Cloning of cDNA encoding C-terminal part of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase using of PCR-amplified radioactive probe

Abstract

Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины 252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150 Для скрининга к ДНК-библиотеки методом полимеразной цепной реакции осуществлен синтез радиоактивно меченного гибридизационного зонда с высокой удельной активностью (3,5 J0 9 импмин 1 мкг' 1), специфичного к тирозил-тРНК синтетазе млекопитающих. Проведен скрининг к ДНК-библиотеки печени быка и получен клон, соответствующий указанному ферменту. Секвенирование к ДНК-вставки показало, что данный клон кодирует С-концевую часть тирозил-тРНК синтетазы из печени быка Обнаружена гомология аминокислотной последовательности С-концевого некаталитического домена тирозил-тРНК синтетазы с новым цитокином-моноцит-активирующим полипептидом П.

Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker

“…Materials and methods. The amino acid sequence of bovine TyrRS was reported earlier [3,9] (Entrez (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/), accession number Q29465). The sequence has been analyzed for possible intrinsically disordered regions by DISPROT predictor VSL2B (http://www.ist.temple.edu/disprot/ predictorVSL2.php) [14] and IUPPRED (http://iupred.…”

Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation

“…Materials and Methods. The amino acid sequence of bovine TyrRS was reported earlier [21,22] and can be downloaded from Entrez (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/), accession number Q29465. To build the model of the three-dimensional structure of TyrRS we used homology modeling techniques [23 ].…”