Die in unserem Laboratorium zunächst mit rohen Homogenaten wieder aufgenommenen Untersuchungen zur Charakterisierung der Aminopeptidaseaktivität der Rinderaugenlinsen ergaben eine weitgehende Identität der Substratspezifität mit der von Spackmanet al. 1 hochgereinigten und 1. c. 2 sowie kürzlich 3 näher charakterisierten Leucinaminopeptidase aus Schweinenieren 4 . Diese Ergebnisse stehen auch in Übereinstimmung mit Versuchen unter Verwendung von hochgereinigten Präparationen des Augenlinsenenzyms, die in einem einfachen Anreicherungsverfahren mit Hilfe der kontinuierlichen Papierelektrophorese dargestellt werden konnten 5 . Wie bereits kurz mitgeteilt 6 , ist es nunmehr gelungen, die Leucinaminopeptidase aus Rinderaugenlinsen nach zwei verschiedenen Verfahren zur Kristallisation zu bringen. Damit ist eine tierische Gewebsprotease als kristallisiertes Enzym zugäng-lich, für das sich, wie für andere proteolytische Enzyme dieser Spezifität auch, praktische Anwendungsmöglichkeiten ergeben: für Sequenzuntersuchungen an Peptiden und Proteinen 7 , für die Prüfung synthetischer Peptide auf optische Reinheit -nur N-terminal stehende LAminosäuren werden abgespalten -und für die Gewinnung optisch aktiver Aminosäuren aus racemischen Derivaten 8 . Diese, zunächst mit
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