Die optisch natürlichen Formen der Aminosäuren Histidin, Tyrosin und Dioxy-phenylalanin (Dopa) können, wie wir in mehreren Arbeiten 1 ) gezeigt haben, durch tierisches Gewebe zu den entsprechenden Aminen decarboxyliert werden. Die decarboxylierenden Fermente finden sich in Niere und Leber fast aller untersuchten Tierarten, so z. B. bei Meerschweinchen, Kaninchen, Schwein, Hammel, Ziege und Huhn. Beim Meerschweinchen enthält auch der Dünndarm das auf Histidin bzw. Dioxy-pheiiylalanin eingestellte Ferment 2 ). Im Darm aller anderen Tierarten fehlt es.Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Frage, ob es eine einheitliche Aminosäure-decarboxylase gibt, die 3 Aminosäuren also durch ein und dasselbe Ferment abgebaut werden, oder ob jede Aminosäure ihre eigene Decarboxylase besitzt. Um eine Entscheidung dieser Frage zu ermöglichen, haben wir Vergleichsversuche gemacht über das Verhältnis der Wirksamkeit, welche die Organe verschiedener Tierarten den 3 Aminosäuren gegenüber besitzen, ferner Versuche, durch selektive Adsorption das Vorliegen mehrerer Fermente nachzuweisen, und schließlich sogenannte Konkurrenzversuche (competition experiments).Schon aus der früher gemachten Beobachtung, daß die aus den Aminosäuren gebildeten Aminmengen größeuordnungsmäßig voneinander verschieden sind, geht eine gewisse Substratspezifität der Decarboxylasen hervor. Wurden z. B. von einem Organextrakt
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