Antihypertensive Peptides from Food Proteins

Norris, Roseanne; Fitzgerald, Richard J.

doi:10.5772/51710

Cited by 48 publications

(55 citation statements)

References 121 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Out of many peptide sequences reported, potent ACE inhibitor peptides are typically short with 2-12 amino acids long (Norris & FitzGerald, 2013). The short peptide sequences are easily absorbed into the blood circulation and retain their activity.…”

Section: Relationship Between the Structure And Activity Of The Ace Imentioning

confidence: 99%

“…Yet, several inhibitory peptides with longer sequences have been reported (Norris & FitzGerald, 2013). However, the biological efficacy of long peptide sequences cannot be determined through in vitro tests.…”

Section: Relationship Between the Structure And Activity Of The Ace Imentioning

confidence: 99%

“…Most peptides have been noticed to inhibit ACE to a certain degree. The food industry has acknowledged the possibility of these natural antihypertensive agents as potential functional ingredients that can assist in the primary prevention and/or management of high blood pressure (Norris & FitzGerald, 2013). In this article, some of the ACE-inhibitory peptides derived from different protein sources, the ACE inhibition type, relationship between peptide amino acid sequence and inhibitory activity, in vivo studies of the active peptides, bioavailability and in silico bioavailability of the peptides are reviewed.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

See 2 more Smart Citations

Structural Characteristics and Antihypertensive Effects of Angiotensin-Iconverting Enzyme Inhibitory Peptides in the Renin-Angiotensin and Kallikrein Kinin Systems

Manoharan

Shuib

Abdullah

2017

Afr J Tradit Complement Altern Med

View full text Add to dashboard Cite

Background: The commercially available synthetic angiotensin-I-converting enzyme (ACE) inhibitors are known to exert negative side effects which have driven many research groups globally to discover the novel ACE inhibitors. Method: Literature search was performed within the PubMed, ScienceDirect.com and Google Scholar. Results: The presence of proline at the C-terminal tripeptide of ACE inhibitor can competitively inhibit the ACE activity. The effects of other amino acids are less studied leading to difficulties in predicting potent peptide sequences. The broad specificity of the enzyme may be due to the dual active sites observed on the somatic ACE. The inhibitors may not necessarily competitively inhibit the enzyme which explains why some reported inhibitors do not have the common ACE inhibitor characteristics. Finally, the in vivo assay has to be carried out before the peptides as the antihypertensive agents can be claimed. The peptides must be absorbed into circulation without being degraded, which will affect their bioavailability and potency. Thus, peptides with strong in vitro IC50 values do not necessarily have the same effect in vivo and vice versa. Conclusion:The relationship between peptide amino acid sequence and inhibitory activity, in vivo studies of the active peptides and bioavailability must be studied before the peptides as antihypertensive agents can be claimed.

show abstract

Section: Relationship Between the Structure And Activity Of The Ace Imentioning

confidence: 99%

Section: Relationship Between the Structure And Activity Of The Ace Imentioning

confidence: 99%

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

See 1 more Smart Citation

Structural Characteristics and Antihypertensive Effects of Angiotensin-Iconverting Enzyme Inhibitory Peptides in the Renin-Angiotensin and Kallikrein Kinin Systems

Manoharan

Shuib

Abdullah

2017

Afr J Tradit Complement Altern Med

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Transport ten polega na przenikaniu przez połączenia jelitowe tworzone przez białka membranowe sąsiadujących enterocytów. Pętle zewnątrzkomórkowe tych białek są ze sobą szczelnie połączone, ale na ich spojeniu znajdują się niewielkie pory umożliwiające przenikanie związków niskocząsteczko-wych poprzez bierną dyfuzję [74,90]. Wykazano, że peptydy przeciwnadciśnieniowe IPP oraz VPP z β-kazeiny ulegają wchłanianiu na drodze międzykomórkowej [51].…”

Section: Biodostępność Peptydów Bioaktywnychunclassified

“…Analizuje się także chemiczną modyfikacją peptydów (np. poprzez glikozylację) i stosowanie emulsji lub procesu mikrokapsułkowania, które zmniejszyłyby wpływ enzymów trawiennych oraz zwiększyłyby wchłaniane biopeptydów do krwi [74,81].…”

Section: Biodostępność Peptydów Bioaktywnychunclassified

Biologically Active Peptides Released From Food Proteins

Darewicz

Borawska

Minkiewicz

et al. 2015

zntj

View full text Add to dashboard Cite

BIOLOGICZNIE AKTYWNE PEPTYDY UWALNIANE Z BIAŁEK ŻYWNOŚCI S t r e s z c z e n i eBiałka żywności charakteryzują się wieloma właściwościami odżywczymi i biologicznymi. Biologicznie aktywne peptydy to fragmenty sekwencji aminokwasowych białek żywności, które stają się aktywne po uwolnieniu. Zwykle są one uwalniane podczas procesów trawienia, fermentacji (dzięki aktywności proteolitycznej mikroorganizmów) lub procesów enzymatycznych in vitro i wówczas mogą wpływać na zdrowie człowieka. Z białek żywności wyizolowano szereg peptydów bioaktywnych, w tym: inhibitory enzymu konwertującego angiotensynę, antyoksydacyjne, antymikrobiologiczne, antyamnezyjne, opioidowe, sensoryczne czy wiążące mikroelementy. Badane są także peptydy niekorzystnie oddziałujące na zdrowie człowieka, np. toksyczne dla osób chorych na celiakię. Obecnie kontynuowane są badania w celu wskazania nowych źródeł bioaktywnych peptydów, a także sposobów ich otrzymywania, biodostępności, aktywności biologicznej i mechanizmów działania. W artykule przedyskutowano sposoby otrzymywania bioaktywnych peptydów z białek żywności, wybrane rodzaje ich aktywności biologicznej oraz ich biodostępność.Słowa kluczowe: białka żywności, bioaktywne peptydy, struktura bioaktywnych peptydów, biodostępność WprowadzenieŻywność konwencjonalną rozpatruje się obecnie nie tylko jako źródło składników odżywczych niezbędnych do utrzymania homeostazy organizmu, ale również jako źródło składników bioaktywnych. Dowiedziono bowiem, że białka żywności są źró-dłem bioaktywnych peptydów, które mogą regulować procesy fizjologiczne ustroju, w tym wszystkich układów organizmu, np. hormonalnego, immunologicznego, krąże-nia, nerwowego czy pokarmowego, co wykorzystuje się obecnie m.in. w produkcji Prof. dr hab. M. Darewicz, mgr inż. J. Borawska, dr hab. P. Minkiewicz, prof. UWM, dr hab. A. Iwaniak, prof. UWM, mgr inż. P. Starowicz, Katedra Biochemii Żywności, Wydz. Nauki o Żywności, pl. Cieszyński 1,

show abstract

Rice‐Endosperm and Rice‐Bran Proteins: A Review

Al-Doury

Hettiarachchy

Horax

2018

J Americ Oil Chem Soc

View full text Add to dashboard Cite

Rice protein is the most preferred protein among all other cereal proteins in terms of its amino acid structure, and it contains the second highest content of lysine, the limiting amino acid in cereals. Processing rough rice into edible rice yields different by-products including rice bran. Rice-endosperm and rice-bran proteins are known to be hypoallergenic, nutritious, and healthful, which gives them high potential in the food-ingredient industry, especially in gluten-free preparations and in infant formulas. Multiple methods can be used for the extraction of rice-endosperm and rice-bran proteins, including chemical and enzymatic extraction methods. The functional properties, including emulsification, foaming, gelation, and water and oil absorption, of rice-endosperm and rice-bran proteins require enhancement before utilizing them in food applications because of their low solubilities, which affects the other functionalities. Enhancement methods include manipulating pH and salt concentration of extracting solvents and selecting specific extraction procedures. Riceendosperm and rice-bran peptides are known to exhibit different bioactivities. These peptides can be generated by different hydrolysis approaches, including the enzymatic, chemical, or microbial assays. Some of the confirmed bioactivities of rice-endosperm and rice-bran peptides are the antioxidant, antihypertensive, anticancer, anti-inflammatory, and antimicrobial activities. These bioactivities increase the potential of rice-endosperm and rice-bran proteins to be utilized in food applications, as natural preservatives, or in pharmaceutical applications. Keywords Rice protein Á Rice bran Á Peptide Á Hydrolysate Á Functional property Á Bioactivity J Am Oil Chem Soc (2018) 95: 943-956. J Am Oil Chem Soc (2018) 95: 943-956 J Am Oil Chem Soc (2018) 95: 943-956 944 J Am Oil Chem Soc J Am Oil Chem Soc (2018) 95: 943-956 946 J Am Oil Chem Soc J Am Oil Chem Soc (2018) 95: 943-956

show abstract

Antihypertensive Peptides from Food Proteins

Cited by 48 publications

References 121 publications

Structural Characteristics and Antihypertensive Effects of Angiotensin-Iconverting Enzyme Inhibitory Peptides in the Renin-Angiotensin and Kallikrein Kinin Systems

Structural Characteristics and Antihypertensive Effects of Angiotensin-Iconverting Enzyme Inhibitory Peptides in the Renin-Angiotensin and Kallikrein Kinin Systems

Biologically Active Peptides Released From Food Proteins

Rice‐Endosperm and Rice‐Bran Proteins: A Review

Contact Info

Product

Resources

About