The State of the DPN System in Liver. An Analysis of Pyridine Nucleotide Levels, Surface Fluorescence, and Redox Potentials of Indicator Metabolite Couples in the Hemoglobin-Free Perfused Rat Liver

Leitenzym des Peroxysoms–einer phylogenetisch alten, jedoch erst seit einigen Jahren bekannten Zellorganelle – ist Katalase, ein Hämoprotein, welches Wasserstoffperoxid sowohl katalatisch als auch peroxidatisch umsetzt. In den Peroxysomen ist die Katalase u.a. mit H2O2‐liefernden Oxidasen vergesellschaftet. Auch in Gewebszellen, beispielsweise der Leber und der Niere, läuft ein Teil der Sauerstoffreduktion über die Bildung von H2O2. Drehscheibe des peroxysomalen H2O2‐Umsatzes ist das aktive Intermediat, Katalase‐Fe3+‐H2O2 (Komplex I), das sich durch spezifische Absorptionsbanden auszeichnet. Die Organphotometrie an der intakten, hämoglobinfrei durchströmten Rattenleber zur selektiven Messung des Komplexes I ermöglicht einen direkten Einblick in die Dynamik des im Nanomolbereich ablaufenden H2O2‐Umsatzes. Endrogen bildet 1 g Leber etwa 50 nmol H2O2 pro min. Die Wechselzahl, die im stationären Zustand bei < 10 min−1 in der Zelle gegenüber > 108 min−1 am isolierten Enzym bei Substratüberschuß liegt, kann durch intrazelluläre Stimulation der H2O2‐Produktion (z. B. durch Glykolat oder Urat) auf etwa 102min−1 gebracht werden. Die bei den niedrigen Wechselzahlen gegenüber dem katalatischen Weg begünstigte peroxidatische Oxidation von Wasserstoffdonoren (z. B. Methanol und äthanol) hat im normalen Metabolismus und bei pathologischen Zuständen Bedeutung.

show abstract

Biochemistry of the Peroxisome in the Liver Cell

Sies¹

1974

Angew. Chem. Int. Ed. Engl.

View full text Add to dashboard Cite

The marker enzyme of the peroxisome-a phylogenetically old yet only recently discovered cell organelle-is catalase, a hemoprotein which decomposes hydrogen peroxide catalatically as well as peroxidatically. In the peroxisomes, catalase is associated with H 202-producing oxidases and other enzymes. Also in parenchymal cells such as liver and kidney cells part of the reduction of oxygen occurs uiu formation of H202. A central role in peroxisomal H202-metabolism is played by the active intermediate, catalase-Fe3+-H20, (Compound I), which is distinguished from free catalase by specific absorption bands. Organ photometry on intact hemoglobin-free perfused rat liver in order to measure Compound I selectively provides a direct insight into the dynamics of the H202 metabolism which takes place in the range of nanomolar concentrations. Endogenously, 1 g of liver forms approximately 50 nmol of H 2 0 2 per min. The turnover number, which in the steady state is <10min-' in the cell as compared to >10*min-' for the isolated enzyme with an excess of substrate, can be increased to approximately 10'min-by intracellular stimulation of the H 2 0 2 production (e.g. by glycolate or urate). The peroxidatic oxidation of hydrogen donors (e. g. methanol and ethanol), favored relative to the catalase pathway at low turnover numbers, is of importance in normal metabolism and in pathological conditions.

show abstract

The State of the DPN System in Liver. An Analysis of Pyridine Nucleotide Levels, Surface Fluorescence, and Redox Potentials of Indicator Metabolite Couples in the Hemoglobin-Free Perfused Rat Liver

Cited by 19 publications

References 44 publications

Analysis of Cellular Electron Transport Systems in Liver and Other Organs by Absorbance and Fluorescence Techniques

Analysis of Cellular Electron Transport Systems in Liver and Other Organs by Absorbance and Fluorescence Techniques

Biochemie des Peroxysoms in der Leberzelle

Biochemistry of the Peroxisome in the Liver Cell

Contact Info

Product

Resources

About