Die esteratische Wirksamkeit des Handelspapains

Abstract

Die proteolytische Aktivität des Papains, des eingetrockneten Saftes der unreifen Frucht des tropischen Melonenbaums Carica papaya, gegenüber Eiweißstoffen und Peptiden ist schon lange bekannt und eingehend untersucht worden 1 . Es gelang, zwei kristalline proteolytische Enzyme aus frischem Latex und getrocknetem Papain zu isolieren, das Papain (im engeren Sinn) 2 und das Chymopapain 3 . Die Untersuchungen auf andere Fermentaktivitäten im Papain ergaben folgendes: Die blutgerinnungsbeschleunigende Wirkung des Papains beruht nach Dyckerhoff und G ig ante auf einer Beimengung von pflanzlichem Thrombin, sog. Phytothrombin 4 . Weiterhin wiesen Meyer und Mitarbeiter 5 im rohen Papainpulver das Vorkommen eines Lysozyms mit mucolytischer und bakteriolytischer Aktivität nach. Das Lysozym konnte von Smith und Mitarbeitern 6 aus getrocknetem Papain als Hg-Derivat kristallisiert erhalten werden. Eine deutlich feststellbare Amylase-Aktivität wurde nur in frischem PapayaLatex beobachtet. Über die esterspaltenden Fermente im Papainpulver weiß man sehr wenig. Kilmer 7 berichtete zum erstenmal von einer schwachen Lipasewirkung des Papaya-Saftes. Sandberg und Brand 8 stellten ein wasserunlösliches Lipasepräparat mit erhöhter Aktivität aus dem Rohpapain her. Eine hydrolytische Wirkung des Wasserextraktes aus handelsüblichem Papain auf Triacetin bemerkte Falk im Rahmen einer Untersuchung über die Einwirkung von Proteasen auf die Lipase-1 "

In Vivo Assay Reveals Microbial OleA Thiolases Initiating Hydrocarbon and β-Lactone Biosynthesis

“…In the current work, we observed that the X. campestris and other OleA proteins will accept p-nitrophenyl alkanoates and catalyze a hydrolysis reaction to release the yellow product p-nitrophenol (p-NP). The tested thiolases FabH and Pks13 did not react, and the OleA reaction rates were surprisingly comparable to rates observed with lipases and other hydrolytic enzymes assayed with p-NP esters (20)(21)(22)(23). This allowed the utility of p-NP ester reactivity to quantify OleA activity both in vitro and in vivo.…”

“…This was overcome in the present study by the discovery and standardization of a rapid, sensitive, color-based assay. Many proteins have been shown to catalyze hydrolysis of p-nitrophenyl esters (20)(21)(22)(23)(24)37), but to our knowledge, the Ole proteins are the first members of the thiolase superfamily to perform this reaction. For a control, we tested here the thiolase enzymes Pks13 from Mycobacterium tuberculosis and FabH from E. coli with p-nitrophenyl hexanoate and found no discernible reactivity.…”