192933 Grassrnann, D y c k e r h o jf , 21. Xc h o e n e b e c k. I307 Eine 1.g3-proz. Losung in Wasser, von der Dichte I .oo 53 zeigte im I-dm-Rohr eine Rechtsdrehung von 0.46O, woraus sich [u]: zu + ~3 . 7 4~ berechnet. Ganz das gleiche Produkt resultjerte beim erschopfenden M e t h y l i e r e n d e s D i h y d r o -c a m p h y l a m i n s in der auf S. I305 beschriebenen Weise. Das Praparat (gef. 39.25J) schmolz Lei 27S0 und drehte in 2.08-proz. waoriger Losung von der Dichte 1.0056 im 1-dm-Rohr 0 . 5~ nach rechts, woraus sich [ c c : : zu +z3.9zo ergiht. 199. W. G r a s s m a n n , H. D y c k e r h o f f und 0 . v. S c h o e n e b e c k : Ober die enzymatische Spaltbarkeit der Prolin-Peptide. (Vorlauf. Mitteil.) [Aus d. Chem. Laborat. d. Bayer. Akadem. d. Wissenschaften in Miinchen.]Die in den letzten Jahren durch H. v. E u l e r und K. Josephsonl),
Theoretischer Teil.Wir haben darüber berichtet 1 ), daß Prolyl-glycin und Prolylglycyl-glycin durch Hefeauszüge und auch durch rohe, lediglich vom tryptischen Anteil befreite Erepsinlösungen aus Darm gespalten werden, während mit Trockenpräparaten der Dipeptidase und der Amino-polypeptidase aus Hefe oder auch mit solchen des ereptischen oder defc tryptischen.Enzymgemisches tierischer Herkunft keine Spaltung beobachtet wurde. Dieser Befund, zusammen mit den vorliegenden Erfahrungen über den Wirkungsmechanismus der Aminopeptidasen schien uns die Annahme einer besonderen, auf die Spaltung von Prolylpeptiden eingestellten Peptidase nahezulegen.Inzwischen haben E. Abderhalden und 0. Zumstein 2 ) das Verhalten mehrerer Prolinpeptide geprüft und dabei unsere Ergebnisse nicht bestätigen können. Nach den Befunden der genannten Autoren werden von den Lösungen des Darmerepsins Prolyl-glycin gar nicht, Prolyl-glycyl-glycin und Prolyl-alanin sehr wenig, Prolyl-leucin und Prolyl-leucyl-glycin aber rasch und weitgehend gespalten. Danach würden die einzelnen Prolylpeptide in bezug auf ihre enzymatische Angreifbarkeit ohne ersichtliche Regel voneinander unterschieden sein, ihr Verhalten würde ein überzeugendes Beispiel für die "vollkommene. Launenhaftigkeit" sein, die nach A. Po dor 3 ) für die Spezifität der Peptidasen
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