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ResumenCon el fin de obtener proteínas de unión a actina de extractos de P. falciparum marcados radioactivamente, se prepararon columnas de afinidad con actina-F (fibrilar), actina-G (globular) y albúmina sérica bovina. Se comprobó la polimerización y se cuantificó la unión de los ligandos a la resina activada. Los resultados obtenidos demostraron una alta especificidad de las columnas. Se obtuvieron cuatro proteínas que se unieron a la columna de actina-G y 16 que se unieron a la columna de actina-F. SumrnaryAfíinity columns were prepared with F-actin (filaments), G-actin (monomers) and bovine serum albumin, BSA, (control) to obtain actin binding proteins from radioactively labelled Plasmodium falciparum extracts. Polymerisation was confirmed and the binding of ligands to the resin was quantified. The results show high affinity chromatography specificity as described here. Four proteins were obtained in the G-actin columns' eluted fractions and 16 in the corresponding F-actin columns' fractions.Aunque se conoce muy poco de las proteínas que conforman el citoesqueleto de P. falciparum, se ha supuesto su existencia debido a la gran flexibilidad morfológica y de movimiento que presenta el parásito tanto en su complejo ciclo de vidacomo en los diferentes hospederos y órganos en los cuales se desarrolla. Clínicamente, la fase asexual eritrocitica del plasmodio es fundamental, debido a que es en ella donde se manifiestan los síntomas de la enfermedad en el hospedero humano y, además, es donde el parásito es más vulnerable; esta fase se inicia con el proceso de invasión a los eritrocitos y se ha determinado que existe un movimiento de penetración el cual es totalmente dependiente del parásito (4,5). Por lo anterior, se ha implicado un motor celular basado en actina-miosina (6,7).