2011
DOI: 10.1016/j.bej.2010.10.014
|View full text |Cite
|
Sign up to set email alerts
|

Production and properties of the highly efficient raw starch digesting α-amylase from a Bacillus licheniformis ATCC 9945a

Help me understand this report

Search citation statements

Order By: Relevance

Paper Sections

Select...
1
1
1
1

Citation Types

5
32
0
2

Year Published

2013
2013
2022
2022

Publication Types

Select...
5
2
2

Relationship

0
9

Authors

Journals

citations
Cited by 97 publications
(39 citation statements)
references
References 30 publications
5
32
0
2
Order By: Relevance
“…Elhalem et al [21] obtained maximum amylase production from Bacillus amyloliquefaciens after 48 h incubation in submerged fermentation conditions. By contrast, Bozic et al [22] reported maximal amylase yield from Bacillus licheniformis after 72 h in shaker flask conditions. Ackan et al [23] found a maximum amylase titer from Bacillus subtilis RSKK96 after 72 h of incubation.…”
Section: Optimization Of Fermentation Conditions For Amylase Productionmentioning
confidence: 99%
“…Elhalem et al [21] obtained maximum amylase production from Bacillus amyloliquefaciens after 48 h incubation in submerged fermentation conditions. By contrast, Bozic et al [22] reported maximal amylase yield from Bacillus licheniformis after 72 h in shaker flask conditions. Ackan et al [23] found a maximum amylase titer from Bacillus subtilis RSKK96 after 72 h of incubation.…”
Section: Optimization Of Fermentation Conditions For Amylase Productionmentioning
confidence: 99%
“…Підвищення концентрації кукурудзяного крохмалю до 14% не приводило до зростан-ня швидкості гідролізу субстрату цим ензи-мом, що є дуже важливим у процесах прямого розщеплення нативного кукурудзяного крох-малю в харчовій та спиртовій промисловості [27]. А α-амілаза B. licheniformis ATCC 9945a за чотири години гідролізувала 1%-ні розчини тритікалевого, пшеничного, картопляного та кукурудзяного крохмалю зі швидкістю 63, 60, 59 і 37% відповідно [82].…”
Section: фізико-хімічні властивості α-амілазunclassified
“…Більшість α-амілаз містять у своєму складі Са 2+ , який знаходиться на поверхні між до-менами А і В [82,92], та відіграє важливу роль у стабільності і активності ензиму. Крім того, наявність іонів кальцію обумовлює стабільність α-амілаз до високих температур [5,14], сприяє захисту ензиму від денатурації під впливом високих концентрацій сечови-ни [26] та забезпечує стійкість α-амілаз до протеолітичної деградації [26].…”
Section: доменна структура α-амілазunclassified
“…Amylase from Bacillus licheniformis ATCC 9945a more quickly break down from cereal starch than tuber starch (Bozic et al, 2010). Natural substrates can be used by bacteria as a source of energy to produce amylases and can be obtained at lower prices (Dash et al, 2015).…”
Section: Figure 3:-effect Substrate On Amylase Productionmentioning
confidence: 99%