Hochdruckflüssigkeitschromatographie (HPLC) von Proteinen

Seipke, Gerhard; Müller, H; Grau, Ulrich

doi:10.1002/ange.19860980607

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“…Wegen der meist komplexen Zusammensetzung der zu trennenden Proteingemische bestehen Proteintrennungen in der Regel aus einer Folge von Trennschritten, in der verschiedene Varianten der Flussigkeitschromatographie zum Einsatz kommen konnen [17]. So werden bei einem Verfahren zur gentechnischen Herstellung von Humaninsulin nacheinander Reversed-Phase-, AusschluB-und Ionenaustausch-Chromatographie eingesetzt [18]. Weitere Beispiele fur die Verwendung flussigkeitschromatographischer Verfahren zur Trennung von Proteinen sind die Gewinnung von reinem Interleukin 2 (Reversed-Phase-Chromatographie), das als Immunstimulator interessant ist, und die Reinigung der Enzyme Trypsin (Reversed-Phase-Chromatograhpie) und Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase (Ionenaustausch-Chromatographie) Offensichtlich wird die Wichtigkeit der Aufarbeitung in biotechnischen Prozessen weitgehend verkannt.…”

Section: Adsorption 'Vonunclassified

Physikalisch‐chemische Trennverfahren in der Biotechnologie

Onken

1989

Chemie Ingenieur Technik

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ll] Weijmn, M . P. C.; van der Leeden, M. C.; van Rosmalen, G. M., in: Geol. Chemistry and Mineral Formation in the Earth Surface (R. Clemente, Y. Tardy, Ed.) C. S. I. C., Madrid 1987, S. 753/776. [12] Weqnen, M . P. C.; van Rosmalen, G. M.: J. Cryst. Growth 79 (1986) S. 1571148. [ 131 van der Sluis, S.; Meszaros, Y.; Wesselingh, J. A., van Rosmalen, G. M.: Proc. No. 249, The Fertilizer Society, London, Oct. 1986. 1 Besonderheiten bei der Gewinnung von Produkten aus biotechnischen Prozessen Biotechnische Prozesse sind dadurch gekennzeichnet, daB bei ihnen die Produktbildung mittels biochemischer Katalysatoren, den sog. Enzymen, erfolgt. Unabhangig davon, ob man Chem.-1ng.-Tech. 61 (1989) Nr. 5, S. 395-402 0 VCH Verlagsgesellschaft mbH, D-6940 Weinheim, 1989 0009-286Xl8910505-0395 $ 02.5010 Tabelle 4. Saurestabilitat verschiedener Penicilline (nach [3]); Halbwertszeiten bei pH 1,3 und 35 *C in 5ff/0igem Ethanol. Halbwertszeit [min] Penicillin G Penicillin V Methicillin Ampicillin Oxacillin 3 s 160 660 160 2,3 396 Chem.-1ng.-Tech. 61 (1989) Nr. 5, S. 395-402 L.5 .. -L.8 % Lactose 0,LS . . . . 0.5% Mineralsolze 0.55 ... 0.6% Protein Adsorbens : lonenoustouscher auf Silikogel-Portikeln (250grn) Abb. 3. einem dreistufigen Fest/Fliissig-Wirbelbett [19]. Abtrennung von Proteinen aus Molke durch Adsorption in Chem.-1ng.-Tech. 61 (1989) Nr. 5, S. 395-402

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Section: Adsorption 'Vonunclassified

Physikalisch‐chemische Trennverfahren in der Biotechnologie

Onken

1989

Chemie Ingenieur Technik

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Characterization of biotechnological processes and products using high‐performance liquid chromatography (HPLC) IV. SEC, HIC, and IEC separations of proteins

Gey

Thiem

Gruel

1989

Acta Biotechnologica

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Proteins are separated by means of size-exclusion (SEC), hydrophobic-interaction (HIC) and ionexchange chromatography (IEC). Analytical and semipreparative HPLC glass columns are t h e basis of the chromatographic analyses. Using a short (100 x 3.8 mm i.d.) column packed with Si 200 Polyol standard proteins of different molecular weights (ovalbumin, M W = 43 000; chymotrypsinogen A, N W = 25000; ribonuclease, MW = 13700 and contrycal, MW = 6512) could be distinguished. Basic proteins (e.g., chymotrypsinogen A, cytochrome C) are separated on aluminium oxide (LiChrosorb Alox T) by cation-exchange chromatography. Correlations between the retention times of proteins and their isoelectric points or the buffer concentration of the mobile phase are investigated. Furthermore, two examples of liquid chromatographic purification procedures for enzymes of bio-technological interest are demonstrated. One enzyme extract (thermostable protease) is separated by hydrophobic-interaction Chromatography, another one (B-galactosidase from a thermophilic microorganism) is purified on a weakly basic anion-exchange resin (pore size: 130 nm) based on a styrene-divinylbenzene copolymer.

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Pharmaproteine

Blohm¹,

Bollschweiler²,

Hillen³

1988

Angew. Chem.

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Professor Helmut Dorfel ?urn 60. Gehurtstug gewidmetIler Begriff Pharmaproteine steht fur ein hochaktuelles Arbeitsgebiet, das sich von der Grundlagenforschung bis hin zum pharmazeutischen Markt in r ntem Wachstum befintict. Ausgangspunkt dieser Entwicklung sind Gen-und Biotechnologie, die zur Entdeckung n w e r Proteine beitragen und es ermoglichen, sie irn praparativen MaRstab herzustellen. Scit der Markteinfuhrung des lnsulins (l923), des Thyroidhormons (1934). des Faktors VIII ( 1948) und des Calcitonins (1970) sind Hormone, Serumproteine und Enzyme als Therapeutica fest etabliert. lmmunmodulatoren und Gewebsproteine sind als neuer Ansatz in der Tumortherapie in einer sturmischen Entwicklungsphase. Diagnostica werden mehr und inehr auf Enzyme und rnonoklonale Antikorper umgestellt, und seit kurzem werden auch V:iccine auf Basis definierter Einzelproteine und Oligopeptide entwickelt. Von den uber 200 tittrzeit bearbeiteten Pharmaproteinen befinden sich mehr als die H d f t e im Forschungswid Entwicklungsstadiurn. an die 100 in der klinischen Prufung, und gut ein I h t z e n d hat bcreits den Markt erreicht. lhre wichtigsten lndikationsgebiete sind Herz-Kreislauf-, Tumor-und Autoimmunerkrankungen sowie Infektionen. Gen-und biotechnisch hergestellte Proteine konnen als chemisch und biologisch exakt definierte Wirkstoffe nach dem Konzcpt der Therapie mit ,,korpereigenen Proteinwirkstoffen" fur neue Medikamente und in d t r Forschung fur die Erarbeitung neuer therapeutisch nutzbarer Erkenntnisse cingesetzt werden. Die jiingste Entwicklung zeigt. da13 Proteine sowohl in ihrer nativen als auch in modifizierter Form fur die Wirkstofforschung eine immer groRere Bedeutung erlangen.

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Hochdruckflüssigkeitschromatographie (HPLC) von Proteinen

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Physikalisch‐chemische Trennverfahren in der Biotechnologie

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