Tityus serrulatus Scorpion Venom and Toxins: An Overview

Cologna, Camila Takeno; Marcussi, Silvana; Giglio, José Roberto; Soares, Andreimar M.; Arantes, Eliane Candiani

doi:10.2174/092986609788923329

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“…A cromatografia de exclusão molecular decorreu em sistema HPLC (Shimadzu), utilizando a coluna Diol-300 (7,9 Daniel C. Pimenta.…”

Section: Cromatografia De Exclusão Molecular (Gel-filtração)unclassified

“…These events result in clinical manifestations such as restlessness, excessive salivation, lacrimation, hypertension followed by hypotension, heart failure, and cardiogenic shock, among others. Not all symptoms, however, are attributed to a direct action of specific neurotoxins on organs [4], and recent studies suggest that other molecules may contribute to these effects [5][6][7]. Metallopeptidases, hyaluronidase, biogenic amines, antimicrobial peptides (AMP), and other oligopeptides are also present in Tsv [7][8][9]; however, the role of these molecules in envenomation is still unclear.…”

Section: Purificação Das Metalloserrulases: Diferenciação Funcional Ementioning

confidence: 99%

“…Additionally, we determined the specific activity of the venom on each peptide, including hemopressin, and determined the cleavage sites (Table1). (3)(4)(5)(6)(7)(8)(9) 806.4 PVNFKFL Hemo (1)(2)(3)(4)(5)(6)(7) 863.4 PVNFKF Hemo (1)(2)(3)(4)(5)(6) 750.4 Hemopressin PVNFK Hemo (1)(2)(3)(4)(5) 603.3 0.400 KFLSH Hemo (5)(6)(7)(8)(9) 630.35 FLSH Hemo (6)(7)(8)(9) 502.25…”

Section: Hydrolysis Of Ace Natural Substrates By Tsvmentioning

confidence: 99%

“…Other fragments were also formed from angiotensin I hydrolysis, such as Ang (1)(2)(3)(4) , Ang (5)(6)(7)(8)(9)(10) , Ang (1)(2)(3)(4)(5)(6)(7) , and Ang (8)(9)(10) , probably due to endopeptidase activity; and Ang III and Ang (6)(7)(8)(9)(10) , probably due to aminopeptidase activity. Bradykinin hydrolysis by the venom formed the fragments BK (1)(2)(3)(4)(5)(6)(7) , BK (1)(2)(3)(4)(5) , the expected products of ACE-like activity, and BK (3)(4)(5)(6)(7) . Hemopressin cleavage sites were determined previously [18], but the hydrolysis rate increased 5.6 times when the buffer containing 10 µM ZnCl 2 was used.…”

Section: Hydrolysis Of Ace Natural Substrates By Tsvmentioning

confidence: 99%

“…Em conclusão, pode-se dizer que os efeitos do veneno sobre a secreção pancreática podem ter relação com a inativação do polipeptídeo pancreático. No caso da bradicinina, aparentemente menos enzimas atuam sobre este substrato, uma vez que somente são formados fragmentos relacionados à atividade ACE humana -BK 1-5 e BK 1-7 (CAMARGO et al, 2012), além do fragmento BK [3][4][5][6][7][8][9] provavelmente gerado pela ação de uma aminopeptidase que não é afetada pela presença de captopril, o que pode explicar não ter sido atingido 100% de inibição na concentração de 1 µM de captopril. …”

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Purificação e caracterização de peptidases presentes no veneno do escorpião <i>Tityus serrulatus</i>.

Cajado-Carvalho¹

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AgradecimentosÀ minha orientadora Dra. Fernanda Calheta Vieira Portaro por todo carinho e dedicação durante todos esses anos. Sei que muitas vezes te deixei de "cabelo em pé" por conta da minha ansiedade, mas acho que podemos dizer que aprendemos e conquistamos muitas coisas juntas.Ao Laboratório de Imunoquímica do Instituto Butantan e a Dra. Denise Vilarinho Tambourgi pela oportunidade de estágio e de aprimoramento profissional.Aos meus queridos amigos Alexandre Kazuo Kuniyoshi, Bruno Duzzi, Cristiane Castilho Silva e Roberto Tadashi Kodama pela amizade, discussões científicas de séries e filmes, apoio científico em teorias de universos paralelos, risadas, hamburgeres, sorvetes&gelatos, viagens de congresso e ajuda em grande parte dos experimentos realizados deste trabalho!.Aos professores, pesquisadores, alunos e funcionários do laboratório, pelo trabalho exemplar e pela ajuda diária -em especial, ao Fábio Carlos Magnoli (Fabinho), pelas discussões sobre purificação; À Isa Villas Boas e À Pri Hess por toda ajuda durante esses anos. À Dra. Úrsula Castro de Oliveira e ao Dr. Inácio Junqueira-de-Azevedo por disponibilizarem dados do transcriptoma do escorpião Tityus serrulatus, fornecendo assim dados essenciais para o trabalho. À Dra. Ana Karina de Oliveira e sua orientadora Dra. Solange Serrano, que me auxiliaram nas análises iniciais de espectrometria de massas quanto as hidrólises dos peptídeos pela ação das proteases do veneno de Tityus serrulatus.Ao Dr. Leo Kei Iwai e ao técnico Ismael Feitosa Lima do Laboratório de Toxinologia Aplicada pela colaboração com o Orbitrap.Ao Thiago de Jesus Oliveira e a Soraia Maria do Nascimento, do Laboratório de Toxinologia Aplicada pelas fotos dos Tityus serrulatus e pela aula de extração de veneno de escorpião.Aos meus alunos de PIBIC Junior Isa e Fer por me ensinarem um pouco como é ser uma orientadora e pela ajuda nos experimentos de caracterização das metalloserrulases.À SBTx e à SBTx jovem -Alê, Andrea, Bruno, Juliana, Felipe -pela experiência de participar da comissão da SBTx jovem. Acredito que pudemos fazer uma diferença na nossa gestão! À FAPESP, pela concessão da bolsa de doutorado (projeto 2013/15343-0) e o suporte financeiro que possibilitou a realização deste trabalho e da publicação dos artigos.À minha família, em especial minha mãe, minha irmã e meu futuro-marido Thiago pelo grande apoio, por lerem quase todos meus textos e ouviram todas minhas apresentações orais várias e várias (e várias) vezes.À Pós Graduação Interunidades em Biotecnologia por toda ajuda.Aos meus amigos e a todos que de alguma forma colaboraram para a realização deste projeto. Acidentes causados por escorpião representam um problema relevante para a saúde pública no Brasil, sendo a principal espécie envolvida o escorpião Tityus serrulatus devido ao potencial do veneno para induzir quadros de envenenamento graves. O tratamento recomendado no caso de sintomas sistêmicos é o uso dos soros específicos (antiescorpiônico e antiaracnidico). Na composição deste veneno, as neurotoxinas são as molécu...

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“…A cromatografia de exclusão molecular decorreu em sistema HPLC (Shimadzu), utilizando a coluna Diol-300 (7,9 Daniel C. Pimenta.…”

Section: Cromatografia De Exclusão Molecular (Gel-filtração)unclassified

Section: Purificação Das Metalloserrulases: Diferenciação Funcional Ementioning

confidence: 99%

Section: Hydrolysis Of Ace Natural Substrates By Tsvmentioning

confidence: 99%

Section: Hydrolysis Of Ace Natural Substrates By Tsvmentioning

confidence: 99%

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Purificação e caracterização de peptidases presentes no veneno do escorpião <i>Tityus serrulatus</i>.

Cajado-Carvalho¹

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Elucidation of the Covalent and Tertiary Structures of Biologically Active Ts3 Toxin

et al. 2016

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Ts3 is an alpha scorpion toxin from the venom of the Brazilian scorpion Tityus serrulatus.T s3 binds to the domain IV voltage sensor of voltage-gated sodium channels (Na v )and slows down their fast inactivation. The covalent structure of the Ts3 toxin is uncertain, and the structure of the folded protein molecule is unknown. Herein, we report the total chemical synthesis of four candidate Ts3 toxin protein molecules and the results of structure-activity studies that enabled us to establish the covalent structure of biologically active Ts3 toxin. We also report the synthesis of the mirror image form of the Ts3 protein molecule,a nd the use of racemic protein crystallography to determine the folded (tertiary) structure of biologically active Ts3 toxin by X-ray diffraction.

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Elucidation of the Covalent and Tertiary Structures of Biologically Active Ts3 Toxin

et al. 2016

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Ts3 is an alpha scorpion toxin from the venom of the Brazilian scorpion Tityus serrulatus. Ts3 binds to the domain IV voltage sensor of voltage-gated sodium channels (Nav) and slows dow n their fast inactivation. The covalent structure of Ts3 toxin is uncertain, and the structure of the folded protein molecule is unknown. Here we report the total chemical synthesis of four candidate Ts3 toxin protein molecules and the results of structure-activity studies that enabled us to establish the covalent structure of biologically active Ts3 protein molecule. We also report synthesis of the mirror image form of Ts3 toxin protein, and the use of racemic protein crystallography to determine the folded (tertiary) structure of biologically active Ts3 toxin by X-ray diffraction.

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Tityus serrulatus Scorpion Venom and Toxins: An Overview

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Purificação e caracterização de peptidases presentes no veneno do escorpião <i>Tityus serrulatus</i>.

Purificação e caracterização de peptidases presentes no veneno do escorpião <i>Tityus serrulatus</i>.

Elucidation of the Covalent and Tertiary Structures of Biologically Active Ts3 Toxin

Elucidation of the Covalent and Tertiary Structures of Biologically Active Ts3 Toxin

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