INFLUÊNCIA DO pH NA LIPASE DE Burkholderia cepacia IMOBILIZADA EM ALGINATO DE CÁLCIO SECO NA PRODUÇÃO DO VALERATO DE ETILA

Abstract

RESUMO -A reação de esterificação do ácido valérico/etanol em n-heptano na produção do valerato de etila foi investigada usando lipase imobilizada de Burkholderia cepacia em alginato de cálcio seco preparado com soluções tampão com diferentes pHs -5 a 9,2. Estudos anteriores mostraram que a conversão na ordem de 80% do valerato de etila foi usando a razão molar ácido/álcool de 0,5 e 30% de enzima imobilizada. Para este trabalho, as mesmas condições foram usadas, substituindo a água deionizada pelos tampões citrato (pH 5 e 6), fosfato (pH 7 e 8) e carbonatobicarbonato (pH 9,2) na preparação das microcápsulas de alginato de cálcio. O estudo mostrou que foi possível alcançar quantidade significativa do éster em menor tempo de reação quando comparado com o imobilizado sem o sistema tampão. Alíquotas foram retiradas durante 120 horas e tituladas com KOH 0,02 M. Em 3 horas de reação, na síntese do valerato de etila, usando as microcápsulas de alginato de cálcio secas preparadas com solução tampão pH 9,2, foi possível observar conversão 2,2 vezes maior quando comparado ao sistema sem tampão. Análises de cromatografia gasosa de alta resolução foram feitas para confirmar a síntese do valerato de etila. INTRODUÇÃOO uso dos ésteres de ácidos graxos de cadeia curta tem se tornado crescente nas indústrias alimentícias, de cosméticos e farmacêuticas. Devido a crescente demanda, tornou-se necessário encontrar formas alternativas à extração natural que é escassa e cara para fins comerciais. A forma mais usual da obtenção dos ésteres baseia-se na esterificação química dos ácidos graxos e álcool na presença de catalisadores inorgânicos, no entanto essa forma de obtenção é tediosa, não seletiva e consomem grande quantidade de energia (Ozylmaz e Geser, 2010;Karra-Châabouni et al., 2006). O uso da lipase como alternativa à síntese química ou extração vegetal tem se tornado atrativo no âmbito industrial. As lipases (triacilglicerol hidrolases, EC 3.1.1.3) são enzimas que catalisam reações hidrolíticas, entretanto quando empregado em ambiente de pouca água, eles podem executar reações inversas como a esterificação. Biotransformações catalisadas por lipase tem sua importância por causa de suas caracterisiticas de regio-, estéreo e especificidade pelo substrato, condições reacionais mais brandas e baixo consumo de energia (Hari Krishna et al., 2000).