RESUMENEl descubrimiento de la estructura y el mecanismo de replicación del ADN han permitido el desarrollo de técnicas biomoleculares para su manipulación, gracias a estos avances es posible sintetizar proteínas en organismos en los que no se encuentran de manera natural (sobreexpresión heteróloga). A las proteínas producidas de esta manera se les conoce como proteínas recombinantes (PR).Las PR se pueden producir en una gran variedad de sistemas biológicos, como bacterias, levaduras y hasta células eucariontes. Comercialmente están disponibles un gran numero de sistemas de expresión y uno de los más utilizados es el sistema basado en la ARN polimerasa del fago T7. Las PR pueden tener características estructurales y funcionales muy similares a las proteínas naturales y por lo general se producen con alta eficiencia. Sin embargo, algunas PR no son funcionales o sufren problemas de plegamiento cuando se expresan en células procariontes, formando agregados moleculares que se conocen como cuerpos de inclusión. La coexpresión con otras proteínas, como las chaperonas o el uso de cepas modificadas para la sobreexpresión, son algunas de las estrategias utilizadas para evitar la formación de agregados. A pesar de estas limitantes, la tecnología de PR es ampliamente utilizada en investigación y en la industria farmacéutica y alimentaria. Esta revisión tratará sobre los principales aspectos del proceso de producción de PR y sus aplicaciones. ABSTRACTThe discovery of DNA's structure has allowed the development of molecular techniques for its manipulation. With these advances it is possible to synthesize proteins in organisms that are not found naturally (called protein heterologous over expression). A protein produced in this way is known as recombinant proteins (PR), since it is the product of recombinant DNA. The PR can be produced in a variety of systems, like bacteria, yeast and eukaryotic cells. Likewise, there are several expression systems available; being the system based on phage T7 RNA polymerase one of the most used. Usually, PR may have similar structural and functional properties as the natural protein, and they are produced in high yield. However, some PR is difficult to obtain due to the formation and accumulation of aggregates (inclusion bodies). The chaperone co-expression and the use of modified host strains are some strategies used to solve some of these problems. Despite these limitations, PR technology has been widely used in different industries such as pharmaceuticals, food, among others. On the other hand, the use of PR has enabled major advances in the understanding of diverse cellular processes in scientific research.
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