Studies on Alkaline Milk Phosphatase III: A Theory for the Mechanism of Reactivation of Alkaline Milk Phosphatase in a Model System

Abstract

A hypothesis on the mechanism of the reactivation of alkaline phosphatase from cream and milk is formulated. By adding pasteurized cream to raw cream the isozyme pattern of the alkaline phosphatases was found to be characteristically changed, leading to the formation of a strong zone of β‐isozyme. This so called „β‐effect”︁ principally resembles the reactivation process and may be considered as a simple model system for this process. During pasteurization of cream a part of the outer surface layer of the fat globule membrane particularly rich in the β‐isozyme of alkaline phosphatase is dispersed into the aqueous phase. By this mechanism denatured β‐isozyme migrates into the aqueous phase of cream or milk after pasteurization. When the pasteurized extract containing the denatured β‐AP is admixed to raw cream, a renaturation of the denatured dß‐AP to renatured rß‐AP is effected under influence of the conformation of the native β‐AP and associated lipoproteins present in the membrane.

Indigenous enzymes in milk: Overview and historical aspects—Part 2

“…A number of attempts have been made to explain the mechanism of reactivation of AlP (see Andrews et al, 1992;Copius Peereboom, 1970;Fox, 2003;Fox & Morrissey, 1981;Fox et al, 2003;Kresheck & Harper, 1967;Linden, 1979;Lyster & Aschaffenburg, 1962;Murthy, Cox, & Kaylor, 1976;Shakeel-ur-Rehman et al, 2003). There is evidence that the form of the enzyme that becomes reactivated is membrane-bound and several factors which influence reactivation have been established.…”

Colostrum de vache : composition minérale et activité de la phosphatase alcaline

“…contre, entre les quantités de phosphatase alcaline et lesquantitésdezinc,decalcium, de magnésium et de phosphore les relations sont toujours positives et les coefficients de corrélation sont souvent élevés.Discussion.La sécrétion lactée étant de type apocrine, ces résultats permettent de suggérer une localisation très voisine de la phosphatase alcaline et des ions Ca, Mg, Zn... Rappelons que le modèle de la structure physique de la membrane du globule gras rapporté parPeereboom (1970) comprend une couche externe de particules lipoprotéiques liée à la face interne de la membrane par des ions bivalents tels que Ca 2+ , Mg2+ ... De plus, ces résultats permettent d'envisager une participation de la phosphatase alcaline du lait au transport, et peut-être d'une façon plus générale, au métabolisme de ces ions bivalents.Dans un précédent travail(Linden et al, 1977), nous avions déterminé que la constante de dissociation du complexe enzyme-Mg 2+ est de 30 ,M à pH 8,5 et que la constante de dissociation de Zn 2+ du site Mg 2+ est de 0,3 t £ M à pH 8,5, 25 °C. Comme on le constate, le rapport de ces deux constantes d'affinité joue dans le même sens que celui des concentrations de ces ions dans le lait.…”