Efeito da composição do solvente sobre a estabilidade de proteínas em soluções aquosas

Abstract

Recebido em 14/3/05; aceito em 21/7/05; publicado na web em 8/2/06 EFFECTS OF THE SOLVENT COMPOSITION ON THE STABILITY OF PROTEINS IN AQUEOUS SOLUTIONS. A protein presents a native (N) macro state, which is functionally active, in equilibrium with the denatured (D) macro state, which is devoid of biological activity. An ensemble of microstates forms each macrostate. The denatured state comprises a greater ensemble of microstates than the native macrostate. The N-D equilibrium can be affected by several factors, that comprise the purity of the water, temperature, pH and solute concentration. This work discusses the influence of osmolytes and chaotropics on the N-D equilibrium in aqueous solutions.Keywords: chaotropics; protein stability; osmolytes. INTRODUÇÃOAs proteínas são fundamentais para os seres vivos e podem desempenhar diversas funções, desde a organização estrutural de uma célula até as organizações anatômicas de um organismo vivo, além de atuarem como enzimas, que catalisam as mais diversas reações metabólicas indispensáveis à vida.Uma proteína pode estar no estado nativo (N), em que apresenta a função para a qual foi produzida, ou no estado desnaturado (D), em que não apresenta uma função específica, embora ainda seja uma fonte de aminoácidos, que podem ser usados no catabolismo energético e em vários processos de biossíntese.Uma proteína pode apresentar inúmeras conformações. Cada uma delas caracteriza um micro-estado. O conjunto ("ensemble") desses micro-estados compõe o macro-estado da proteína. O macroestado N é composto por uma quantidade pequena de micro-estados, uma vez que a estrutura da proteína não deve variar muito, para não comprometer sua função. Mas o macro-estado D pode apresentar um número muito elevado de micro-estados 1,2 . Os estados N e D de uma proteína estão em equilíbrio N Donde predomina o estado que apresenta menor conteúdo de energia livre e, portanto, maior estabilidade 1-4 . Em soluções essencialmente aquosas, o estado N tem maior estabilidade, o que é fundamental para preservar a função da proteína. Vários fatores, como temperatura, pH e concentração de solutos, podem afetar o equilíbrio N-D, promovendo estabilização (do estado nativo) ou desnaturação. A estabilização e a desnaturação de proteínas são temas de grande interesse fisiológico 5 , terapêutico 6,7 e biotecnológico 8,9 , onde o controle da estabilidade de uma proteína representa uma importante estratégia para manutenção de sua atividade biológica. Além disso, atualmente a análise da estabilidade se tornou um instrumento poderoso para caracterização de proteínas [10][11][12] , cada vez mais utilizado na literatura com este propósito [13][14][15][16] . A estabilização e desnaturação de proteínas têm sido revistas em trabalhos clássi-cos, que mostram a natureza complexa desses processos [17][18][19][20][21][22] . O presente trabalho procura se inserir neste contexto, fazendo uma revisão analítica sobre a natureza termodinâmica do efeito da água pura, de caotrópicos e osmólitos sobre a estabilidade de proteínas em sol...

Propriedades mecânicas e molhabilidade de filmes de zeínas extraídas de glúten de milho

“…Essa reorientação tem sido modelada como um mecanismo que ocorre para minimizar a energia livre interfacial e, portanto, estabelecer uma maior estabilidade no sistema [44,45] , o que parece ser facilitado com o aumento do teor de plastificante.…”

The approximate entropy of the electromyographic signals of tremor correlates with the osmotic fragility of human erythrocytes

“…The region of larger stability of an organic complex does not necessarily coincide with the region of greater functionality. This issue was reviewed and analyzed by Fields [45] and by Fonseca et al [46]. Deficiencies associated with lack or excess of stability are the basis of so-called diseases caused by protein misfolding [47].…”

Effect of temperature, pH and storage time on the stability of an extracellular fructosyltransferase from Aspergillus oryzae IPT-301

“…It is also noted that all ∆GD values obtained were positive, since, under the equilibrium condition, the concentration of the protein in the native state is higher than in the denatured state. Consequently, the transition from the native to the denatured states was not a spontaneous process (Fonseca et al, 2006;Gonçalves et al, 2020).…”