der 2. Mitteilung 1 ) dieser Untersuchungsreihe benutzten wir mit Vorteil die hydrotrope Eigenschaft des Harnstoffs, um polarographische Zustandsänderungen des Fibrinogens zu untersuchen. Wöhlisch und Mitarbeiter 2 ) fanden, daß Fibrinogen in Lösungen von etwa 20°/ 0 Harnstoff eine Denaturierung erfährt. Über den Einfluß des Harnstoffs auf Eiweißkörper sind in der Literatur zahlreiche Arbeiten bekannt, die sich sowohl mit den denaturierenden als auch renaturierenden und lösenden Eigenschaften des Harnstoffs befassen. Von den Untersuchungen der letzten Zeit haben die Arbeiten der Svedberg-Schule besonderes Interesse. Lundgren 3 ) fand eine Begünstigung der Dissoziation von Thyreoglobulin durch Harnstoff oder Aminosäuren. Steintar dt 4 ) konnte zeigen, daß in hochkonzentrierter Harnstofflösung eine völlige Dissoziation von Pferdehämoglobin in halbe Moleküle hervorgerufen wird, während auf Pepsinlösungen kein Einfluß beobachtet werden konnte. Dieser Autor nimmt einen Stereopolari-«ationsmechanißmus an, der dadurch zustande kommt, daß in den konstituierenden Polypeptidketten der Proteine Säiireamidbindungen wiederholt vorkommen. Diese einzelnen Eiweißketten sollen assoziativ untereinander verhaftet sein. Andere Säureamide, so auch Harnstoff, können sich zwischen die Eiweißketten lagern und zur Dissoziation führen. Nach Ausdialyse des Harnstoffs wird wiederum das alte Molekülgewicht festgestellt, wenn auch zum Teil Proteine anderer Natur dabei entstehen können. Dies wird dadurch erklärt, daß nach Entfernung des Harnstoffs durch Dialyse die Polarisationskräfte der einzelnen Teileiweißketten nicht, immer wieder in der gleichen Ursprungsstellung wirksam werden. Hoppe-Seyler's Zeitschrift f. physiol. Chemie. 272 9 Brought to you by | Purdue University Lib Authenticated Download Date | 5/30/15 7:45 PM
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