzida por Aspergillusjaponicus URM5620. A temperatura ótima da PG foi 50ºC, com estabilidade a 30ºC após 80 min de incubação. A cinética apresentou energia de ativação (9,66 kJ.mol-1) e desativação (38,9 kJ.mol-1). Os valores de K m e V max foram 9,6 mg.mL-1 e 2,3 μmol.mL-1 .min-1 , respectivamente. O coeficiente de temperatura médio de ativação Q 10atv foi de 1,31 (30 a 50ºC) e de desativação Q 10in 1,47 (60 a 80ºC). Nas temperaturas de 30 a 50ºC os valores de D e t½ ficaram acima de 200 min e 80 min. O valor z foi de 52,35ºC. Os parâmetros termodinâmicos da PG foram ΔGº de 102,40 kJ.mol-1 a 50ºC, ΔHº de 36,27 kJ.mol-1 e ΔSº-204,72 J.mol-1 .k-1. A partir desses dados pode se observar que a PG de Aspergillusjaponicus URM5620 apresentou boa estabilidade quanto a mudanças de temperaturas e baixa energia de ativação, diminuindo os custos de produção, sendo, portantouma boa alternativa para futuras aplicações industriais.

The activities of endo-polygalacturonase (endo-PG), exo-polygalacturonase (exo-PG), pectin lyase (PL), and pectin methylesterase (PE), produced by Aspergillus niger URM 4645, were studied in solid state fermentation (SSF) using yellow passion fruit peels as substrate. The effect of substrate amount, initial moisture content, and temperature on pectinase production was studied using a full factorial design (2³). Maximum endo-PG, exo-PG, PL, and PE activities were 31.35, 7.98, 551,299.39, and 447.93 U g −1 dry substrate, respectively. Optimum activities of the four enzymes were obtained with 5.0 g of the substrate and an initial moisture content of 30% at 34°C with 96 h of fermentation. Optimum endo-PG activity was found at pH 7.5 at an optimum temperature of 40°C; exo-PG and PL at pH 7.0 at an optimum temperature of 80°C; and PE at pH 3.5 at an optimum temperature of 30°C. Endo-PG was stable at pH 7.0 to 8.0 at 40°C, and exo-PG and PL at pH 6.0 to 8.0 and 6.0 to 7.5, respectively at 60 to 70°C. PE was stable at pH 3.5 to 5.0 at 30 to 60°C. The enzyme production optimization clearly demonstrated the impact of process parameters on the yield of pectinolytic enzymes.

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RESUMO-As proteases são um grupo de enzimas muito importantes na indústria. O objetivo desse estudo foi caracterizar parcialmente as proteases produzidas por Aspergillus tamarii URM4634 em Fermentação em Estado Sólido, utilizando substrato Fibra de Trigo. Na caracterização foi verificado pH ótimo e temperatura e estabilidade à temperatura e ao pH. Para os estudos de pH foram utilizados tampões a 0,2M Citrato-Fosfato, Tris-HCl e Glicina-NaOH na faixa de pH de 5,0 a 11,0, com azocaseína 1%. Quanto aos estudos de temperatura foram avaliadas diferentes temperaturas (5 a 80°C). O pH ótimo da protease foi no Tris-HCl pH8,0. A enzima foi estável em pH8,5 mantendo 95,6% de atividade. A temperatura ótima da protease foi a 40°C. Quanto à estabilidade à temperatura, apresentou 97% de atividade residual a 40°C após 180 minutos. A protease de A. tamariiapresentou com potencial para aplicação na indústria, pois exibiu características enzimáticas adequadas e não demandam temperaturas e pH elevados.

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