2015
DOI: 10.1590/1981-6723.5714
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Representação do efeito de inibição enzimática reversível para o modelo cinético de Michaelis-Menten no estado transiente

Abstract: ResumoOs processos enzimáticos que seguem o modelo cinético de Michaelis-Menten foram estudados a partir de diferentes propostas para descrever a etapa de inibição reversível. As propostas de inibição foram comparadas a partir de um processo genérico, onde as constantes cinéticas receberam valores unitários e o valor numérico da concentração de substrato foi dez (10) vezes superior ao valor numérico da concentração de enzima. Para cada proposta de modelo de inibição foram obtidas soluções numéricas a partir de… Show more

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“…Some factors can modify the enzymatic behavior, such as water excess, presence of halides, organic salts, inorganic salts, and metal ions such as cobalt, manganese, and copper present in the active sites of some enzymes. Moreover, interfering or competing with the active site, in order to inhibit or decrease the enzymatic action, can justify the low enzymatic production of the MES medium ( Figure 1 A) [ 25 ].…”
Section: Resultsmentioning
confidence: 99%
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“…Some factors can modify the enzymatic behavior, such as water excess, presence of halides, organic salts, inorganic salts, and metal ions such as cobalt, manganese, and copper present in the active sites of some enzymes. Moreover, interfering or competing with the active site, in order to inhibit or decrease the enzymatic action, can justify the low enzymatic production of the MES medium ( Figure 1 A) [ 25 ].…”
Section: Resultsmentioning
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“…Other compounds that presented similar data were 3-hydroxytyramine hydrochloride, gallic acid and caffeic acid; 3-hydroxytyramine hydrochloride has 2 hydroxyl groups and a solubility of 0.6 g/mL [ 24 ]; gallic acid has 4 hydroxyls and a solubility of 0.015 g/mL [ 25 ], caffeic acid has 2 hydroxyls and a solubility of 0.25 g/mL [ 26 ].…”
Section: Resultsmentioning
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“…A previsão do mecanismo de ação de uma enzima tem importância em aplicações práticas. A representação a seguir, mostrada abaixo permite verificar esse mecanismo: nessa equação, E é a enzima livre, S é o substrato (meio que interage com a proteína e suporta a reação), P é o produto formado e ES é o complexo enzima-substrato (MARTINS, 2015).…”
Section: Cinética Enzimática E Parâmetros Cinéticosunclassified