Mitochondrial Matrix Copper Complex Used in Metallation of Cytochrome Oxidase and Superoxide Dismutase

Cobine, Paul A.; Pierrel, Fabien; Bestwick, Megan; Winge, Dennis R.

doi:10.1074/jbc.m606839200

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“…5B). To exaggerate the growth defect in the pic2⌬ strain, we transformed the cells with a matrix-targeted copper metallothionein (CRS5) that we have used previously to biochemically deplete the bioavailable matrix copper pool (14). The pic2⌬ strain expressing matrix-targeted CRS5 exhibited a greater growth defect compared with the pic2⌬ strain alone on copper-replete non-fermentable medium, a defect that became more severe upon depletion of available copper from the medium by addition of increasing BCS concentrations (Fig.…”

Section: Resultsmentioning

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“…To monitor mitochondrial copper homeostasis without confounding factors related to translation or the activity of other chaperone proteins, we used the previously described copper/ IMS biomarker strain (14). In this biomarker strain, the gene for the copper chaperone for Sod1, CCS1, has been deleted, rendering the yeast Sod1 inactive and causing a lysine auxotrophy.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

“…Vector Constructs-Matrix-targeted Crs5 was described previously (14). The PIC2/YER053C ORF plus 300 bp upstream (to include the endogenous promoter) was cloned into pRS415.…”

Section: Methodsmentioning

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“…Copper-dependent human SOD1 localized to this mitochondrial compartment is able to rescue a range of phenotypic defects associated with SOD2 deletion, demonstrating the accessibility of this pool (11). Expression of matrix-targeted human SOD1 or yeast Crs5, a copper-binding metallothionein, results in a specific loss of CcO activity that can be rescued by addition of copper or decreased expression of the competing cuproprotein (14). These observations led us to propose that * This work was supported, in whole or in part, by National Institutes of Health the matrix copper pool is redistributed to the IMS, where it is made available to CcO.…”

mentioning

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Copper Import into the Mitochondrial Matrix in Saccharomyces cerevisiae Is Mediated by Pic2, a Mitochondrial Carrier Family Protein

Vest

Leary

Winge

et al. 2013

Journal of Biological Chemistry

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Section: Resultsmentioning

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“…Vector Constructs-Matrix-targeted Crs5 was described previously (14). The PIC2/YER053C ORF plus 300 bp upstream (to include the endogenous promoter) was cloned into pRS415.…”

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Copper Import into the Mitochondrial Matrix in Saccharomyces cerevisiae Is Mediated by Pic2, a Mitochondrial Carrier Family Protein

Vest

Leary

Winge

et al. 2013

Journal of Biological Chemistry

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“…Le cuivre présent dans la matrice correspond à ~85 % du cuivre mitochondrial. Dans la matrice, le cuivre serait lié à un ligand inconnu non-protéique de faible masse molé-culaire [29]. Le pool de cuivre pourrait agir comme source pour les cuproprotéines de l'IMS.…”

Section: La Distribution Intracellulaire Des Ions Cuivreunclassified

Les bases moléculaires de l’approvisionnement en cuivre

Laliberté

Labbé

2008

Med Sci (Paris)

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Le cuivre (Cu) est un oligo-élément essentiel à tous les organismes vivants. Dans de nombreuses réactions enzymatiques, il est courant d'observer les constants allers-retours de cet ion métallique de l'état oxydé (Cu 2+ ) à l'état réduit (Cu 1+ ). Cette propriété du cuivre en fait un excellent cofacteur. Le cuivre loge au coeur du site catalytique de beaucoup d'enzymes essentiels pour les cellules. Des activités cellulaires comme la respiration, le transport du fer et la protection contre le stress oxydatif sont dépendants d'un apport adéquat en cuivre [1]. Le Tableau I recense les principales cuproenzymes localisées dans les cellules humaines, leurs fonctions biologiques, ainsi que la nature des troubles associés à une perturbation de leur activité comme, par exemple, les maladies génétiques de Menkes et de Wilson [2]. Par ailleurs, une augmentation inappropriée de la concentration en cuivre cellulaire peut mener à la production de radicaux hydroxyles via la réaction suivante : Le transport de haute affinité du cuivreLa plupart du temps, le cuivre circule sous sa forme oxydée (Cu 2+ ). C'est sous sa forme réduite par des métalloréductases dans la membrane plasmique qu'il est pris en charge par des protéines de la famille des transporteurs de cuivre nommées Ctr s (Figure 1). Chez S. cerevisiae, les protéines Ctr1 et Ctr3 ont une forte affinité pour le cuivre (K M ~ 1-5 μm) et assurent son entrée dans la cellule. Les protéines Ctr1 et Ctr3 forment des homotrimères [3]. Leurs actions sont indé-> Le cuivre existe sous deux formes, réduite (Cu 1+ ) ou oxydée (Cu 2+ ), pouvant respectivement donner ou accepter un électron. En tant que cofacteur, il sert de noyau catalytique à plusieurs enzymes indispensables. Au cours des dernières années, des recherches ont clairement démontré que la levure constituait un excellent modèle pour clarifier les mécanismes moléculaires régissant l'acquisition et la distribution cellulaires du cuivre. Dans plusieurs cas, il a été établi que les protéi-nes de cellules de mammifères ont la capacité de se substituer aux protéines de la levure, dévoilant ainsi le haut degré de conservation de ces protéi-nes. Ces travaux ont permis d'apprendre que les transporteurs de cuivre de la famille Ctr jouent un rôle déterminant dans l'assimilation du cuivre. Une fois à l'intérieur des cellules, le cuivre est acheminé vers différentes protéines ou compartiments cellulaires. La répartition intracellulaire du cuivre s'effectue à l'aide de molécules chaperonnes qui servent d'escortes. Les protéines Ccs1, Cox17 et Atx1 assurent cette fonction. <

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Copper Transporters and Chaperones

Arnesano¹,

Banci²

2004

Handbook of Metalloproteins

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Copper is an essential element for many cellular processes in all the kingdoms of life. Its presence in cells needs to be tightly controlled, as free copper ions can be toxic due to their redox chemistry, though they must be available to obtain the mature form of copper‐dependent proteins. For this purpose, organisms have developed a machinery for proteins, which control copper uptake, transport, sequestration, and efflux. These proteins are engaged in complex, highly specific pathways, responsible for copper incorporation in target proteins, its transport within a compartment and/or through different cellular compartments and organelles, and its excretion. In the present chapter, we describe the structural and functional features of proteins involved in the three most characterized processes, that is, copper delivery to the trans‐Golgi network or transport across the plasma membrane, involving copper‐transporting adenosine triphosphatases, copper incorporation into the Cu,Zn superoxide dismutase, and into the two copper centers of cytochrome c oxidase, located in two different enzyme subunits and involving three copper ions. The structural properties of various functional states of these copper transport proteins, and the related mechanisms, are discussed with respect to their key role in cellular processes.

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Mitochondrial Matrix Copper Complex Used in Metallation of Cytochrome Oxidase and Superoxide Dismutase

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Copper Import into the Mitochondrial Matrix in Saccharomyces cerevisiae Is Mediated by Pic2, a Mitochondrial Carrier Family Protein

Copper Import into the Mitochondrial Matrix in Saccharomyces cerevisiae Is Mediated by Pic2, a Mitochondrial Carrier Family Protein

Les bases moléculaires de l’approvisionnement en cuivre

Copper Transporters and Chaperones

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