Here we report a new robust nicotinamide dinucleotide phosphate cofactor analog (carba‐NADP+) and its acceptance by many enzymes in the class of oxidoreductases. Replacing one ribose oxygen with a methylene group of the natural NADP+ was found to enhance stability dramatically. Decomposition experiments at moderate and high temperatures with the cofactors showed a drastic increase in half‐life time at elevated temperatures since it significantly disfavors hydrolysis of the pyridinium‐N−glycoside bond. Overall, more than 27 different oxidoreductases were successfully tested, and a thorough analytical characterization and comparison is given. The cofactor carba‐NADP+ opens up the field of redox‐biocatalysis under harsh conditions.
Hier berichten wir über ein neues robustes Nicotinamid‐Dinukleotidphosphat‐Cofaktor‐Analogon (carba‐NADP+) und dessen Akzeptanz von zahlreichen Enzymen aus der Klasse der Oxidoreduktasen. Es wurde festgestellt, dass das Ersetzen eines Ribose‐Sauerstoffs durch eine Methylengruppe des natürlichen NADP+ die Stabilität drastisch erhöht. Zersetzungsexperimente bei moderaten und hohen Temperaturen mit den Cofaktoren zeigten eine drastische Erhöhung der Halbwertszeit bei erhöhten Temperaturen, da die Hydrolyse der Pyridinium‐N‐Glykosid‐Bindung deutlich reduziert wird. Insgesamt wurden mehr als 27 verschiedene Enzyme erfolgreich getestet, von denen einige im Detail vergleichend charakterisiert wurden. Der Cofaktor carba‐NADP+ eröffnet das Feld der Redox‐Biokatalyse unter extremen Bedingungen.
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