A protective chimeric antibody to tick-borne encephalitis virus

Baykov, Ivan K.; Матвеев, А. Л.; Стронин, О. В.; Ryzhikov, Alexander B.; Matveev, Lev A.; Kasakin, Marat F.; Richter, Vladimír; Tikunova, Nina

doi:10.1016/j.vaccine.2014.05.012

Cited by 27 publications

(34 citation statements)

References 31 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Химерное антитело ch14D5a было наработа-но и очищено согласно методике, опубликованной ранее (Baykov et al, 2014). Fab-фрагмент антитела получен с использованием набора Pierce™ Fab Micro Preparation Kit (Thermo Scientific) согласно инструкции производителя.…”

Section: материалы и методыunclassified

“…Ранее на основе вируснейтрализующих моноклональ-ных мышиных антител (Tsekhanovskaya et al, 1993) нами было сконструировано высокоаффинное химерное анти-тело ch14D5a, обладавшее способностью эффективно защищать модельных животных от сотен летальных доз ви руса клещевого энцефалита (ВКЭ) (Baykov et al, 2014;Тикунова и др., 2015). Доклинические испытания этого антитела показали его высокую эффективность, а также отсутствие токсических свойств (Тикунова и др., 2015).…”

unclassified

“…При взаимодействии противови-русных антител с вирионом, покрытым множеством ко-пий поверхностного белка, значение эффективной аф -фин ности гораздо точнее характеризует прочность взаи-мо действия по сравнению с константой аффинности одно-валентного взаимодействия (Wang, Yang, 2010). В случае антитела ch14D5a, несмотря на умеренную аффинность Fab-фрагмента этого антитела по отношению к доме-ну D3, эффективная аффинность полноразмерного анти-тела находится на уровне 1.5 нМ, что в совокупности с благоприятным расположением эпитопа, узнаваемого на поверхности домена D3, обеспечивает высокую вирус-нейтрализующую и протективную активность этого анти-тела (Baykov et al, 2014).…”

unclassified

See 2 more Smart Citations

ANALYSIS OF DOMAIN SPECIFICITY OF THE PROTECTIVE CHIMERIC ANTIBODY ch14D5a AGAINST GLYCOPROTEIN E OF TICK-BORNE ENCEPHALITIS VIRUS

Baykov¹,

Emelyanova²,

Sokolova³

et al. 2018

Vestn. VOGiS

View full text Add to dashboard Cite

A drug for the prevention and therapy of tick-borne encephalitis virus is being developed on the basis of the protective chimeric antibody ch14D5a. At the same time, the epitope recognized by this antibody on the surface of glycoprotein E has not been localized yet. The aim of this work was to identify the domain of glycoprotein E, to which the protective antibody ch14D5a binds. As a result, four recombinant variants of glycoprotein E were generated using the bacterial expression system: (1) the rE protein containing the domains D1, D2, and D3 of glycoprotein E; (2) the rED1+2 protein containing domains D1 and D2; (3) the rED3_301 protein, which is domain D3 of glycoprotein E, and (4) the rED3_294 protein comprising domain D3 and a hinge region connecting domains D1 and D3. The rED3_294 and rED3_301 proteins were obtained in soluble monomeric form. The rE and rED1+2 proteins were extracted from the inclusion bodies of Escherichia coli. Using Western blot analysis and surface plasmon resonance analysis, it was demonstrated that the protective chimeric antibody ch14D5a and its Fab fragment bound specifically to domain D3 of glycoprotein E. Since the antibodies recognizing epitopes on the surface of domain D3 do not tend to cause antibody-dependent enhancement of the infection as compared to antibodies directed to domains D1 and D2, the data obtained confirm the promise of using the antibody ch14D5a in the development of a therapeutic preparation against the tick-borne encephalitis virus.Key words: tick-borne encephalitis virus; glycoprotein E; domain D3; antibody; recombinant protein; surface plasmon resonance; epitope mapping. В настоящее время на основе протективного химерного анти-тела ch14D5a разрабатывается препарат для профилактики и терапии вируса клещевого энцефалита. Вместе с тем эпитоп, узнаваемый этим антителом на поверхности гликопротеина Е, не локализован. Для терапевтического использования анти-тела ch14D5a крайне желательно знать механизм действия этого антитела, в том числе узнаваемый им эпитоп. Целью данной работы было выявить домен гликопротеина Е, с кото-рым связывается протективное антитело ch14D5a. Для этого с использованием бактериальной системы экспрессии было получе но четыре рекомбинантных варианта гликопротеина Е: 1) белок rE, содержащий домены D1, D2 и D3 гликопротеина Е; 2) белок rED1+2, содержащий домены D1 и D2; 3) белок rED3_301, представляющий собой домен D3; 4) белок rED3_294, включа-ющий домен D3 и шарнирный участок, соединяющий доме-ны D1 и D3. Белки rED3_294 и rED3_301 были получены в рас-творимой мономерной форме, что подтверждено гель-фильт-рационной хроматографией. Белки rE и rED1+2 экстрагиро-ваны из телец включения. Методами вестерн-блот анализа и поверхностного плазмонного резонанса установлено, что протективное химерное антитело ch14D5a и его Fab-фрагмент связываются с доменом D3 и не связываются с доменами D1 и D2 гликопротеина Е вируса клещевого энцефалита. Поскольку антитела, узнающие эпитопы на поверхности домена D3, не склонны вызывать антителозависимое усиление инфе...

show abstract

Section: материалы и методыunclassified

unclassified

See 1 more Smart Citation

ANALYSIS OF DOMAIN SPECIFICITY OF THE PROTECTIVE CHIMERIC ANTIBODY ch14D5a AGAINST GLYCOPROTEIN E OF TICK-BORNE ENCEPHALITIS VIRUS

Baykov¹,

Emelyanova²,

Sokolova³

et al. 2018

Vestn. VOGiS

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…В качестве хромогена использовали пара-нит-рофенилфосфат (Sigma, США). Контролем неспецифи-ческого связывания служило химерное антитело ch14D5 против гликопротеина Е вируса клещевого энцефалита, содержащее константные домены, аналогичные fh8E (Baykov et al, 2014).…”

Section: материалы и методыunclassified

Development of a stable eukaryotic strain producing fully human monoclonal antibody on the basis of the human antibody against ectromelia virus

Матвеев¹,

Хлусевич²,

Байков³

et al. 2017

Vestn. VOGiS

View full text Add to dashboard Cite

“…In brief, molecular imprinting is defined as the formation of artificial receptors for a specific target molecule on a polymer or on self-assembled materials. Natural receptors are widely used for sensor technology to target the analyte, leading to electrochemical, optical, and mass or magnetic changes on transducers [14][15][16][17][18]. MIPs are obtained by polymerization of a monomer and a cross-linker, which are located around the target molecule ( Fig.…”

Section: Molecular Imprinting Technologymentioning

confidence: 99%

Molecularly Imprinted Sensors — New Sensing Technologies

Uygun¹,

Uygun²,

Ermiş³

et al. 2015

Biosensors - Micro and Nanoscale Applications

View full text Add to dashboard Cite

In this chapter we discus molecular imprinting technology MIT , molecular imprinted polymers MIPs , and their compatibility on a proper transducer to construct a sensing system. Molecularly imprinted sensors MISens , in other words, artificial receptor-based sensors synthesized in the presence of the target molecule, are capable of sensing target molecules by using their specific cavities and are compatible with the target molecule. This MIP technology is a viable alternative of artificial receptor technology, and the sensor technology is capable of detecting any kind of molecule without pre-analytic preparations. In this chapter, you can find examples, sensor construction techniques and fundamentals of MIP and sensor combinations to look forward in your studies. For sensor technology, we explained and discussed the new sensing technologies of MIP-based electrochemical, optical especially surface plasmon resonance, SPR , and piezoelectric techniques. Therefore, this chapter presents a short guideline of MISens.

show abstract

A protective chimeric antibody to tick-borne encephalitis virus

Cited by 27 publications

References 31 publications

ANALYSIS OF DOMAIN SPECIFICITY OF THE PROTECTIVE CHIMERIC ANTIBODY ch14D5a AGAINST GLYCOPROTEIN E OF TICK-BORNE ENCEPHALITIS VIRUS

ANALYSIS OF DOMAIN SPECIFICITY OF THE PROTECTIVE CHIMERIC ANTIBODY ch14D5a AGAINST GLYCOPROTEIN E OF TICK-BORNE ENCEPHALITIS VIRUS

Development of a stable eukaryotic strain producing fully human monoclonal antibody on the basis of the human antibody against ectromelia virus

Molecularly Imprinted Sensors — New Sensing Technologies

Contact Info

Product

Resources

About