Differences in Solution Behavior among Four Semiconductor-Binding Peptides

Abstract

Recent experiments have identified peptides with adhesion affinity for GaAs and Si surfaces. Here we use all-atom Monte Carlo (MC) simulations with implicit solvent to investigate the behavior in aqueous solution of four such peptides, all with 12 residues.At room temperature, we find that all the four peptides are largely unstructured, which is consistent with experimental data. At the same time, we find that one of the peptides is structurally different and more flexible, compared to the others. This finding points at structural differences as a possible explanation for differences in adhesion properties between these peptides. By also analyzing designed mutants of two of the peptides, an experimental test of this hypothesis is proposed.

Microscopic Mechanism of Specific Peptide Adhesion to Semiconductor Substrates

“…In recent computational analyses of the solvent properties of these peptides, we have shown that also the folding behaviors in solution exhibit noticeable differences. [27] This is also true at room temperature, where in both cases the population of the structurally different native folds is rather small. silicon substrate.…”

Mikroskopischer Mechanismus der spezifischen Adhäsion von Peptiden an Halbleitersubstraten

“…In jüngsten Computeranalysen der Eigenschaften dieser Peptide in Lösung haben wir gezeigt, dass das Faltungsverhalten in Lösung ebenfalls bemerkenswerte Unterschiede aufweist. [27] Dies gilt auch für Raumtemperatur, bei der in beiden Fällen die Besetzung der strukturell verschiedenen Grundzustandsfaltungen eher klein ist.…”

“…[27] Die mutierte Sequenz S1' unterscheidet sich von S1 nur durch den Austausch von Prolin an Position 4 und Threonin an Position 9 (Abbildung 3 a). Entsprechend wurde S3' aus S3 abgeleitet, indem Prolin an Position 9 und Asparaginsäure an Position 4 ausgetauscht wurden (Abbildung 3 a).…”

“…Tatsächlich kam das Faltungsverhalten von S1' in Lösung dem von S3 nahe, wohingegen sich S3' eher wie S1 verhielt. [27] Bevor wir die Frage beantworten können, ob diese Ergebnisse auch für das Adsorptionsverhalten auf Si(100) wesentlich sind, müssen wir kurz mikroskopische Eigenschaften von desoxidiertem Si(100) diskutieren.…”

“…Es zeigt sich eine klare Tendenz, dass S1 und S3' eher im aZustand und S3 und S1' eher im b-Zustand vorliegen. Allerdings sind die geringen Gehalte an Sekundärstrukturen denen recht ähnlich, die wir für Peptide in Lösung ohne Substrat gefunden haben [27] und die qualitativ mit der Analyse von CD-Spektren konsistent waren. [8] Es ist bemerkenswert, dass hier offensichtlich Sekundärstrukturen in der Nähe des Si-(100)-Substrats nicht stabilisiert werden, wohingegen in Adsorptionsexperimenten andernorts bei der Bindung eines synthetischen Peptids an Silica-Nanopartikel eine solche Stabilisierung von a-Helices beobachtet wurde.…”