Polyelectrolyte Poly(N-vinyl-2-pyrrolidone-co-itaconic acid) hydrogels (P(VP/IA)) with varying compositions were prepared from ternary VP/IA/water mixtures. The effect of external stimuli such as pH of the solution, temperature, substrate concentration of solution, and storage stability on the invertase adsorption capacity of P(VP/IA) hydrogels was investigated. The adsorption capacity of the hydrogels was found to increase from 4.4 to 18.4 mg invertase/g dry gel with increasing amount of IA in the gel system, while P(VP) gel adsorbed only 3.1 mg invertase/g dry gel. Kinetic parameters were calculated as Michaelis-Menten constant K m = 20.6 mmol L -1 and maximum velocity V max = 6.44610 -5 mol dm -3 min -1 for free enzyme and in the range of K m = 26.4 -41.1 mmol L -1 and V max = 6.35 N 10 -5 -6.66 N 10 -5 mol dm -3 min -1 , depending on the amount of IA in the hydrogel. Enzyme activities were found to increase from 59.0% to 72.0% with increasing amount of IA in the gel system and retained their activities for one month storage. The enzyme activities, after storage for one month at 4 8C, were found to be 21.0% and 59.0 -74.0% of the initial activity values for free and adsorbed enzyme, respectively. The optimal pH values for free and adsorbed enzymes were determined as 4.56 and 5.00, respectively. The optimum temperature for free and adsorbed enzymes was 55 8C. Adsorption studies have shown that not only the gel composition but also the stimuli, temperature and pH of the solution play an important role on the invertase adsorption capacity of poly(VP/IA) hydrogels.ZUSAMMENFASSUNG: Aus ternären Mischungen von N-Vinyl-2-pyrrolidon (VP)/Itaconsäure(IA)/Wasser wurden Poly(VP/IA)-Hydrogel-Polyelektrolyte unterschiedlicher Zusammensetzung hergestellt. Der Einfluß äußerer Bedingungen wie dem pH-Wert der Lösung, der Temperatur, der Substratkonzentration der Lösung oder der Lagerstabilität auf die Invertaseadsorptionskapazität der P(VP/IA)-Hydrogele wurde untersucht. Die Adsorptionskapazität der Hydrogele steigt mit wachsendem IA-Anteil im Gelsystem von 4,4 auf 18,4 mg Invertase/g trockenen Gels, während PVP-Gel nur 3,1 mg Invertase/g trockenen Gels adsorbiert. Die kinetischen Parameter für das freie und das adsorbierte Enzym wurden berechnet. Für das freie Enzym wurden die Michaelis-Menten-Konstante K m = 20,6 mmol L -1 und maximale Geschwindigkeit V max = 6,44 N 10 -5 mol dm -3 min -1 erhalten, die Werte für das adsorbierte Enzym lagen im Bereich von K m = 26,4 -41,1 mmol L -1 und V max = 6,35 N 10 -5 -6,66 N 10 -5 mol dm -3 min -1 in Abhängigkeit vom IA-Anteil im Hydrogel. Die Enzymaktivitäten erhöhten sich mit steigendem IA-Anteil im Gelsystem von 59,0% auf 72,0% und blieben auch bei einmonatiger Lagerung stabil. Die Enzymaktivitäten nach einmonatiger Lagerung bei 4 8C betrugen 21,0% und 59,0 -74,0% der ursprünglichen Werte für freies und adsorbiertes Enzym. Die optimalen pH-Werte für das freie und das adsorbierte Enzym sind 4,56 bzw. 5,00, die günstigste Temperatur ist in beiden Fällen 55 8C. Adsorptionsuntersuchungen...