Cardiac troponin I in the diagnosis of myocardial injury and infarction

Mair, Johannes; Genser, Norbert; Morandell, Doris; Maier, Josef; Mair, Peter; Lechleitner, Peter; Calzolari, Charles; Larue, Catherine; Ambach, E.; Dienstl, F; Pau, Bernard; Puschendorf, Bernd

doi:10.1016/0009-8981(95)06168-1

Cited by 113 publications

(54 citation statements)

References 35 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…The detection of TNI isoforms by specific antibody staining provides a convenient and reliable method of muscle cell typing and the presence of TNI in serum can be used for the detection of disease in skeletal and cardiac muscles [8]. The immunological detection of serum cardiac TNI is widely used in cardiology as an index of myocardial damage [9]. Slow and fast isoforms are present in the same skeletal muscle cell as a consequence of cross innervations, hormone intervention, and in pathological conditions [10].…”

Section: +mentioning

confidence: 99%

Tissue-specific interactions of TNI isoforms with other TN subunits and tropomyosins in C. elegans: The role of the C- and N-terminal extensions

Bando

Ruksana

Anokye‐Danso

et al. 2007

Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics

View full text Add to dashboard Cite

The aim of this study is to investigate the function of the C-terminal extension of three troponin I isoforms, that are unique to the body wall muscles of Caenorhabditis elegans and to understand the molecular interactions within the TN complex between troponin I with troponin C/T, and tropomyosin. We constructed several expression vectors to generate recombinant proteins of three body wall and one pharyngeal troponin I isoforms in Escherichia coli. Protein overlay assays and Western blot analyses were performed using antibodies. We demonstrated that pharyngeal TNI-4 interacted with only the pha ryngeal isoforms of troponin C/T and tropomyosin. In contrast, the body wall TNI-2 bound both the body wall and pharyngeal isoforms of these components.Similar to other invertebrates, the N-terminus of troponin I contributes to interactions with troponin C. Full-length troponin I was essential for interactions with tropomyosin isoforms. Deletion of the C-terminal extension had no direct effect on the binding of the body wall troponin I to other muscle thin filament troponin C/T and tropomyosin isoforms.

show abstract

Section: +mentioning

confidence: 99%

Tissue-specific interactions of TNI isoforms with other TN subunits and tropomyosins in C. elegans: The role of the C- and N-terminal extensions

Bando

Ruksana

Anokye‐Danso

et al. 2007

Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…6 " 9 The cardiac subunits of Tnl and TnT are encoded by a separate gene from skeletal isoforms giving them a unique amino acid sequence, allowing for monoclonal antibody development and commercial production of immunoassays for use in clinical laboratories. [10][11][12][13] Published studies have demonstrated the improved usefulness of cTnl and cTnT for the diagnosis of AMI [14][15][16][17][18] compared with creatine kinase MB, the most frequently used marker of AMI. [19][20][21][22] Increased serum concentrations of cTnl and cTnT have been shown to be more tissue specific for myocardial damage than other cardiac markers.…”

Section: We Studied the Distribution Of Cardiac Troponins I (Ctnl) Anmentioning

confidence: 99%

Cardiac Troponin I and T Alterations in Dog Hearts With Myocardial Infarction: Correlation With Infarct Size

et al. 1998

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…При остром инфаркте миокарда (ОИМ) концентрация миоглобина резко повышается от нормы (женщины 12-76 нг/мл, мужчины 19-92 нг/мл) до 1500 нг/мл (86 нМ) [134][135][136]. При инфаркте миокарда выраженность гипермиоглобинемии находится в прямой зависимости от размеров очага некроза [137][138][139][140]. По уровню миоглобина можно судить об обширности ОИМ.…”

Section: миоглобин и пероксидаза как кардиомаркерыunclassified

Sensor systems for medical application based on hemoproteins and nanocomposite materials

et al. 2010

View full text Add to dashboard Cite

1 Учреждение Российской академии медицинских наук Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича РАМН, 119121, Москва, ул. Погодинская, д. 10; факс: 8 (499) Достижения в нанобиотехнологии в последние годы позволили сделать большой прогресс в разработке сенсорных систем на основе нанокомпозитных материалов. В обзоре рассмотрены собственные и литературные данные по наносенсорным системам на основе функционально-значимых для медицины гемопротеинов. Особое внимание уделено электрохимическим нанобиосенсорам и принципам функционирования сенсорных систем медицинского назначения на их основе.Ключевые слова: гемопротеины, электрохимические биосенсоры, нанокомпозитные материалы, каталаза, пероксидаза, цитохром Р450, гемоглобин, миоглобин.ВВЕДЕНИЕ. Одной из задач инженерной (технической) нанотехнологии является сопряжение наноразмерных биообъектов с измерительными аналитическими устройствами. Получение гибридных бионеорганических нанокомпозитных материалов служит "мостом" для такого сопряжения.Функциональная значимость в организме гемопротеинов высока. Участвуя в различных процессах метаболизма живых существ, гемопротеины играют важную роль в поддержании жизни на земле. Гемоглобин и миоглобин осуществляют транспорт молекул кислорода. Цитохром с переносит электроны в митохондриальной дыхательной цепи. Цитохром с оксидаза катализирует реакцию терминального окисления в дыхательной цепи с участием молекулярного кислорода; пероксидаза -окисление органических субстратов пероксидом водорода, а каталаза -разложение самой перекиси. Цитохромы Р450 участвуют в гидроксилировании органических молекул. Синтез оксида азота из L-аргинина катализирует NO-синтаза (рисунок). С химической точки зрения едва ли не всё это многообразие функций основано на окислительно-восстановительных свойствах железа гема [1]. Редокс-активность каталитического центра гемопротеинов и широкий круг катализируемых ими реакций делают гемопротеины перспективными в создании электрохимических биосенсоров. Конструирование платформ для иммобилизации ферментов и детектирования сигнала вовлекает передовые нанотехнологии и наноматериалы, включая нановолокна [2], углеродные нанотрубки [3][4][5] , модификацию поверхности датчиков наночастицами золота [6][7][8][9], пленками полимеров [10][11][12][13][14][15], различными полимерными мембранами [16][17][18][19][20] и т.д. 55 * -адресат для переписки

show abstract

Cardiac troponin I in the diagnosis of myocardial injury and infarction

Cited by 113 publications

References 35 publications

Tissue-specific interactions of TNI isoforms with other TN subunits and tropomyosins in C. elegans: The role of the C- and N-terminal extensions

Tissue-specific interactions of TNI isoforms with other TN subunits and tropomyosins in C. elegans: The role of the C- and N-terminal extensions

Cardiac Troponin I and T Alterations in Dog Hearts With Myocardial Infarction: Correlation With Infarct Size

Sensor systems for medical application based on hemoproteins and nanocomposite materials

Contact Info

Product

Resources

About