La mosca de la fruta (Anastrepha fraterculus) afecta a varios cultivos ecuatorianos con potencial de exportación. En la actualidad, para el monitoreo de esta plaga, se emplea un cebo importado que tiene un alto costo. La presente investigación tuvo como objetivo formular cebos atrayentes de mosca de la fruta que puedan reemplazar al cebo comercial. Como materia prima se empleó torta de soya, torta de palmiste, sangre bovina y suero de leche; cada material fue irradiado con una dosis de 20 kGy, en una fuente de cobalto-60, como pretratamiento. Luego, la proteína se extrajo y se hidrolizó con una solución de bromelina de 0,025 UA/mL, a pH 7,0 y 50 °C, durante 30 min. Los cebos fueron formulados con proteína hidrolizada, melaza, agua y bórax y fueron colocados en trampas McPhail. La evaluación en campo se llevó a cabo en cultivos de chirimoya (Annona cherimola) y guayaba (Psidium guajava). En el proceso enzimático se alcanzaron grados de hidrólisis entre el 19,16 y 26,64 %. Por electroforesis SDS-PAGE, se determinó que los hidrolizados proteicos contenían péptidos con pesos moleculares entre 5 y 20 kDa. Se encontró que el cebo de proteína hidrolizada de palmiste y el cebo comercial fueron estadísticamente iguales en la cantidad de moscas atrapadas, mientras que el de lactosuero presentó un mayor índice MTD (moscas capturadas por trampa, por día). Los cebos formulados podrían ser una alternativa más económica que el cebo importado para el monitoreo de la mosca de la fruta en el Ecuador.
Los inhibidores de proteasas vegetales con frecuencia son proteínas de baja masa molar, presentes en tejidos de almacenamiento y aéreos de las plantas. Su expresión se induce en respuesta al daño por insectos y microorganismos patógenos y el contenido de estos inhibidores puede ser alto en órganos de cereales y leguminosas. Bajo la premisa de que la combinación de técnicas de purificación de proteínas de baja y alta resolución permite incrementar la actividad específica de inhibidores de proteasas presentes en tejidos vegetales, el objetivo de este estudio fue aislar, purificar y caracterizar bioquímicamente inhibidores de papaína a partir de semillas de amaranto (Amaranthus caudatus) y frijol (Phaseolus vulgaris). El diseño experimental fue completamente al azar para seleccionar las técnicas de baja resolución que incrementan significativamente (p≤0.05) el grado de purificación de los extractos tratados. En todos los estudios se hicieron tres repeticiones y las mediciones se realizaron por triplicado. A partir de harinas de semillas de amaranto y frijol se obtuvieron extractos proteicos crudos que después se ultrafiltraron en membranas de 10 kDa. Las fracciones de baja masa molar se purificaron por cromatografía de afinidad en papaína-glioxil-sepharosa 6B-CL. El extracto crudo de amaranto presentó actividad inhibidora de 1.177 ± 0.067 mU·mL-1 y el de frijol 1.556 ± 0.542 mU·mL-1. Los extractos con purificación parcial de amaranto y frijol se purificaron por cromatografía de afinidad en papaína-glioxil-sepharosa 6B-CL, hasta 137.5 y 79.1 veces, respectivamente. La masa molar estimada fue 7.50 kDa para el inhibidor de amaranto y 8.20 kDa para el de frijol. El inhibidor de amaranto mostró inhibición competitiva con Ki de 0.872 µM, mientras que la del frijol fue no competitiva y con Ki de 0.058 µM. Esto evidencia la presencia de inhibidores de cisteíno proteasas en las semillas de amaranto y frijol.
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