Emulgateurs peptidiques obtenus par l'hydrolyse enzymatique partielle de la protéine sérique du lait

Abstract

RésuméPar l'action de différentes protéases sur la protéine senque du lait in vitro, des hydrolysats partiels ont été obtenus. Ces derniers ont été ultrafiltrés pour obtenir une fraction peptidique sous forme du perméat d'ultrafiltration.Les préparations obtenues sont exemptes de lipides et composées essentiellement d'oligopeptides, de sels miné-raux et d'un faible taux de lactose.La tensioactivité des préparations peptidiques a été mesurée sur un instrument selon Lecomte du Noüy et dans un système huile d'arachide/phase aqueuse. Les préparations peptidiques ont provoqué des baisses de tension inter faciale plus ou moins fortes. Les prépa-rations trypsiques et chymotrypsiques ont montré l'effet le plus fort. Entre tensioactivité et longueur moyenne de la chaîne peptidique de nos préparations il existe une corrélation positive Cr = 0.9 pour la régression linéaire). Les propriétés émulsifiantes ont été étudiées dans des émulsions de 20 % d'huile de pépin de raisin dans l'eau. Les prépa-rations peptidiques à l'exception d'une, sont pratiquement exemptes de pouvoir émulsifiant. La préparation trypsique est capable de supprimer coalescence et de réduire l'instabilité au « creaming )}de façon significative. Cette activité est mieux exprimée à pH neutre ou alcalin et diminue brusquement en dessous de pH 6.

Interfacial properties of tryptic peptides of .beta.-lactoglobulin

“…This effect was more pronounced for fractions 1 and 3 and is the opposite of the behavior of proteins in the presence of salts (Graham and Phillips, 1979b;Waniska and Kinsella, 1985;MacRitchie, 1978). DISCUSSION A minimum molecular weight of 2000 has already been recognized as essential to good emulsifying and interfacial properties (Jost and Monti, 1982;Lee et al, 1987a;Chaplin and Andrews, 1989;Turgeon et al, 1991). Many peptides obtained from tryptic hydrolysis of j3-lg meet this condition (Table I), peptides 61-69 + 149-162 and 61-70 + 149-162 being the largest with molecular weights of 4330 and 4458, respectively.…”

“…Jost and Monti (1982) have found a positive correlation between surface activity and peptide chain length, and it has since been generally accepted that a peptide should have a minimum length (>20 residues) to possess good emulsifying and interfacial properties (Lee et al, 1987a;Chaplin and Andrews, 1989;Turgeon et al, 1991). Chaplin and Andrews (1989) reported a correlation between hydrophobicity and peptide functionality.…”

Cleaning-in-place in the dairy industry: criteria for reuse of caustic (NaOH) solutions

“…Milk and milk fouling deposits contain several surface-active components such as more or less denatured proteins and derivatives of the milk fat globule membrane such as free fatty acids [23,26]. Thus, the reduction of the surface tension of the reused CIP solutions could probably be due to the presence of various constituents resulting from soil components and residual milk, hydrolysed by the NaOH, as was also noted for small chain peptides obtained after enzymatic hydrolysis of milk proteins [21]. It should be noted that the reused caustic cleaning solutions attained a low surface tension due to the above-mentioned constituents, which resembles the surface tension of expensive surfactants containing detergents formulated for the dairy industry.…”

Conformation of β-Lactoglobulin at an Oil/Water Interface as Determined from Proteolysis and Spectroscopic Methods

“…Factors affecting the emulsifying activities of proteins include the distribution of polar and nonpolar residues in the amino acid sequence, flexibility of the polypeptide, and the net charge (35). From experiments carried out mainly upon caseins, it is generally assumed that periodic clusters of polar and hydrophobic residues confer attraction of the protein molecules to the interface and the capability of conformational orientation with hydrophobic clusters in the oil phase and polar clusters in the aqueous phase (3,36).…”