Mục tiêu: Nhận xét hiệu quả của Atosiban trong điều trị dọa đẻ non tại Bệnh viện Sản NhiNghệ An.Đối tượng và phương pháp nghiên cứu: Nghiên cứu mô tả cắt ngang nhằm xác định hiệu quảgiảm co của Atosiban trong điều trị dọa đẻ non ở thai phụ.Kết quả: Tỷ lệ điều trị thành công cắt cơn co tử cung > 48 giờ của Atosiban là 65%. Sử dụngAtosiban khi cổ tử cung mở < 2 cm cho tỷ lệ thành công tốt nhất 77,3%. Tỷ lệ điều trị thành côngsau 48h của nhóm sản phụ có chiều dài cổ tử cung > 20 mm là cao nhất 95,8%.Kết luận: Atosiban có hiệu quả điều trị dọa sinh non thời gian duy trì thai kỳ được 48 giờ khácao đây là thời gian cần thiết cho tác dụng tối đa của thuốc trưởng thành phổi.
TÓM TẮT: Pectate lyase là enzyme phân hủy polygalacturonate của vách tế bào thực vật tạo ra các oligogalacturonates. Những năm gần đây, pectate lyase đã được nhiều nhà khoa học quan tâm bởi những tiềm năng ứng dụng to lớn của chúng trong công nghiệp dệt, công nghiệp sản xuất bột giấy. Gen pel mã hóa cho pectate lyase từ Bacillus subtilis VBS11 đã được dung hợp với promoter α-amylase của B. amyloliquefaciens. Thiết kế này được gắn vào vector pMSE3 và biến nạp vào chủng biểu hiện Bacillus subtilis 168 để biểu hiện gen với sự điều khiển của promoter BApro từ Bacillus amyloliquefaciens. Sau khi biểu hiện, lượng pectate lyase được tiết ra với mức độ cao, đạt 88,6 U/ml trên môi trường BMM.Từ khóa: Bacillus, expression, pectate lyase, promoter. MỞ ĐẦUEndo pectate lyase (Pel), (EC 4.2.2.2) là một pectinase kiềm phân hủy polygalacturonate tạo ra các oligogalacturonate. Enzyme này phân cắt ngẫu nhiên liên kết α-1,4 glycosidic của polygalacturonate trong thành tế bào thực vật thông qua phản ứng ß-elimination tạo ra các oligogalacturonate có liên kết đôi giữa C4 và C5 ở đầu đường không khử [3]. Trong công nghiệp dệt Pel có ứng dụng quan trọng là loại bỏ pectin trong vải bông thô, do đó có thể thay thế chất kiềm trong khâu nấu kiềm, làm tăng chất lượng của vải bông và giảm thiểu ô nhiễm môi trường do chất kiềm gây ra [4,6,10,11,14]. Ngoài ra Pel còn được ứng dụng trong công nghệ sản xuất bột giấy, tạo ra bột giấy chất lượng cao để dùng sản xuất các loại giấy cao cấp. Gene pectate lyase (pel) từ B. subtilis đã được biểu hiện trong E. coli nhưng mức độ biểu hiện rất thấp (chỉ đạt 1 U/ml) [7]. Gần đây, gene pectate lyase từ B. subtilis WSHB04-02 đã được biểu hiện trong nấm men P. pastoris cho hoạt tính cao đạt 100 U/ml [16]. Tuy nhiên, với hệ biểu hiện nấm men đòi hỏi thời gian lên men lâu, môi trường lên men giàu dinh dưỡng cho nên giá thành sẽ cao, vì vậy việc đi tìm một hệ biểu hiện mạnh để biểu hiện Pel tái tổ hợp đủ lớn phục vụ cho công nghiệp là rất cần thiết. Trong bài báo này chúng tôi công bố kết quả biểu hiện gen pel của chủng B. subtilis VBS11 phân lập từ Việt Nam dưới sự điều khiển của promoter α-amylase từ B. amyloliquefaciens (BApro) sử dụng chủng biểu hiện B. subtilis 168. VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU Vật liệuChủng vi sinh vật: Chủng Bacillus subtilis 168 (BS168) đựơc sử dụng làm chủng biểu hiện gen.Các môi trường nuôi cấy: Môi trường nuôi cấy B. subtilis: LB (1% Tryptone, 0,5% Yeast extract, 1% NaCl). Môi trường LB và môi trường tối thiểu Belisky được sử dụng làm môi trường biểu hiện PL trong BS168. Kháng sinh kanamycin (Km) được bổ sung vào môi trường nồng độ 10 µg/ml khi cần thiết.Plasmid, primer: Plasmid đa copy pMSE3 được sử dụng làm vector biểu hiện chủng BS168. Gen pectate lyase (pel) sử dụng trong biểu hiện từ chủng B. subtilis VBS11 đã được tách dòng và giải trình tự trong công bố trước đây [8]. Trình tự primer để nhân gen pel gồm cặp 1: BSpelF-HindIII: atcgaagctt atgaaaaaag tgatgttagc và BSpelR-HindIII: atga agctttactg ctgactgtt với gen được nhân lên là pel; cặp 2: pel-BApro-pMSE-XhoIf: acttctcgag...
Yersinia pestis is the etiologic agent of plague, one of the most deadly infectious diseases described in the history of humanity. It was responsible for millions of deaths all over the world. Yersinia pestis also can be used as a highly lethal biological potential weapon. For plague diagnosis in humans as well as to detect Y. pestis in the environment, fraction 1 capsular antigen (F1) of the bacteria was usually used as a good marker. The aim of this study is to produce Y. pestis F1 antigen to serve as a material for development of immunochromatographic test strips for rapid detection of Y. pestis. Because of the difficulty in Y. pestis culture for DNA extraction as well as F1 antigen production, we artificially synthesized the target caf1 coding for F1 antigen for expression in Escherichia coli. After the codon optimization step, caf1 was synthesized by “gapless” PCR using 22 overlaping oligonucleotides cover the complete sequence of this gene. The sequencing result showed that we successfully synthesized the target gene. In total 6 clones sequence, there are 2 clones sequence which were 100% identity with reference sequence. The target sequence was then introduced into pET-52b(+) vector and expressed in E. coli BL21 (DE3) in the form of (His)10 affinity tag fusion. As the result of SDS-PAGE, the recombinant protein Caf1 of 18 kDa was highly expressed in E. coli as inclusion body form and was purified by His-tag affinity chromatography. The recombinant Caf1 was then confirmed by Western blot with His-tag antibody.
scite is a Brooklyn-based organization that helps researchers better discover and understand research articles through Smart Citations–citations that display the context of the citation and describe whether the article provides supporting or contrasting evidence. scite is used by students and researchers from around the world and is funded in part by the National Science Foundation and the National Institute on Drug Abuse of the National Institutes of Health.
hi@scite.ai
10624 S. Eastern Ave., Ste. A-614
Henderson, NV 89052, USA
Copyright © 2024 scite LLC. All rights reserved.
Made with 💙 for researchers
Part of the Research Solutions Family.