Crown-gall-Gewebe von D atura in n oxia wurde mit subletalen Röntgendosen (2 und 3 kR, DL 206 R/min, 20 mA, 200 kV, Focusabstand 50 cm) bestrahlt und der Einfluß der Bestrahlung auf den 32P-Einbau (4 Stdn. Inkubationszeit) in folgende, mittels MAK-Chromatographie aufge trennte Nucleinsäurefraktionen untersucht: sRNA, DNA, rRNA und mRNA. Neben teilweisem Abbau der hochmolekularen RNA wird der 32P-Gehalt der Nucleinsäuren erniedrigt. Nach Einwir kung von 2 kR ist vorwiegend mRNA betroffen, während 3 kR den 32P-Einbau in alle Fraktionen hemmen. Die Ergebnisse werden im Zusammenhang mit der einschlägigen Literatur diskutiert. D ie B edeutung der N ucleinsäuren fü r die A usbildung des prim ären biologischen S tra h le n schadens w ird vielfach diskutiert. Aus u m fan g reichen M odellversuchen m it reinen Polynucleotiden und ih ren Bestandteilen ergaben sich w esent liche E inblicke in die A rt der strah len in d u zier ten L äsionen (Z usam m enfassungen1_3) . D anach kom m t es nicht n u r zu charakteristischen V erän d e ru ngen d er P rim ärstru k tu r, sondern auch S ekundär-und T e rtiä rstru k tu r der N ucleinsäuren und ih re r Protein-K om plexe w erden beeinflußt. Die in-vivo-M edhanism en der N ucleinsäuresynthese reag ieren au f eine B estrahlung em pfindlich, wobei die B ildung der G esam t-RN A sowohl verlangsam t als auch b e schleunigt sein kann (Ü bersichten 4> 5). V a n H u y s t e e und C h e r r y 6 untersuchten die W irkung einer R ö n t genbestrahlung von E rdnuß-S am en au f den N uclein säure-Stoffwechsel der sich entwickelnden Kolyledonen. In frü h eren V ersuchen 7 beobachteten w ir eine gleichm äßige H em m ung des 32P -E inbaus in die 2 \ 3 /-N ucleotide der Gesamt-RNA aus Datura-Ge webe, das einer subletalen R öntgenbestrahlung au s 382 [1962].
Basement membranes consist mainly of two components: non-fibrillar type IV collagen and the non-collagenous glycoprotein laminin (m.w.900.000) which is capable to interact with cell surfaces. The collagenous protein was studied in form of two major fragments comprising together the total mass of the molecule. 7-S collagen which resembles the crosslinking domain of type IV collagen was isolated after collagenase digestion and consisted of four triple helices aligned in a parallel fasion (m.w.360.000). The major triple helical domain of type IV collagen (m.w.450.000) could be obtained by a acid extraction but had lost most of the 7-S domain.Interaction with platelets was examined in aggregation, cell spreading and fibrin clot retraction assays including the determination of malondialdehyde formation. 7-S collagen was the most active component in all three assays. Aggregation was induced by as little as 25 µg/ml and was confirmed by electronmicroscopy. When compared to interstitial collagens, however, 10-20 fold higher amounts of 7-S collagen are required to produce the same effects. Acid extracted type IV collagen possessed virtually no activity. Laminin did not aggregate platelets but promoted strongly their attachment and spreading on a plastic substrate. Thus both basement membrane proteins apparently interact with platelets in different ways via distinct domains of the molecules.
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