Kinetic mechanism and catalysis of Trypanosoma cruzi dihydroorotate dehydrogenase enzyme evaluated by isothermal titration calorimetry

Cheleski, Juliana; Wiggers, Helton José; Citadini, Ana Paula; Costa-Filho, Antonio J.; Nonato, Maria Cristina; Montanari, Carlos Alberto

doi:10.1016/j.ab.2009.11.018

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“…The ITC approach was applied to determine kinetic parameters for opaque solutions [9], for complex, multi-substrate, and multi-protein systems [10], for reactions with insoluble substrates [11], as well as to detect reaction inhibition by products and determine the thermodynamic activation parameters [12,13]. However, applications of ITC to enzyme kinetics are still rare, probably because of scarce literature data on this particular application and optimization of the conditions.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Kinetics of trypsin-catalyzed hydrolysis determined by isothermal titration calorimetry

Maximova

Trylska

2015

Analytical Biochemistry

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Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Kinetics of trypsin-catalyzed hydrolysis determined by isothermal titration calorimetry

Maximova

Trylska

2015

Analytical Biochemistry

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“…Protein/peptide interactions with polymers and nanoparticles Nucleic acid interactions other than with proteins Enzyme activity and kinetics Other unclassified studies (including, e.g.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

“…367-380 (x) Nucleic acid interactions other than with proteins 381-421 (xi) Enzyme activity and kinetics. [422][423][424][425][426][427][428][429] (xii) Other unclassified studies (including, e.g. small molecule interactions and micelle formation).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Applications of isothermal titration calorimetry in pure and applied research—survey of the literature from 2010

Ghai

Falconer

Collins

2011

J of Molecular Recognition

163

103

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Isothermal titration calorimetry (ITC) is a biophysical technique for measuring the formation and dissociation of molecular complexes and has become an invaluable tool in many branches of science from cell biology to food chemistry. By measuring the heat absorbed or released during bond formation, ITC provides accurate, rapid, and label-free measurement of the thermodynamics of molecular interactions. In this review, we survey the recent literature reporting the use of ITC and have highlighted a number of interesting studies that provide a flavour of the diverse systems to which ITC can be applied. These include measurements of protein-protein and protein-membrane interactions required for macromolecular assembly, analysis of enzyme kinetics, experimental validation of molecular dynamics simulations, and even in manufacturing applications such as food science. Some highlights include studies of the biological complex formed by Staphylococcus aureus enterotoxin C3 and the murine T-cell receptor, the mechanism of membrane association of the Parkinson's disease-associated protein α-synuclein, and the role of non-specific tannin-protein interactions in the quality of different beverages. Recent developments in automation are overcoming limitations on throughput imposed by previous manual procedures and promise to greatly extend usefulness of ITC in the future. We also attempt to impart some practical advice for getting the most out of ITC data for those researchers less familiar with the method.

show abstract

“…Um método prático para se estudar a cinética enzimática é por ITC, pois ela capaz de medir a velocidade da geração de calor e acompanhar a conversão do substrato em produto propiciando a medida da velocidade de uma reação enzimática. 68 O calor (Q) medido como uma função do tempo (dt) é definido como potência térmica:…”

Section: Estudos Cinéticos Dos Compostos Selecionados Para a Tcgapdh unclassified

Planejamento de inibidores da enzima gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de Trypanosoma cruzi e avaliação bioquímica por calorimetria de titulação isotérmica

Prokopczyk¹

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Assim como tudo na vida, esse trabalho não foi feito por uma pessoa apenas, contei em vários momentos com amigos, não só na parte científica, mas também no cotidiano onde sempre foi provido total apoio. Gostaria de dedicar e agradecer a todos! Começo os agradecimentos com as três pessoas mais importantes: meu pai, Luiz Alberto Prokopczyk, que antes de tudo sempre foi um dos meus maiores exemplos e que eu tenho orgulho de ser seu legado e que um dia eu torne, no mínimo, igual; e a minha mãe, Vera Lúcia Muccilo Prokopczyk, que como um anjo da guarda nunca me abandonara e sempre me manteve "em pé" e com força para lutar e jamais desistir. Ao meu "fiel escudeiro" e irmão Yuri Muccilo Prokopczyk por sempre me apoiar. Em um parágrafo à parte, agradeço a minha "magrela" que se postou ao meu lado em minhas decisões, aguentou minhas lamurias e chatices, e que sem ela as coisas não teriam graça. Obrigado Aline! Agora, agradeço a uma pessoal fundamental, meu orientador e amigo, Prof. Dr. Carlos Alberto Montanari por confiar o presente trabalho a mim e sabiamente me guiar para uma rota de sucesso! À Malú, por ser uma "mãezona" e sempre estar presente. À CNPq pelo apoio financeiro concedido ao longo dos dois anos. Ao IQSC e a seção de pós-graduação, em especial a Silvia e Andreia por sempre mostrarem-se prestativas.

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Kinetic mechanism and catalysis of Trypanosoma cruzi dihydroorotate dehydrogenase enzyme evaluated by isothermal titration calorimetry

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Kinetics of trypsin-catalyzed hydrolysis determined by isothermal titration calorimetry

Kinetics of trypsin-catalyzed hydrolysis determined by isothermal titration calorimetry

Applications of isothermal titration calorimetry in pure and applied research—survey of the literature from 2010

Planejamento de inibidores da enzima gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de Trypanosoma cruzi e avaliação bioquímica por calorimetria de titulação isotérmica

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