Работа посвящена математическому моделированию исследования влияния температуры на стабильность гистоновых димеров Н2А−Н2В и НЗ−Н4 путем изучения их поведения в различных температурных режимах от 20 до 50• C. Изучение термической стабильности двух димеров в водных растворах при различных температурах выявило разнохарактерное поведение гистоновых димеров при температурах от 20 до 50• C. Проведенный анализ показал, что димер НЗ−Н4 выявляет склонность к агрегированию за счет увеличения силы связывания между гистонами НЗ и Н4. Исследования поведения гистонового димера Н2А−Н2В выявили различные температурные переходы в структуре гистонового димера с максимальным пиком на температуре 45• C.DOI: 10.21883/JTF.2017.11.45139.2256 ВведениеНастоящая работа продолжает цикл работ [1-3] по исследованию поведения биологических комплексов in vitro на примере гистоновых димеров Н2А−Н2В и НЗ−Н4.Разработан теоретический метод, позволяющий ана-лизировать вклад различных участков полипептидной белковой цепи в образование и стабилизацию биологиче-ского комплекса, а также определять участки белковых молекул, отвечающих за агрегацию белков в водных рас-товорах при различных температурных режимах от 20 до 50• C. Отметим, что исследование проблемы агрегации бел-ков представляет собой одно из актуальных направлений современной молекулярной биофизики. Агрегация бел-ков является одним из процессов, который постоянно происходит в клетке. Каждый белок характеризуется своей нативной конформацией, пребывание в которой позволяет ему выполнять свои заданные биологические функции. Однако генетические мутации и ошибки при синтезе белков на рибосоме могут приводить к образо-ванию неправильно свернутых белковых структур. Даже для нативных белков всегда существует вероятность частичного нарушения нативной структуры, особенно в условиях стресса (например, теплового, окислительного или осмотического). При нарушении нативной струк-туры белки перестают выполнять свои биологические функции, становятся менее стабильными и могут прояв-лять склонность к агрегированию, что может приводить к широкому спектру патологических состояний клетки и целого организма.Таким образом, разработанный в предложенной рабо-те подход позволит исследовать и объяснить патологиче-ские аспекты, связанные с изменением структуры белков в процессе агрегации.Работа состоит из трех частей. В первой части мы опишем основные свойства белков и характер их пове-дения при повышении температуры. Вторая часть по-священа построению математической модели. В третьей части представлены численные результаты и графики проведенного моделирования. В заключении приведены основные выводы, полученные в работе.
scite is a Brooklyn-based organization that helps researchers better discover and understand research articles through Smart Citations–citations that display the context of the citation and describe whether the article provides supporting or contrasting evidence. scite is used by students and researchers from around the world and is funded in part by the National Science Foundation and the National Institute on Drug Abuse of the National Institutes of Health.
hi@scite.ai
10624 S. Eastern Ave., Ste. A-614
Henderson, NV 89052, USA
Copyright © 2024 scite LLC. All rights reserved.
Made with 💙 for researchers
Part of the Research Solutions Family.