Metabolism of Lactose in the Human Body

Arola, Heikki; Tamm, A

doi:10.3109/00365529409091741

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“…Lactose malabsorption is a very common condition, characterized by lactase deficiency. (Arola and Tamm, 1994). However, the rate and efficiency of lactose metabolism is dependent not only on the activity of lactase, but also on the amount of lactose ingested, on the gastrointestinal transit time, visceral sensitivity, the presence of functional gastrointestinal disorders and the capability of the intestinal microflora to ferment lactose (Vesa et al, 2000).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Removing lactose from milk does not delay bowel function or harden stool consistency in lactose-tolerant women

Seppänen

Niittynen²,

Poussa

et al. 2007

Eur J Clin Nutr

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Objectives: To investigate whether removing lactose from milk delays bowel function in lactose-tolerant women. We also examined how well the participants' subjective evaluation of the stool consistency according to the Bristol Stool Form Scale correlated with values obtained by dry matter analysis and penetrometry. Subjects and methods: A randomized double-blind cross-over trial. Thirty-three lactose-tolerant women consumed, in random order, 800 ml of lactose-free or ordinary milk per day for 2 weeks, with their main meal, but otherwise followed a lactose-free diet. The subjects estimated stool consistency according to the Bristol Stool Form Scale, registered stool frequency and gastrointestinal symptoms and collected stool samples. Results: The mean intake of lactose was 3.5 and 38.4 g/day during the lactose-free and the ordinary milk periods, respectively. There were no statistically significant differences between the lactose-free and the ordinary milk periods in stool frequency, gastrointestinal symptoms, stool hardness or faecal dry matter. Faecal pH was lower during the lactose-free milk period than in the ordinary milk period. The subjective estimation of stool hardness correlated well with the values obtained by dry matter analysis and penetrometry. Conclusions: Lactose-free milk does not delay bowel function in lactose-tolerant women. The Bristol Stool Form Scale is a useful method of evaluating stool hardness.

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Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Removing lactose from milk does not delay bowel function or harden stool consistency in lactose-tolerant women

Seppänen

Niittynen²,

Poussa

et al. 2007

Eur J Clin Nutr

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“…Lactase activity is determined by lactasephlorizin hydrolase (LCT ), the gene encoding LPH, which has been mapped to chromosome 2q21-22 (8). Its persistence in adult life is of autosomal dominant inheritance (2,9).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Correlation between lactose absorption and the C/T-13910 and G/A-22018 mutations of the lactase-phlorizin hydrolase (LCT) gene in adult-type hypolactasia

Bulhões

Goldani

Oliveira

et al. 2007

Braz J Med Biol Res

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The C/T-13910 mutation is the major factor responsible for the persistence of the lactase-phlorizin hydrolase (LCT ) gene expression. Mutation G/A-22018 appears to be only in co-segregation with C/T-13910. The objective of the present study was to assess the presence of these two mutations in Brazilian individuals with and without lactose malabsorption diagnosed by the hydrogen breath test (HBT). Ten milk-tolerant and 10 milk-intolerant individuals underwent the HBT after oral ingestion of 50 g lactose (equivalent to 1 L of milk). Analyses for C/T-13910 and G/A-22018 mutations were performed using a PCR-based method. Primers were designed for this study based on the GenBank sequence. The CT/GA, CT/AA, and TT/AA genotypes (lactase persistence) were found in 10 individuals with negative HBT. The CC/GG genotype (lactase non-persistence) was found in 10 individuals, 9 of them with positive HBT results. There was a significant agreement between the presence of mutations in the LCT gene promoter and HBT results (kappa = -0.9, P < 0.001). The CT/AA genotype has not been described previously and seems to be related to lactase persistence. The present study showed a significant agreement between the occurrence of mutations G/A-22018 and C/T-13910 and lactose absorption in Brazilian subjects, suggesting that the molecular test used here could be proposed for the laboratory diagnosis of adult-type primary hypolactasia. Correspondence

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“…Em 100g de leite de vaca desnatado existe 4,9g de lactose 55 e em 100 ml de leite humano, 7g de lactose 56 . O leite é o primeiro e único alimento do recém-nascido.…”

Section: Fisiopatologiaunclassified

“…A glicose entra para o pool de glicose do intestino, e a galactose é metabolizada no fígado para ser convertida em glicose, e entrar nesse pool. Caso a galactose não seja metabolizada no fígado, o é pelos eritrócitos, ou é eliminada na urina 56 . A concentração de enzima lactase na mucosa intestinal varia 60 , com atividade no duodeno 40% menor do que no jejuno 61 .…”

Section: Fisiopatologiaunclassified

“…A acidificação do conteúdo colônico e o aumento da carga osmótica no íleo e cólon resultante da lactose não absorvida leva à grande secreção de eletrólitos e fluidos, além do aumento do trânsito intestinal, resultando em fezes amolecidas e diarreia 60,64 . Apesar da falta de evidências, alguns autores acreditam que a absorção da lactose nos pacientes com hipolactasia poderia ser favorecida pela sua metabolização pela flora intestinal 56 .…”

Section: Fisiopatologiaunclassified

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Intolerância à lactose: mudança de paradigmas com a biologia molecular

Mattar¹,

Mazo²

2010

Rev. Assoc. Med. Bras.

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ResumoNa maioria dos mamíferos a atividade da enzima lactase diminui na parede intestinal após o desmame, caracterizando a hipolactasia primária que provoca sintomas de intolerância à lactose. A intensidade dos sintomas de distensão, flatulência, dor abdominal e diarreia variam, dependendo da quantidade de lactose ingerida, e aumentam com o passar da idade. A hipolactasia é determinada geneticamente, porém uma mutação ocorreu para que fizesse parte da humanidade tolerar o leite na idade adulta. O diagnóstico é feito por teste de tolerância, empregando a lactose como desafio. Com a descoberta dos finlandeses do polimorfismo associado com a persistência da lactase, principalmente no norte da Europa, o exame genético passou a ser outra ferramenta diagnóstica mais confortável para o intolerante. No Brasil, 43% dos brancos e dos mulatos têm alelo de persistência da lactase, sendo a hipolactasia mais frequente entre os negros e japoneses. Entretanto, na prática clínica indivíduos com hipolactasia podem ser orientados a consumir alguns derivados do leite e alimentos contendo lactose sem apresentar sintomas de intolerância, enquanto que outros terão que fazer restrição de lactose na dieta. ConceitoMá absorção ou má digestão de lactose é a diminuição na capacidade de hidrolisar a lactose, que é resultante da hipolactasia. A hipolactasia significa diminuição da atividade de enzima lactase na mucosa do intestino delgado 1 , também denominada recentemente de "lactase não persistente" 2 . O aparecimento de sintomas abdominais por má absorção de lactose caracteriza a intolerância à lactose. A má absorção de lactose nem sempre provoca sintomas de intolerância à lactose 1 . Após o desmame, ocorre uma redução geneticamente programada e irreversível da atividade da lactase na maioria das populações do mundo, cujo mecanismo é desconhecido, resultando em má absorção primária de lactose 3 . Porém, a hipolactasia também pode ser secundária a doenças que causem dano na borda em escova da mucosa do intestino delgado ou que aumentem significativamente o tempo de trânsito intestinal, como nas enterites infecciosas, giardíase 4 , doença celíaca 5 , doença inflamatória intestinal (especialmente doença de Crohn), enterites induzidas por drogas ou radiação, doença diverticular do cólon 6 e anemia (estudo em ratos, mostrando diminuição na expressão gênica) 7 . Diferentemente da hipolactasia primária do adulto, a hipolactasia secundária é transitória e reversível 8 . Enzima lactase-florizina hidrolase da família 1 das glicosil hidrolasesA estrutura primária traduzida da enzima lactase-florizina hidrolase foi deduzida a partir de sequências de cDNA, apresentando 1927 aminoácidos (NP_002290.2-número de acesso no NCBI), sendo que as duas atividades de lactase e florizina hidrolase (glicosilceramidase) se localizam no mesmo polipeptídeo 9 . A estrutura inicial tem peso molecular de 215000 e, após ser processada provavelmente no complexo de Golgi, o peso molecular cai para 160000, se ancorando na membrana da borda em escova do enterócito 10 , poré...

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Metabolism of Lactose in the Human Body

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Removing lactose from milk does not delay bowel function or harden stool consistency in lactose-tolerant women

Removing lactose from milk does not delay bowel function or harden stool consistency in lactose-tolerant women

Correlation between lactose absorption and the C/T-13910 and G/A-22018 mutations of the lactase-phlorizin hydrolase (LCT) gene in adult-type hypolactasia

Intolerância à lactose: mudança de paradigmas com a biologia molecular

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