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(2015) Extraction and characterization of collagen from rabbit skin: partial characterization, CyTAJournal of Food, 13:2, 253-258, DOI: 10.1080/19476337.2014 To link to this article: https://doi.org/10. 1080/19476337.2014 Extraction and characterization of collagen were carried out in rabbit skins as a new alternative for collagen type I. Acetic acid and pepsin were for the extraction of soluble and insoluble collagen, respectively. The enzymatic treatment yielded higher amount of collagen (71%). The average pH value was 6.3, no matter what the method of extraction was. Denaturation temperature of collagen was found at 36°C approximately in two different techniques: Rheometer and Differential Scanning Calorimetry (DSC). Despite the amount of collagen in solution was low, its viscosity was high because of the hydrodynamic behaviour of collagen molecules. Sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis results showed three different bands that reflected two alpha-chains and one beta-chain with molecular weights of 102, 118 and 220 kDa, respectively. Determination of hydroxyproline gave evidence that the extracted material was collagen. It was concluded that rabbit skin could be an alternative source for the extraction of collagen.Keywords: collagen; rabbit skin; extraction; thermal analysis Se realizó la extracción y caracterización de colágeno en pieles de conejo como una nueva alternativa para colágeno tipo I. Se usaron ácido acético y pepsina para la extracción de colágeno soluble e insoluble respectivamente. El tratamiento enzimático fue el que rindió alta cantidad de colágeno (71%). El pH promedio fue de 6,3 sin importar cuál fue el método de extracción. La temperatura de desnaturalización del colágeno se encontró a 36°C aproximadamente mediante dos diferentes técnicas: Reometría y DSC. A pesar de que la cantidad de colágeno en la solución fue bajo, su viscosidad fue alta debido a el comportamiento hidrodinámico de las moléculas. Los resultados de SDS-PAGE mostraron tres diferentes bandas en las que se reflejaron dos cadenas alfa y una cadena beta con pesos moleculares de 102, 118 and 220 kDa respectivamente. La determinación del contenido de hidroxiprolina dio evidencia de que el material extraído fue colágeno. Se concluyó que la piel de conejo podría ser una alternativa de materia prima para la extracción de colágeno.

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