Specificity in the hydrolysis of N-acyl-L-phenylalanine 4-nitroanilides by chymotrypsin

Abstract

The affinity of N-acyl-L-phenylalanine 4-nitroanilides for chymotrypsin is enhanced as the hydrophobicity of non-amino acid residues in the P2-position of the substrates increases, whereas Kcat remains nearly constant. On the other hand, if alanine or leucine is in the P2-position Kcat increases with decreasing KM.

Ενζυμικες Μελετες Σε Μικρογαλακτωματα

“…Η μεταβολή της απορρόφησης σε συνάρτηση με το χρόνο είναι ανάλογη της ταχύτητας της ενζυμικής υδρόλυσης. α-χυμοθρυψίνη Ι. Υδρόλυση ρ-νιτροανιλιδίου της Ν-γλουταρυλ-ί-φαινυλαλανίνης (GPNA), (Barbarie & Luisi, 1981, Jakubke et al, 1980.…”