Polyphenoloxidase from Amasya Apple

Oktay, Münir; Küfreviolu, I.; Kocaçalışkan, İsmail; ŞAKlROLU, H.

doi:10.1111/j.1365-2621.1995.tb09810.x

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“…Tukey's test showed no significant change in the enzyme activity during the 15 days of storage at pH 6.0, 7.5, and 8.0, respectively, leading to the conclusion that PPO was stable in a pH range of 6.0-8.0. PPO activity in Amasya apple was highest at pH 7.0 and 9.0, on the substrates cathecol and 4-methylcathecol, respectively (Oktay et al, 1995). This variation in pH in relation to maximum activities of polyphenoloxidases showed the presence of different isozymes with distinctive kinetic properties.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 97%

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Effect of pH and temperature on peroxidase and polyphenoloxidase activities of litchi pericarp

Mizobutsi

Finger²,

Ribeiro

et al. 2010

Sci. agric. (Piracicaba, Braz.)

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After harvesting litchi, the red color of the fruit pericarp is rapidly lost resulting in discoloration and browning during storage and marketing. The loss of the red color is caused by the degradation or loss of stability of anthocyanins. The action of peroxidase and polyphenoloxidase is usually related to the browning and discoloration of fruits of various species. This study aimed to evaluate the influence of pH and temperature on peroxidase and polyphenoloxidase activities, in a partially purified preparation of pericarp of the litchi cultivar Bengal. Fruits were harvested at the ripe stage and polyphenoloxidase was partially purified by sequential saturation in 80% ammonium sulfate. At concentrations of 40-50% and 60-70% ammonium sulfate the activities of polyphenoloxidase and peroxidase were, respectively, 124 times and 158 times higher than in the crude extract. The activity of peroxidase and polyphenoloxidase was maximum at pH 6.5 and 7.0, respectively, and no activity was detected at pH 2.5 and 9.5. Pre-incubation of the enzyme extract for 45 min at pH 2.5 or 9.5 completely inactivated the enzymes, with the highest degree of efficiency at pH 2.5. Peroxidase activity was highest at 70°C and remained active for a period of 120 min at 70 and 80 o C. Peroxidase became completely inactive when maintained at 90 o C for 10 min or 1 min at 100 o C. Polyphenoloxidase activity was highest at 20°C and remained active for a period of 120 min at 40 and 50 o C and was inactivated after 10 min at 60ºC. Due to the high temperature of inactivation of the peroxidase and polyphenoloxidase activities, the enzymes can be inactivated more easily in fruits using acid or alkaline solutions. Key words: Litchi Chinensis Sonn., enzyme purification, skin browning Efeito do pH e da temperatura nas atividades da peroxidase e polifenoloxidase do pericarpo de lichia RESUMO: Após a colheita do fruto, a cor vermelha do pericarpo da lichia é rapidamente perdida, o que resulta em descoloração e escurecimento durante o armazenamento e comercialização. A perda da cor vermelha é devido à degradação de antocianinas ou à perda de sua estabilidade. Usualmente, a ação da peroxidase e polifenoloxidase está relacionada ao escurecimento e à descoloração de várias frutas. Avaliou-se a influência do pH e da temperatura na atividade da peroxidase e polifenoloxidase em uma preparação purificada parcial de pericarpo de cultivar Bengal. Os frutos foram colhidos no estádio vermelho maduro. A polifenoloxidase foi parcialmente purificada por saturação seqüencial até 80% de sulfato de amônio. Na concentração de 40-50% e de 60-70% de sulfato de amônio, a atividade da polifenoloxidase e peroxidase foi 124 e 158 vezes maior vezes maior do que a encontrada no extrato cru. A peroxidase e polifenoloxidase apresentaram ótima atividade em pH 6,5 e 7,0 e nenhuma atividade foi detectada a pH 2,5 e 9,5. A pré-incubação do extrato das enzimas até 45 min a pH 2,5 ou 9,5 inativou completamente as enzimas, sendo que o maior grau de eficiência ocorreu em pH 2,5. A...

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Section: Resultsmentioning

confidence: 97%

“…The optimum temperature of 18 o C of the litchi enzyme was similar to that of the Amasya apple PPO (Oktay et al, 1995), and rather different from the 35 and 50 o C found for Anna apple and strawberry, respectively (Serradell et al, 2000). However, Yue-Ming et al (1997) reported that the enzyme in litchi fruit cv.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 98%

Effect of pH and temperature on peroxidase and polyphenoloxidase activities of litchi pericarp

Mizobutsi

Finger²,

Ribeiro

et al. 2010

Sci. agric. (Piracicaba, Braz.)

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show abstract

“…Adaptado de Oktay et al (1995). O pó-deproteína (2,5 g) foi homogeneizado com 100 mL de tampão Mcllvaine (ácido cítrico e Na 2 HPO 4 -Merck, Darmstadt, Alemanha) em pH = 6,2, contendo 3,3 g de polivinilpirrolidona (PVP, Sigma-Aldrich, Steinhelm, Alemanha) e 1,0 M de KCl (Synth, Diadema-SP, Brasil) sob agitação em shaker, por 20 min.…”

Section: Preparo Do Extrato Enzimáticounclassified

Controle da atividade da polifenoloxidase de pêssego por interação do pH, da temperatura e da concentração de ácido ascórbico

Toralles¹,

Vendruscolo²,

Vendruscolo³

et al. 2010

BJFT

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ResumoEstudou-se o efeito combinado do pH, da temperatura e do ácido ascórbico no controle da atividade da polifenoloxidase (PPO) de pêssego cv. Granada, usando-se metodologia de superfície de resposta (MSR), bem como definiram-se as condições ótimas para controle de sua atividade. A PPO foi parcialmente purificada por precipitação com (NH 4 ) 2 SO 4 e diálise. A atividade foi medida por incremento da absorbância a 420 nm, usando-se catecol como substrato. Aplicou-se MSR para modelar e otimizar as condições reacionais, com pH variando entre 3,8 e 7,2, temperatura de incubação entre 5 e 55 °C e concentração de ácido ascórbico entre 0 e 568 µM. A testemunha para condição de atividade ótima da PPO foi pH de 6,2 e temperatura de incubação de 30 °C. A influência do pH, da temperatura e do ácido ascórbico na atividade da PPO indicou efeitos linear, quadrático e interativo. O modelo polinomial de segunda ordem explicou o fenômeno de escurecimento enzimático e seu controle para PPO com uma variância explicada superior a 98%. A atividade relativa foi significativamente dependente das três variáveis. As ótimas condições para controle do escurecimento enzimático mediado pela PPO de pêssego foram temperaturas superiores a 60 °C, no pH natural da fruta na presença de 0,08% em peso de ácido ascórbico. Palavras-chave:Pêssego; Polifenoloxidase; Escurecimento; Otimização; Metodologia de superfície de resposta. SummaryThe combined effects of pH, temperature and ascorbic acid on the activity of peach (var. Granada) polyphenoloxidase (PPO), and the definition of the optimum conditions for the control of PPO activity were determined using response surface methodology (RSM). The PPO was partially purified by (NH 4 ) 2 SO 4 precipitation and dialysis. The enzymatic activity was evaluated by measuring the increase in absorbance at 420 nm using catechol as substrate. RSM was applied to model and optimize the reaction conditions within the following ranges: ascorbic acid concentration (0-568 µM), pH (3.8-7.2) and incubation temperature (5-55 °C). The standard for PPO optimum activity was a pH of 6.2 and incubation temperature of 30 °C. The influences of pH, temperature and ascorbic acid concentration on the PPO activity indicated linear, quadratic and interactive effects. The second order polynomial model explained the phenomenon of enzymatic browning and its control for PPO with an explained variance superior to 98%, and the relative active was significantly dependent on the three variables. The optimum conditions to control the enzymatic browning mediated by peach PPO were temperatures above 60 °C at the natural fruit pH plus 0.08% w/w of ascorbic acid.

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“…A atividade da enzima foi calculada pela inclinação linear da curva. Uma unidade de atividade de PPO foi definida como a quantidade da enzima que ocasiona um aumento na absorbância de 0,001/min/mL [31].…”

Section: -Determinação Da Atividade Enzimáticaunclassified

“…Com L-dopa os valores foram de 25,0mM para o K m e de 180,2U/min/mL para V max (Figura 6). A afinidade da PPO pelo substrato, é dependente da origem da enzima (tipo de planta), como foi observado por VAMOS-VIGYÁZÓ [37], WESCHE-EBELING & MONTGOMERY [34,35] e OKTAY et al [31]. …”

Section: -Determinação Dos Parâmetros Cinéticos De K M E V Max De Pfounclassified

Purificação da enzima polifenoloxidase (PFO) de polpa de pinha (Annona squamosa L.) madura

Lima¹,

Pastore²,

Lima³

2001

Ciênc. Tecnol. Aliment.

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Polyphenoloxidase from Amasya Apple

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Effect of pH and temperature on peroxidase and polyphenoloxidase activities of litchi pericarp

Effect of pH and temperature on peroxidase and polyphenoloxidase activities of litchi pericarp

Controle da atividade da polifenoloxidase de pêssego por interação do pH, da temperatura e da concentração de ácido ascórbico

Purificação da enzima polifenoloxidase (PFO) de polpa de pinha (Annona squamosa L.) madura

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