Abstract:We describe the isolation of crotoxin, a presynaptic B-neurotoxin, as well as its subunits B (crotactine) and A (crotapotin) from lyophilized Crotalus durissus terrificus venom by a single-step preparative isoelectric focusing procedure. From 98 mg of dried venom protein 20.1 mg of crotactine and 13.1 mg of crotapotin were recovered in the first step of focalization and 4.2 mg in a second run. These values correspond to 35.7% of the total venom protein applied. Crotactine separated in the 9.3-7.0 pH range (tub… Show more
“…Its venom consists of different classes of proteins and peptides like bradykinin-potentiating peptides, convulxin, crotamine, crotoxin, and gyroxin [ 7 - 10 ], crotoxin being the major component [ 11 - 13 ]. Crotoxin is a molecule composed of two subunits that are non-covalently bonded, i.e., subunit A or crotapotin (crotoxin acid chain) and subunit B or phospholipase A 2 (PLA 2 ) [ 11 , 14 - 17 ]. Crotapotin is a non-toxic, non-enzymatic protein [ 6 , 14 ] with anti-inflammatory [ 18 - 20 ], and antimicrobial activities [ 16 , 18 , 19 , 21 , 22 ].…”
“…Its venom consists of different classes of proteins and peptides like bradykinin-potentiating peptides, convulxin, crotamine, crotoxin, and gyroxin [ 7 - 10 ], crotoxin being the major component [ 11 - 13 ]. Crotoxin is a molecule composed of two subunits that are non-covalently bonded, i.e., subunit A or crotapotin (crotoxin acid chain) and subunit B or phospholipase A 2 (PLA 2 ) [ 11 , 14 - 17 ]. Crotapotin is a non-toxic, non-enzymatic protein [ 6 , 14 ] with anti-inflammatory [ 18 - 20 ], and antimicrobial activities [ 16 , 18 , 19 , 21 , 22 ].…”
“…No entanto, esta metodologia tem alguns aspectos negativos que merecem ser avaliados, como a perda de material durante as inúmeras etapas e o gasto de tempo experimental. Aguiar et al (1997) propuseram um novo método, mais rápido, de purificação da crotoxina por cromatografia de isofocalização. Contudo, os resultados foram confusos, associados à quantidade reduzida de material obtido.…”
Section: Purificação E Caracterização Bioquímica E Neurotóxica Da Fra...unclassified
RESUMOObjetivos: Avaliar o efeito da toxina botulínica do tipo A e da crotoxina na ativação de células satélites das fibras musculares de retos superiores de coelhos. Métodos: Os músculos retos superiores do olho direito de 29 coelhos machos albinos neozelandeses foram inoculados com toxina botulínica do tipo A ou com crotoxina, em diferentes doses. Os músculos retos superiores contralaterais de cada animal foram inoculados com solução salina em volume igual ao das toxinas. Os animais foram sacrificados 12, 18 ou 25 dias após as aplicações. Os olhos foram enucleados e cada músculo foi preparado para análise imunoistoquímica, com marcadores de células satélites. Foi realizada contagem dos núcleos corados pelos marcadores a cada cem miofibras. Resultados: A aplicação de toxina botulínica e de crotoxina provocou um aumento no número de células satélites ativadas e em proliferação nos músculos retos superiores. Uma maior ativação foi observada após a aplicação de crotoxina, embora, estatisticamente, a diferença do efeito de ativação entre os grupos botoxina e crotoxina não tenha sido significativa. Nos grupos botoxina e crotoxina, não houve correlação estatisticamente significativa entre a dose e o volume aplicados e o aumento na ativação das células. O tempo de vida após a aplicação contribuiu para o aumento das células ativadas nos grupos. Conclusão: A observação de maior desorganização na estrutura muscular e de sinais de regeneração mais evidentes no grupo crotoxina parece estar correlacionada ao aumento de células satélites ativadas.Descritores: Células satélites de músculo esquelético /efeito de drogas; Toxina botulínica tipo A; Crotoxina; Estrabismo; Fibras musculares/efeito de drogas.
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