Plant Lectins – More than Just Tools for Glycoscientists: Occurrence, Structure, and Possible Functions of Plant Lectins

Rüdiger, Harold

doi:10.1159/000046454

Cited by 78 publications

(43 citation statements)

References 160 publications

(183 reference statements)

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Todavia, segundo Rüdiger (1998), cátions divalentes em altas concentrações são capazes de aglutinar células e, para garantir que a aglutinação está sendo mediada pela lectina, exige-se que ocorra a inibição dessa atividade com a adição de carboidratos. Por isto, a influência de íons Ca 2+ e Mn 2+ isoladamente na aglutinação de hemácias foi analisada e os resultados estão apresentados na Tabela 3.…”

Section: Agradecimentosunclassified

Extração da lectina da folha de mandioca (Manihot esculenta Crantz) e o efeito de cátions divalentes na atividade hemaglutinante

Silva¹,

Corrêa²,

Santos³

et al. 2010

Ciênc. Tecnol. Aliment.

View full text Add to dashboard Cite

A farinha de folhas de mandioca (FFM) é um dos constituintes da "multimistura" (produto composto de alimentos não convencionais), apresentando alto teor em proteínas, vitaminas e minerais. Todavia, elas também apresentam algumas substâncias consideradas antinutritivas e/ou tóxicas, como cianeto, polifenóis, nitrato, ácido oxálico, saponinas, inibidores de tripsina e as lectinas.As técnicas de processamento usadas para preparar as folhas de mandioca, destinadas ao consumo humano, são capazes de eliminar em sua maioria, os fatores antinutricionais presentes. De acordo com Salles (1996), a desidratação é um dos procedimentos mais empregados para o processamento das folhas de mandioca, tendo como principal objetivo a destruição de micro-organismos, inativação de enzimas e fatores antinutricionais e melhoria na digestibilidade. Na desidratação em geral, utilizam-se dois fatores, a temperatura e a circulação de ar (CEREDA, 1996).Lectinas são proteínas que reconhecem e se associam de forma reversível, com alta afinidade e especificidade a carboidratos, sem, contudo, apresentarem atividade enzimática (GABIUS et al., 2002;LORIS, 2002;van DAMME, 1995). Algumas são classificadas como metaloproteína, pois necessitam de cátions como Ca 2+ e Mn 2+ para realizar a sua atividade hemaglutinante, sendo que estes íons estão associados a uma série de aminoácidos que participam da ligação ao carboidrato (MOREIRA et al., 1990, MURDOCK;SHADE, 2002). AbstractLectins are carbohydrates binding proteins, capable of agglutinating erythrocytes, which can act as anti-nutritional factors. The isolation of these toxic proteins is interesting both for its anti-nutritional action and for its application in biotechnology. Some lectins need the presence of divalent ions to express hemagglutinating activity (AH). The objective of this work was to investigate different methods of extracting lectins from cassava leaf flour (CLF) and to evaluate the effect of the ions Ca 2+ and Mn 2+ on the AH. Protein extraction tests were performed utilizing two extractors, water and saline solution (0.15 mol.L -1 , NaCl pH 7.4), under four extraction times, 15, 60, 120, and 180 minutes. To evaluate the effect of the ions Ca 2+ and Mn 2+ on the AH of CLF lectin, the protein extract was dialyzed against EDTA and the AH was determined. The effect of the cations upon the agglutination of red blood cells was also evaluated individually. The protein extraction method utilizing water as extractor under 15 minutes was the most suitable. No loss of AH was found in the absence of the ions. The cations Ca 2+ (5 mmol.L -1 ), Mn 2+ (1, 3 and 5 mmol.L -1 ), and the mixture of both under the same concentrations provoked agglutination of red blood cells in the absence of lectin. Keywords: cassava leaf; protein yield; hemagglutinating activity; divalent ion. ResumoLectinas são proteínas ligantes de carboidratos, capazes de aglutinar eritrócitos, podendo exercer ação antinutricional. O isolamento destas proteínas tóxicas é interessante tanto pela sua ação antinutricional, como pela ...

show abstract

Section: Agradecimentosunclassified

Extração da lectina da folha de mandioca (Manihot esculenta Crantz) e o efeito de cátions divalentes na atividade hemaglutinante

Silva¹,

Corrêa²,

Santos³

et al. 2010

Ciênc. Tecnol. Aliment.

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Esses resultados sugerem a presença de lectinas, uma vez que a massa molecular das subunidades dessa classe de proteínas em leguminosas está em torno de 30 kDa, com a lectina completamente ativa, formando dímeros ou tetrâmeros com múltiplos sítios de ligação para carboidrato (Rüdiger, 1998). Adicionalmente, estudos têm comprovado que as lectinas isoladas de sementes de leguminosas como Bauhinia pentandra, Crotalaria pallida, Talisia esculenta, Canavalia ensiformis e Dioclea grandiflora, apresentam a prevalência de bandas protéicas com massas moleculares variando de 20-40 kDa (Silva et al, 2001a;Rego et al, 2002;Freire et al, 2002;Melgarejo et al, 2005).…”

Section: Espéciesunclassified

Detecção de inibidores de tripsina e atividade hemaglutinante em sementes de leguminosas arbóreas da amazônia

Chevreuil¹,

Gonçalves

Bariani³

et al. 2009

Acta Amaz.

View full text Add to dashboard Cite

RESUMODiferentes classes de proteínas são comuns em sementes de leguminosas, incluindo inibidores de tripsina e proteínas hemaglutinantes, as quais atuam sobre enzimas proteolíticas e sobre carboidratos da superfície celular, respectivamente. O objetivo deste trabalho foi quantificar, detectar e caracterizar parcialmente a ocorrência dessas proteínas em sementes de Tachigali plumbea, Sesbania exasperata e Ormosia costulata var. trifoliolata. Sementes das três espécies foram moídas e submetidas à extração salina (NaCl 0,15M -10 %, p/v). Os extratos totais obtidos foram utilizados para quantificar o conteúdo protéico, detectar a atividade residual da tripsina, a atividade hemaglutinante (AHE) e na obtenção do perfil protéico. A atividade residual da tripsina foi observada somente para T. plumbea e S. exasperata, cujos valores foram 4 e 19 %, respectivamente. A AHE foi detectada nos extratos das três espécies, sendo que os extratos totais de T. plumbea e S. exasperata, hemaglutinaram eritrócitos de rato, camundongo e hamster, enquanto que a espécie O. costulata hemaglutinou somente eritrócitos de hamster. O perfil protéico em SDS-PAGE revelou maior ocorrência de proteínas com massa molecular aparente de 10 a 30 kDa para T. plumbea e S. exasperata, enquanto que para O. costulata prevaleceram bandas protéicas com massa molecular variando entre 20-25 kDa. Conclui-se que os extratos totais de O. costulata e S. exasperata, pertencentes à subfamília Papilionoideae, apresentam menor conteúdo de inibidores de tripsina que T. plumbea (Caesalpinioideae) e, quanto à AHE, os resultados mostraram-se diferenciados, mesmo entre as espécies da mesma subfamília, tanto para a concentração mínima hemaglutinante quanto para a especificidade de interação com os eritrócitos.PalavRaS-chavE: Serinoproteinases, Sementes, Lectinas, Eritrócitos. Detection of trypsin inhibitors and hemagglutinating activity in tree leguminous seeds of amazonianaBSTRacT Different classes of proteins are common in Leguminosae seeds, including trypsin inhibitors and hemagglutinin proteins, which act on proteolytic enzymes and cell-surface carbohydrates, respectively. The aim of this work was to quantify, to detect and characterize partially these proteins in seeds of Tachigali plumbea, Sesbania exasperata and Ormosia costulata var. trifoliata. Seeds of the three species were powdered and submitted to an extraction with a saline solution (NaCl 0.15M -10%, p/v). The resulting total extracts were used to quantify proteins content, detect the residual trypsin activity, hemagglutinating activity (AHE) and the proteic profile. Residual trypsin activity was observed only for T. plumbea and S. exasperata, which values were 4 and 19% respectively. AHE was detected in extracts of all three species, total extracts of T. plumbea and S. exasperata hemagglutinated erythrocytes of rats, mice and hamsters, whereas O. costulata had this effect only on hamster erythrocytes. The proteic profile obtained by SDS-PAGE showed that T. plumbea and S. exasperata have a higher content of ...

show abstract

“…Yeast lectins are known to play a role in cell flocculation (Stratford 1992). Roles assigned to pathogenic fungi include mycoparasitism, host-parasite interactions (Rudiger 1998), storage proteins (Kellens & Peumans 1990), and involvement in morphogenesis and development (Cooper et al 1997). Amongst the microbial lectins, fungal lectins are attractive because of their wide distribution, high content, varied carbohydrate-binding specificities and especially anti-tumour activities (Jiang et al 2012).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Purification and characterization of a thermostable mycelial lectin from basidiomycete Lentinus squarrosulus

et al. 2013

View full text Add to dashboard Cite

Lectins are non-immune carbohydrate-binding proteins or glycoproteins with specific binding sites for certain glycoconjugates. Fungal lectins have been documented for their antitumour, antiproliferative, immunomodulatory, hypotensive and insecticidal effects. In the present study, a mycelial lectin having molecular mass 55 kDa has been purified and characterized from Lentinus squarrosulus. Biological action spectrum of the lectin revealed agglutination of all human blood types (A, B, O, AB), goat, sheep, rabbit and pig erythrocytes. Neuraminidase treatment of blood type O erythrocytes considerably augmented hemagglutination titre. Carbohydrate inhibition studies showed its high affinity to mucin and asialofetuin. Lectin was purified by a combination of ammonium sulphate precipitation, dialysis, ion exchange chromatography and gel filtration chromatography. Optimum pH for lectin activity was observed to be 6.5-8.0 and optimum temperature was 25-30• C. Lectin showed poor pH stability and was stable within pH 7.0-7.5. It was highly thermostable and could withstand temperature upto 70• C. Lectin activity was sensitive to ethylenediaminetetraacetic acid and denaturants.

show abstract

Plant Lectins – More than Just Tools for Glycoscientists: Occurrence, Structure, and Possible Functions of Plant Lectins

Cited by 78 publications

References 160 publications

Extração da lectina da folha de mandioca (Manihot esculenta Crantz) e o efeito de cátions divalentes na atividade hemaglutinante

Extração da lectina da folha de mandioca (Manihot esculenta Crantz) e o efeito de cátions divalentes na atividade hemaglutinante

Detecção de inibidores de tripsina e atividade hemaglutinante em sementes de leguminosas arbóreas da amazônia

Purification and characterization of a thermostable mycelial lectin from basidiomycete Lentinus squarrosulus

Contact Info

Product

Resources

About