Quantitative proteomics analysis reveals similar release profiles following specific PAR-1 or PAR-4 stimulation of platelets

Abstract

Both ELISA on established α-granule proteins and MS-based quantitative proteomics showed that the most abundant α-granule proteins are released in similar quantities from platelets after stimulation with either PAR-1 or PAR-4. Our findings provide evidence against the hypothesis that PAR-1 and PAR-4 stimulation of platelets trigger differential release of alpha-granule, but further studies are needed to draw conclusions for physiological conditions.

Platelet hyaluronidase-2: an enzyme that translocates to the surface upon activation to function in extracellular matrix degradation

“…Selective packaging of proteins within different subpopulations of a-granules in platelets has been a matter of controversy. 40,41 For example, vascular endothelial growth factor, a proangiogenic protein, was shown to be stored in a different a-granule population than endostatin, an antiangiogenic protein. 34 Conversely, it has been proposed that random distribution of proteins into a-granules occurs.…”

Platelet-functionalized three-dimensional poly-ε-caprolactone fibrous scaffold prepared using centrifugal spinning for delivery of growth factors

“…30 A study of thrombin-induced release showed .90 proteins in platelet releasate. 31 In addition, the platelet protein content highly fluctuates in donors depending on gender, age and physiological state. 30 In a recent study, Mussano et al 32 performed a similar X-MAP multiplex assay on male and female platelets.…”

Caracterização proteômica comparativa da agregação plaquetária induzida pela trombina e pela PA-BJ, uma serinoproteinase do veneno da Bothrops jararaca

“…Avanços importantes podem ser vistos em diversos trabalhos sobre a composição das proteínas plaquetárias humanas, analisando plaquetas em repouso e ativadas (Marcus et al, 2000;O'Neill et al, 2002;García et al, 2004a;Martens et al, 2005;Qureshi et al, 2009;Májek et al, 2010;Burkhart et al, 2012), proteínas pertencentes à membrana plasmática (Moebius et al, 2005;Maguire et al, 2005;Senis et al, 2007;Tucker et al, 2009), proteínas secretadas após ativação com diferentes agonistas (McRemond et al, 2004;Coppinger et al, 2004Coppinger et al, e 2007Piersma et al, 2009;Wijten et al, 2013;van Holten et al, 2014;Vélez et al, 2015), proteínas presentes em micropartículas plaquetárias (García et al, 2005;Capriotti et al, 2013;Aatonen et al, 2014;Milioli et al, 2015) e nos grânulos alfa e densos Embora exista uma extensa literatura sobre função plaquetária, ainda pouco se sabe sobre os mecanismos que regem a secreção, tanto de proteínas como de pequenas moléculas, e também, de vesículas extracelulares (micropartículas e exossomos) durante processos fisiológicos e patológicos. O conhecimento mais acurado sobre o proteoma e o secretoma de plaquetas, em diferentes condições de ativação, poderá contribuir para o entendimento dos mecanismos que regem este sistema e também, no desenvolvimento de novos alvos para terapias antiplaquetárias.…”

“…A maioria dessas proteínas já foi descrita por outros autores que analisaram o secretoma de plaquetas Wijten et al, 2013;van Holten et al, 2014;Vélez et al, 2015), e também serão descritas adiante em nossa análise do sobrenadante de plaquetas ativadas.…”

“…Entre as proteínas identificadas no sobrenadante de plaquetas ativadas por PA-BJ ou trombina, a trombospondina-1, o fator XIII da coagulação, e o fibrinogênio, estão envolvidas na formação do trombo plaquetário, e já foram extensivamente descritas como presentes no secretoma de plaquetas ativadas, em outros estudos Maynard et al, 2007;Piersma et al,2009;Wijten et al, 2013;van Holten et al, 2014).…”